ana ibanez S�nchez
Test por , creado hace más de 1 año

Preguntas creadas por alumnos del máster (no son sacadas de años anteriores ni tienen relación con el posible examen real del profesor), sólo sirven para ayudar al estudio de la materia.

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ana ibanez S�nchez
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Examen de Proteómica

Pregunta 1 de 30

1

1. En el método ODA:

Selecciona una o más de las siguientes respuestas posibles:

  • Los átomos polares contribuyen negativamente a la desolvatación

  • Los átomo apolares contribuyen negativamente a la desolvatación

  • Los átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación

  • La polaridad del residuo no influye en la desolvatación

Explicación

Pregunta 2 de 30

1

2. En el método ODA:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Los átomos apolares contribuyen negativamente a la desolvatación

  • Los átomos apolares contribuyen favorablemente a la desolvatación

  • Los átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación

  • La polaridad del residuo no influye en la desolvatación

Explicación

Pregunta 3 de 30

1

3. En el método ODA:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Identifica regiones de interacción genéricas en la proteína de estudio

  • Identifica regiones susceptibles de formar interacciones hidrofóbicas

  • No identifica regiones involucradas en interacciones electrostáticas

  • Todas son correctas

Explicación

Pregunta 4 de 30

1

4. En el método NIP (PyDock):

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Un valor de NIP > 0.2 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio

  • Un valor de NIP > 0.4 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio

  • Un valor de NIP > 1 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio

  • El valor de NIP no es relevante para la determinación de los residuos involucrados en la interacción

Explicación

Pregunta 5 de 30

1

5. En relación con los hot-spots:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol

  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol

  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a metionina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol

  • Se considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a prolina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol

Explicación

Pregunta 6 de 30

1

6. En relación a los hot-spots:

Selecciona una o más de las siguientes respuestas posibles:

  • Tienden a situarse en el centro de la región de interacción (core)

  • Tienden a situarse en el borde de la región de interacción (rim)

  • Los hot-spots nunca se encuentran en la zona de interacción

  • Los hot-spots se localizan en cualquier zona de la región de interacción

Explicación

Pregunta 7 de 30

1

7. En relación a los hot-spots:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Son residuos que tienden a estar más conservados que el resto de los residuos de la interacción

  • Son residuos que tienden a estar menos conservados que el resto de los residuos de la interacción

  • Son residuos muy mutables a alanina

  • Ninguna de las opciones es correcta

Explicación

Pregunta 8 de 30

1

8. Cambios en la secuencia de una proteína pueden provocar las siguientes alteraciones:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Mutaciones estructurales

  • Nuevas interacciones en los complejos que realice la proteína

  • Cambios en parámetros termodinámicos y cinéticos (afinidad, entalpía, entropía de unión, constantes de asociación)

  • Todas las respuestas son correctas

Explicación

Pregunta 9 de 30

1

9. Las proteínas que se usan como diana para fármacos se agrupan en las siguientes familias:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • GPCR, canales iónicos, receptores nucleares y quinasas

  • GPCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas

  • PCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas

  • GPCR, canales iónicos, receptores nucleares e hidrolasas

Explicación

Pregunta 10 de 30

1

10. La cantidad de proteínas humanas susceptibles de ser usadas como diana de fármacos se estima en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • 10-15%

  • 5%

  • 50%

  • 20-30%

Explicación

Pregunta 11 de 30

1

11. El enlace peptídico consiste en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Un enlace tipo amida

  • Un enlace tipo amina

  • Un enlace de tipo puente de hidrógeno

  • Un enlace no covalente

Explicación

Pregunta 12 de 30

1

12. Las proteínas que colaboran en el plegamiento tridimensional en la síntesis de proteínas se llaman:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Chaperonas

  • Chaperas

  • No existe ninguna proteína que facilite el plegamiento proteico

  • Histonas

Explicación

Pregunta 13 de 30

1

13. Las técnicas más empleadas en el análisis estructural de las proteínas son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Rayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)

  • Rayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)

  • Rayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y EM (microscopía electrónica)

  • Rayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y AFM (Microscopía de fuerza atómica)

Explicación

Pregunta 14 de 30

1

14. Qué técnica permite llevar a cabo un análisis funcional (o de interactómica):

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Microarrays

  • Resonancia de plasmón de superficie (SFR)

  • Microscopía de fuerza atómica (AFM)

  • Todas las respuestas son correctas

Explicación

Pregunta 15 de 30

1

15. ¿Cuál es la técnica de separación o fraccionamiento de proteómicas más utilizada en la actualidad?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • HPLC + Cromatografía de fase reversa

  • HPLC + Cromatografía de afinidad

  • FPLC+ Cromatografía de afinidad

  • FPLC + Cromatografía de intercambio iónico

Explicación

Pregunta 16 de 30

1

16. Cuando se introduce en el espectrómetro de masas la proteína entera, se le denomina:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Aproximación descendente o top-down

  • Aproximación ascendente o bottom-up

  • No tiene nombre específico

  • No es posible introducir las proteínas enteras en el espectrómetro de masas

Explicación

Pregunta 17 de 30

1

17. ¿Cuál es el principal uso de la técnica o aproximación top-down?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Identificación y cuantificación de proteoformas

  • Secuenciación de proteínas

  • Expresión diferencial de proteínas

  • Bioinformática estructural

Explicación

Pregunta 18 de 30

1

18. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • DIGE

  • microarrays

  • Ambas son correctas

  • Ninguna es correcta

Explicación

Pregunta 19 de 30

1

19. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • MALDI

  • DIGE

  • Cromatografía de afinidad

  • SDS-PAGE

Explicación

Pregunta 20 de 30

1

20. ¿Quién determina la estructura tridimensional adoptada por la cadena polipeptídica y, por tanto, su función?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Estructura primaria

  • Estructura secundaria

  • Estructura terciaria

  • Estructura cuaternaria

Explicación

Pregunta 21 de 30

1

21. El ángulo j (phi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • C alfa con el átomo de N de su mismo residuo

  • C alfa con el átomo de C de su mismo residuo

  • C de un residuo con el N del residuo siguiente

  • C alfa con la cadena lateral de su mismo residuo

Explicación

Pregunta 22 de 30

1

22. El ángulo y (psi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • C alfa con el átomo de N de su mismo residuo

  • C alfa con el átomo de C de su mismo residuo

  • C alfa con la cadena lateral de su mismo residuo

  • C de un residuo con el N del residuo siguiente

Explicación

Pregunta 23 de 30

1

23. El dominio es la unidad fundamental de la estructura:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Primaria

  • Secundaria

  • Terciaria

  • Cuaternaria

Explicación

Pregunta 24 de 30

1

24. La técnica que más estructuras de proteínas ha resuelto hasta la fecha es:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Cristalografía de Rayos X

  • Resonancia magnética nuclear

  • Criomicroscopía electrónica

  • Ninguna de las anteriores

Explicación

Pregunta 25 de 30

1

25. ¿Qué proceso ha llevado un ritmo más lento, en términos de desarrollo e investigación?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La caracterización estructural

  • Obtención de las secuencias proteicas

  • Caracterización bioquímica

  • Todas se han desarrollado a la par

Explicación

Pregunta 26 de 30

1

26. ¿Cuál es el formato universal para la representación de proteínas en estructura 3D?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • PDB (Protein Data Bank)

  • SCOP (Structural Classification of Proteins)

  • FASTA

  • XML

Explicación

Pregunta 27 de 30

1

27. ¿Qué registro del formato PDB describe las coordenadas de cada átomo?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • ATOM

  • HEADER

  • SEQRES

  • REMARK

Explicación

Pregunta 28 de 30

1

28. ¿Cuál de los siguientes componentes está registrado en el archivo PDB?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • RMSD

  • B-factor

  • ODA

  • Ninguno de los anteriores

Explicación

Pregunta 29 de 30

1

29. ¿Qué métodos existen para la modelización estructural de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio

  • Modelización comparativa y Modelización ab initio

  • Modelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento, Modelización por homología y Modelización ab initio

  • Modelización empírica, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio

Explicación

Pregunta 30 de 30

1

30. ¿Qué método de modelización se basa en inferir la estructura de una proteína a partir de la estructura 3D de una proteína homóloga con una secuencia similar?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modelización por homología

  • Modelización ab initio

  • Modelización por reconocimiento del plegamiento

  • No se puede modelar una proteína conociendo únicamente su secuencia y un template

Explicación

Pregunta 31 de 30

1

31. ¿Qué determina que dos proteínas sean homólogas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Que su secuencia sea similar a un 90%

  • Que procedan de un ancestro común

  • Que su estructura 3D sea similar

  • Que su plegamiento sea similar

Explicación

Pregunta 32 de 30

1

32. Escoja la afirmación verdadera:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • A mayor identidad de secuencia, mayor similitud estructural

  • A menor identidad de secuencia, mayor similitud estructural

  • A mayor identidad de secuencia, menor similitud estructural

  • No existe relación entre la identidad de secuencia y la similitud estructural

Explicación

Pregunta 33 de 30

1

33. El valor RMSD depende de:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Las regiones utilizadas en el cálculo

  • El tamaño de la proteína

  • Todas las opciones son verdaderas

  • La homología estructural del modelo con la estructura real

Explicación

Pregunta 34 de 30

1

34. ¿Qué porcentaje del proteoma humano está depositado en PDB actualmente?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • 17%

  • 54%

  • 10%

  • 73%

Explicación

Pregunta 35 de 30

1

35. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura o puede ser modelizado en función de otras proteínas homólogas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • 48%

  • 60%

  • 17%

  • 86%

Explicación

Pregunta 36 de 30

1

36. ¿Qué porcentaje del proteoma humano se desconoce en la actualidad?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • 26%

  • 48%

  • 17%

  • 81%

Explicación

Pregunta 37 de 30

1

37. ¿Cuál de las siguientes propiedades de las proteína se encuentra más conservada?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Las secuencias de nucleótidos

  • Las secuencias de aminoácidos

  • La estructura de las proteínas

  • Ninguna de las anteriores

Explicación

Pregunta 38 de 30

1

38. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Los estados más estables aparecerán con mayor probabilidad

  • Los estados menos estables aparecerán con mayor probabilidad

  • Los estados más estables aparecerán con menor probabilidad

  • Los estados más inestables aparecerán con mayor probabilidad

Explicación

Pregunta 39 de 30

1

39. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable

  • Que los pares de residuos que aparecen con menos frecuencia a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable

  • Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una mayor distancia tendrán una interacción más favorable

  • Que los pares de residuos que aparecen más frecuentemente más distanciados tendrán una interacción más favorable

Explicación

Pregunta 40 de 30

1

40. ¿Qué medida de distancia entre residuos resulta particularmente efectiva a la hora de calcular potenciales dependientes de distancia?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Distancia promedio

  • Distancia mínima entre átomos

  • Distancia entre C alfas

  • Distancia entre C betas

Explicación

Pregunta 41 de 30

1

41. ¿Qué información nos aporta la ASA (superficie accesible)?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Solvatación (y por tanto entropía)

  • Calidad de la estructura

  • Homología de secuencia

  • Todas las anteriores son verdaderas

Explicación

Pregunta 42 de 30

1

42. ¿Cuál de los siguientes métodos de modelización no emplea template?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modelización por homología

  • Fold recognition (modelización por reconocimiento del plegamiento)

  • Modelización ab initio

  • Ninguna de las tres opciones

Explicación

Pregunta 43 de 30

1

43. ¿Cuáles son los métodos más empleados en la modelización ab initio?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Métodos estocásticos y métodos de dinámica molecular

  • Métodos empíricos y métodos de dinámica molecular

  • Métodos estocásticos y métodos de mecánica cuántica

  • Mecánica cuántica y métodos empíricos

Explicación

Pregunta 44 de 30

1

44. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La mayoría de los complejos homoméricos son obligados

  • La mayoría de los complejos homoméricos son no obligados

  • La mayoría de los complejos heteroméricos son obligados

  • Ninguna de las anteriores

Explicación

Pregunta 45 de 30

1

45. ¿Cómo se forma el enlace peptídico en una molécula de proteína?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La unión entre un grupo amino y un grupo carboxilo

  • La unión entre dos grupos amino

  • La unión entre dos grupos carboxilo

  • La unión entre un grupo amino y un grupo fosfato

Explicación

Pregunta 46 de 30

1

46. ¿Qué término se utiliza para describir el proceso mediante el cual una cadena polipeptídica desordenada adopta una estructura tridimensional estable?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Desnaturalización

  • Síntesis proteica

  • Plegamiento

  • Enlace peptídico

Explicación

Pregunta 47 de 30

1

47. ¿Cuáles son las modificaciones postraduccionales más importantes en las proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Fosforilación y glicosilación

  • Metilación y acetilación

  • Oxidación e hidroxilación

  • Desnaturalización y glicosilación

Explicación

Pregunta 48 de 30

1

48. ¿Cuáles son los métodos más utilizados para la separación y fraccionamiento proteico en estudios proteómicos?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Electroforesis y secuenciación de ADN

  • Cromatografía y espectrometría de masas

  • Electroforesis y espectrometría de masas

  • Electroforesis y Cromatografía

Explicación

Pregunta 49 de 30

1

49. ¿A qué se refiere la estructura primaria de una proteína?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La disposición tridimensional de la cadena polipeptídica

  • La secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica

  • Las interacciones no covalentes entre distintas regiones de la proteína

  • Las modificaciones químicas de la cadena polipeptídica

Explicación

Pregunta 50 de 30

1

50. ¿Cuál es la técnica más utilizada y exitosa para resolver estructuras tridimensionales de proteínas a nivel atómico?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Microscopía electrónica

  • Espectroscopía de resonancia magnética nuclear (RMN)

  • Espectrometría de masas

  • Cristalografía de rayos X

Explicación

Pregunta 51 de 30

1

51. A la hora de modelizar complejos en interactómica, ¿Qué porcentaje de identidad de secuencia mínima debe tener cada proteína del complejo respecto al complejo molde?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • 20-30%

  • 80-90%

  • 10-15%

  • 50-60%

Explicación

Pregunta 52 de 30

1

52. ¿Qué es el docking de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Un método de modelización comparativa de complejos proteicos

  • Un método de modelización ab initio de complejos proteicos

  • Un método de modelización comparativa de proteínas

  • Un método del cálculo de la energía de un modelo de proteína

Explicación

Pregunta 53 de 30

1

53. Los aspectos más importantes que podemos encontrar en la mayor parte de los métodos de docking son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La búsqueda de orientaciones en las que la proteína se suele considerar rígida o semirrígida

  • La identificación de las orientaciones correctas mediante diferentes funciones de puntuación

  • La descripción de la flexibilidad conformacional

  • Todas son verdaderas

Explicación

Pregunta 54 de 30

1

54. ¿Cuál de los siguientes métodos calcula la energía a partir de las coordenadas de los átomos pesados?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Mecánica cuántica

  • Mecánica molecular

  • Métodos empíricos

  • Monte-Carlo

Explicación

Pregunta 55 de 30

1

55. ¿Cuál es el objetivo de los métodos de modelización ab initio basados en principios físicos?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Entender los principios químico-físicos que determinan la estructura 3D de las proteínas

  • Predecir la estructura 3D de las proteínas a partir de su secuencia

  • Estudiar los aspectos termodinámicos y cinéticos del plegamiento de las proteínas

  • Todas las anteriores

Explicación

Pregunta 56 de 30

1

56. ¿Cuáles son los estados en los que se encuentran las proteínas individuales en solución desde el punto de vista termodinámico?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Nativo o plegado

  • Desnaturalizado o desplegado

  • Intermedios

  • Todos los anteriores

Explicación

Pregunta 57 de 30

1

57. ¿Qué tipo de métodos se utilizan para calcular la energía de las proteínas en los métodos de modelización ab initio?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Mecánica cuántica

  • Mecánica molecular

  • Métodos empíricos

  • Todos los anteriores

Explicación

Pregunta 58 de 30

1

58. ¿Cuál es la representación más reciente del proceso de plegamiento de las proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Una reacción química de dos estados

  • Un embudo en el que los estados desnaturalizados adquieren estructuras parciales de menor energía

  • Una búsqueda de conformaciones al azar hasta encontrar la conformación nativa

  • Ninguna de las anteriores

Explicación

Pregunta 59 de 30

1

59. ¿Qué término/s energético/s usan las funciones de puntuación de aplicación general como pyDock?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Energía de van der Waals

  • Energía electrostática

  • Energía de desolvatación

  • Todas las anteriores

Explicación

Pregunta 60 de 30

1

60. ¿Cuál es el mayor desafío del modelado de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modelado de estructuras 3D de proteínas

  • Modelado de estructuras de complejos proteicos

  • Secuenciación de la cadena de aminoácidos que compone la proteína

  • Integración de la flexibilidad conformacional en el modelado de complejos proteicos

Explicación

Pregunta 61 de 30

1

61. ¿Qué valores de BSA se obtienen en la mayor parte de análisis de superficies de interacción en las estructuras de complejos?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • 1200 - 2000 Amstrongs

  • 6000 - 7000 Amstrongs

  • 200 - 400 Amstrongs

  • 10000 - 12000 Amstrongs

Explicación

Pregunta 62 de 30

1

62. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La digestión proteolítica usada en proteómica shotgun proporciona péptidos identificables para una gran variedad de proteínas

  • La proteómica shotgun no tiene las pérdidas de muestra asociadas al gel

  • La proteómica shotgun tiene peor cobertura que otras técnicas tradicionales como el gel 2D

  • La proteómica shotgun permite identificar proteínas en muy bajas cantidades

Explicación

Pregunta 63 de 30

1

63. El método de docking PyDock:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Sólo es eficaz si se utiliza FTDock como método de generación de orientaciones

  • Incluye la flexibilidad conformacional durante la búsqueda inicial de orientaciones de docking

  • Utiliza una función de puntuación basada en términos energéticos

  • Usa una función de puntuación basada en complementariedad geométrica

Explicación

Pregunta 64 de 30

1

64. La principal idea subyacente sobre el uso de métodos de reconocimiento de plegamiento en modelado estructural de proteínas es la siguiente:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Las interacciones macromoleculares que forman proteínas homólogas están conservadas

  • El número de plegamientos (folds) diferentes que existen es limitado

  • La estructura de proteínas con secuencias muy similares (<90%) está altamente conservada

  • Los alineamientos múltiples de secuencia resultan útiles en familias de proteínas homólogas

Explicación

Pregunta 65 de 30

1

65. El docking entre proteínas consiste en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La predicción de la región de interacción de una de las proteínas

  • La generación de la estructura de un complejo a partir de las estructuras de las proteínas por separado

  • El modelado de un complejo a partir de las secuencias de las proteínas y un template adecuado

  • La predicción de la energía de unión de un complejo

Explicación

Pregunta 66 de 30

1

66. El método de refinado de FireDock:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Se basa en complementariedad geométrica, al igual que PatchDock

  • Resulta especialmente adecuado para refinar orientaciones generadas por PatchDock

  • Sólo puede aplicarse a ficheros PDB que representen los modelos de docking

  • No se puede usar con modelos generados por otros métodos que no sean PatchDock

Explicación

Pregunta 67 de 30

1

67. El modelado estructural de los bucles (loops) de una proteína:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Requiere una estimación previa de los ángulos de Ramachandran de los residuos que componen dichos bucles

  • Siempre se lleva a cabo mediante métodos ab initio a partir de la secuencia de dichos bucles

  • Se puede basar en búsquedas de fragmentos compatibles en bases de datos estructurales

  • Es la parte más fácil y fiable del modelo comparativo

Explicación

Pregunta 68 de 30

1

68. El experimento CAPRI consiste en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La evaluación de métodos de detección de interacciones entre proteínas

  • La evaluación automática y diaria de resultados de docking

  • La predicción de estructuras individuales de proteínas

  • La generación de modelos de docking para casos cuya estructura sólo es conocida para los organizadores

Explicación

Pregunta 69 de 30

1

69. Las dos grandes estrategias de modelado estructural de interacciones son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modelado comparativo y modelado mediante reconocimiento del plegamiento

  • Dinámica molecular y Monte-Carlo

  • Modelado por homología y modelado ab initio o docking

  • Modelado en base a secuencia y en base a estructura secundaria

Explicación

Pregunta 70 de 30

1

70. El servidor MS-Isotope de ProteinProspector se usa para:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Buscar sitios de digestión proteolítica para interpretar espectros de masas

  • Generar distribuciones isotópicas teóricas para un péptido dado

  • Modelar la expresión diferencial isotópica

  • Generar modelos estructurales para un péptido según su composición isotópica

Explicación

Pregunta 71 de 30

1

71. La gran complejidad del proteoma se debe principalmente a:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Las variantes genéticas y polimorfismos poblacionales

  • Los fenómenos de splicing alternativo

  • Los diferentes tipos de codones para cada residuo

  • Las modificaciones postraduccionales

Explicación

Pregunta 72 de 30

1

72. El punto isoeléctrico (pI) de una molécula es:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • El pH en el que ésta tiene carga neta cero

  • Su pKa

  • La concentración en equilibrio

  • Su volumen

Explicación

Pregunta 73 de 30

1

73. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenida mediante modelado comparativo?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modificaciones manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o añadiendo nuevos templates

  • Nunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente siempre hay que confiar en los métodos automáticos

  • Solo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (>90%)

  • Conviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar

Explicación

Pregunta 74 de 30

1

74. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • UNIMOD y STAMP

  • Molecular Weight Calculator y ZDOCK

  • MS-Digesty PeptideCutter

  • MS-Isotope y bioDBnet

Explicación

Pregunta 75 de 30

1

75. ¿Cuál de estos métodos no permite definir residuos de interacción para re-evaluar “a posteriori” las orientaciones de docking previamente generadas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • PatchDock

  • pyDock

  • HADDOCK

  • FTDock

Explicación

Pregunta 76 de 30

1

76. El modelado comparativo se refiere a:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La predicción de la estructura de una proteína para la que no existen otras proteínas homólogas

  • La predicción de la estructura de una proteína mediante métodos físico-quimicos exclusivamente a partir de su secuencia

  • La identificación de la forma de la proteína en base a técnicas experimentales de baja resolución

  • La predicción de la estructura 3D de una proteína en base a las estructuras de otras proteínas homologas

Explicación

Pregunta 77 de 30

1

77. ¿Cuál de las siguientes metodologías no es relevante para el modelado ab initio de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Dinámica molecular

  • Métodos de Monte-Carlo

  • AMBER

  • ClustalW

Explicación

Pregunta 78 de 30

1

78. ¿Cuál de los siguientes métodos computacionales no es especialmente relevante para la detección de interacciones entre proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Identificación de mutaciones correlacionadas en alineamientos múltiples

  • Dinámica molecular

  • Perfiles de co-expresión de proteínas

  • Búsqueda de interólogos

Explicación

Pregunta 79 de 30

1

79. ¿Qué estrategia de modelado de interacciones resulta más eficaz a juzgar por los resultados de CASP y CAPRI?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • No usar nunca información externa para re-evaluar las orientaciones obtenidas dado que siempre suele empeorar los resultados del docking automático

  • Incluir flexibilidad conformacional desde la búsqueda inicial de las orientaciones

  • Usar siempre métodos de docking ab initio, aunque haya temporales disponibles

  • Identificar templates adecuados para el complejo y usarlos siempre que sea posible

Explicación

Pregunta 80 de 30

1

80. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no es relevante para el uso de potenciales estadísticos en modelos de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La energía de un contacto entre dos residuos puede derivarse de su frecuencia en estructuras conocidas

  • La existencia de templates adecuados depende de la estabilidad energética de las proteínas

  • La distribución de contactos entre pares de residuos en estructuras de proteínas se puede explicar en base a la ley de Boltzmann

  • Según la ley de Boltzmann, la probabilidad de un estado está relacionado con su energía

Explicación

Pregunta 81 de 30

1

81. ¿Cuál es el principal problema de una estrategia de modelado de interacciones basada en la generación de ensamblados conformacionales seguida de cálculos de docking ___ conformación?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Que no todas las proteínas son flexibles

  • Que sólo se puede aplicar a proteínas de membrana

  • Ninguna, de hecho, es una de las estrategias más usadas para casos flexibles

  • El coste computacional derivado del alto número de ejecuciones de docking necesarias

Explicación

Pregunta 82 de 30

1

82. La bioinformática estructural se refiere a…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Los métodos computacionales usados en el análisis de la expresión proteómica

  • La aplicación de métodos computacionales para el análisis y predicción estructural de las proteínas y sus interacciones

  • El conjunto de metodologías para el estudio de la estructura de los genes

  • La aplicación de la bioinformática al estudio de compuestos de bajo peso molecular

Explicación

Pregunta 83 de 30

1

83. ¿Pueden dos células de un mismo organismo tener diferente proteoma?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • No, salvo pequeñas mutaciones en algunas proteínas

  • Sí, especialmente si son de diferente tejido o se encuentran en diferentes condiciones

  • Si, pero solo en organismos en situaciones patológicas

  • No, todas las células de un mismo organismo tienen el mismo proteoma

Explicación

Pregunta 84 de 30

1

84. El área de la superficie enterrada (BSA) entre dos proteínas al formar un complejo se define como:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La diferencia entre el área de la superficie accesible (ASA) de las proteínas por separado y la del complejo

  • El número de residuos enterrados en el complejo

  • La superficie expuesta en el complejo

  • El número de residuos que componen la superficie de interacción en el complejo

Explicación

Pregunta 85 de 30

1

85. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura 3D disponible o se puede inferir de proteínas similares?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Menos del 1%

  • 10%

  • Entre el 1 y el 10%

  • Cerca del 50%

Explicación

Pregunta 86 de 30

1

86. La proteómica estructural se refiere a…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • El análisis y determinación de la estructura 3D de todas las proteínas de un organismo

  • El conjunto de metodologías para el análisis de la expresión proteómica

  • La predicción estructural de las proteínas a gran escala

  • La estructura de los genes de un organismo

Explicación

Pregunta 87 de 30

1

87. Los únicos ángulos flexibles de la cadena principal polipeptídica son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Los ángulos diedros

  • Los ángulos phi y psi

  • Los ángulos omega y alfa

  • Los ángulos laterales

Explicación

Pregunta 88 de 30

1

88. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La mayor parte de hetero-complejos son obligatorios

  • La mayor parte de homo-complejos son obligatorios

  • Todos los complejos no obligatorios son transitorios

  • La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios

Explicación

Pregunta 89 de 30

1

89. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La mayor parte de hetero-complejos son no obligados

  • La mayor parte de homo-complejos son no obligados

  • Todos los complejos no obligatorios son transitorios

  • La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios

Explicación

Pregunta 90 de 30

1

90. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La mayor parte de los complejo simétricos son homoméricos

  • La mayor parte de los complejo simétricos son heteroméricos

  • La mayor parte de complejos obligatorios son transitorios

  • Todos los complejos no obligatorios son transitorios

Explicación

Pregunta 91 de 30

1

91. La espectrometría de masas

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Separa las proteínas de una muestra según su espectro electromagnético

  • Se basa en la conversión de la muestra a fase gas, ionización y separación de los iones según su masa y carga.

  • Consiste en la liofilización y posterior recontrucción de la mezcla

  • Es una técnica espectroscópica similar a la emisión de florescencia

Explicación

Pregunta 92 de 30

1

92. El método de proteómica bottom-up…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Aplica digestión proteolítica a una mezcla proteica antes del análisis por espectrometría de masas

  • No resulta adecuado para identificar, caracterizar o secuenciar proteínas de una muestra

  • Se conoce también como top-down

  • Se aplica normalmente a muestras que contengan una proteína purificada

Explicación

Pregunta 93 de 30

1

93. En un hipotético conjunto de estructuras de proteínas, se ha observado que los residuos Glu y Arg aparecen más frecuentemente cuando se encuentran a distancias cortas el uno del otro a que a distancias largas. ¿Cuál de las siguientes interpretaciones es correcta?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La energía libre de Gibbs de Glu-Arg es favorable

  • El potencial de interacción Glu-Arg es más favorable a distancias cortas

  • El potencial de interacción Glu-Arg es independiente de su distancia

  • El potencial de interacción Glu-Arg es más negativa a distancias largas

Explicación

Pregunta 94 de 30

1

94. La electroforesis en gel desnaturalizante sirve para separar las proteínas de una muestra en función de...

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Su carga

  • Su punto isoeléctrico

  • Su peso molecular

  • Su volumen cuando están plegadas

Explicación

Pregunta 95 de 30

1

95. La estructura primaria de las proteínas se refiere a….

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La secuencia lineal de aminoácidos

  • La composición en nucleótidos

  • El peso molecular de la cadena peptídica

  • La longitud de la cadena peptídica

Explicación

Pregunta 96 de 30

1

96. Las proteínas están formadas por…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • ácidos nucleicos

  • aminoácidos

  • nucleótidos

  • genes

Explicación

Pregunta 97 de 30

1

97. La cromatografía UPLC…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • hace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad

  • es más rápida y de mayor resolución que HPLC

  • no es un tipo de cromatografía usada en proteómica

  • permite que el eluyente ascienda por capilaridad

Explicación

Pregunta 98 de 30

1

98. La energía libre de unión entre dos proteínas:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • No incluye la entropía configuracional durante la formación del complejo

  • Determina la fortaleza de la interacción y está relacionada con la constante de asociación

  • Es equivalente a la constante cinética de asociación

  • No incluye la entalpía de unión

Explicación

Pregunta 99 de 30

1

99. ¿Cuál es la estrategia más usada para encontrar el mejor encaje geométrico entre las superficies de dos proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Predicción energética

  • Aprendizaje automatizado y árboles automatizados

  • Dinámica molecular

  • Discretización de las superficies en matriz 3D y búsqueda de correlación basada en FFT

Explicación

Pregunta 100 de 30

1

100. ¿Cuál de estos métodos no permite introducir restricciones basadas en información externa para mejorar los resultados de docking?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • pyDock

  • HADDOCK

  • PatchDock

  • FTDock

Explicación

Pregunta 101 de 30

1

101. Las principales ventajas del método de docking de PyDock son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La descripción energética y la fiabilidad

  • La aplicabilidad a todo tipo de biomoléculas y versatilidad en las funciones de puntuación

  • Su rapidez y la posibilidad de centrar la búsqueda en regiones específicas

  • La inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional

Explicación

Pregunta 102 de 30

1

102. Las modificaciones postraduccionales son...

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • modificaciones químicas que tienen lugar algunos residuos tras formarse la cadena polipeptídica

  • mutaciones de algunos residuos después de la traducción de la cadena polipeptídica

  • cambios conformacionales en las proteínas

  • cambios producidos por el splicing alternativo

Explicación

Pregunta 103 de 30

1

103. ¿Cómo se puede evaluar la calidad del modelo estructural de una proteína obtenido en un caso de pruebas, es decir, para el que se dispone de su estructura 3D?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • No se puede evaluar la calidad del modelo de forma objetiva, aunque se disponga de la estructura de referencia cualquier valoración será necesariamente subjetiva.

  • Superponer cada elemento de estructura secundaria de forma independiente y calcular el valor promedio a partir de las comparaciones individuales.

  • Visualizar las estructuras de forma individual, nunca se debe tratar de superponer un modelo y una estructura experimental.

  • Comparando la RMSD entre el modelo y la estructura de referencia.

Explicación

Pregunta 104 de 30

1

104. Las herramientas principales para la determinación de la estructura 3D de las proteínas son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Cristalización de rayos-X, resonancia magnética nuclear y microscopía electrónica

  • Resonancia paramagnética electrónica, cromatografía liguida y MS

  • Electroforesis y espectrometría de masas

  • Microscopía óptica y electrónica

Explicación

Pregunta 105 de 30

1

105. La base de datos UniProtKB…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Está basada en predicciones computacionales sobre estructura y función de proteínas

  • Es una recopilación de proteínas humanas, incluyendo variantes de splicing y mutantes.

  • Contiene información y anotaciones funcionales sólo para proteínas con estructura disponible

  • Contiene anotaciones de secuencia, estructura y función para todas las proteínas conocidas.

Explicación

Pregunta 106 de 30

1

106. ¿Cuál de estas afirmaciones no resulta especialmente útil para la identificación de estructuras molde o templates?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Las proteínas multi-domino requieren templates que contengan el mayor número posible de dominios

  • Es conveniente realizar búsquedas individuales para cada elemento de estructura secundaria

  • Los alineamientos múltiples de secuencia con varios posibles templates ayudan a minimizar los errores de alineamiento.

  • El template debería ser el homólogo más cercano.

Explicación

Pregunta 107 de 30

1

107. Los picos obtenidos en un espectro de masas….

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Corresponden solo a los valores masa/carga de las proteínas enteras de la muestra

  • Corresponden a los valores masa/carga de los fragmentos moleculares ionizados

  • Corresponden a los dominios de plegamiento en los que una proteína se divide

  • Corresponden fundamentalmente a las moléculas químicas añadidas en las modificaciones postraduccionales.

Explicación

Pregunta 108 de 30

1

108. ¿Qué porcentaje de proteínas humanas tienen estructura disponible o pueden modelarse con AlphaFold2?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Menos del 20% de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas

  • La práctica totalidad de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas

  • Muy pequeño, la mayor parte de proteínas son estructuralmente desordenadas

  • AlphaFold2 solo puede modelar proteínas con templates adecuados, es decir, en torno al 50%.

Explicación

Pregunta 109 de 30

1

109. ¿En qué metodología se basan los excelentes resultados predicitivos de AlphaFold y AlphaFold2?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Mecánica cuántica combinada con mecánica molecular

  • Modelado comparativo refinado con métodos físico-químicos

  • Identificación con templates mediante big data

  • Aprendizaje profundo (deep learning) a partir de alineamientos múltiples de secuencia.

Explicación

Pregunta 110 de 30

1

110. La proteómica de expresión diferencial…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Solo necesita electroforesis bidimensional para identificar qué proteínas se expresan de forma diferente

  • Se usa para la identificación de variantes genéticas diferentes entre dos individuos

  • Estudia la expresión proteica solo con muestras marcadas químicamente

  • Estudia qué proteínas se expresan de forma diferente en condiciones distintas

Explicación

Pregunta 111 de 30

1

111. Los residuos hot-spot son aquellos que…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Aparecen en el centro de la superficie de interacción, independientemente de su energía

  • Más contribuyen a la energía del complejo, y cuando se mutan a alanina empeoran la energía libre de unión en >1kcal/mol

  • Establecen los primeros contactos durante la formación del complejo

  • Cuando se mutan a alanina mejoran significativamente la energía libre de unión

Explicación

Pregunta 112 de 30

1

112. ¿Cuál de estos métodos de predicción de residuos hot-spot no necesita la estructura del complejo?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • MAPPIS

  • ROSETTA

  • NIP

  • FOLDEF

Explicación

Pregunta 113 de 30

1

113. Las principales ventajas del método de docking PatchDock son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional

  • La aplicabilidad a todo el tipo de biomolecular y la versatilidad en las funciones de puntuación

  • La descripción energética y la fiabilidad

  • Su rapidez de centrar la búsqueda en zonas específicas

Explicación

Pregunta 114 de 30

1

114. ¿Qué estrategia de docking es la que mejor representa el modelo de ajuste inducido?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Si son cambios pequeños docking seguido de refinado, pero cambios grandes, docking flexible

  • Dinámica molecular para la búsqueda inicial de orientaciones

  • El docking de cuerpo rígido, siempre que se use una función de puntuación energética

  • La generación de ensamblados conformacionales para las proteínas que interaccionan

Explicación

Pregunta 115 de 30

1

115. ¿Cuál es la mayor dificultad que limita los resultados predictivos del docking?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La flexibilidad conformacional al interactuar las proteínas

  • El tamaño de las proteínas que interaccionan

  • La baja resolución en la descripción de las coordenadas

  • La falta de métodos de búsqueda de cuerpo rígido

Explicación

Pregunta 116 de 30

1

116. ¿Cuántas proteínas no redundantes se estima que contiene el proteoma humano

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • varios millones

  • 1.000.000

  • 1000

  • 20.000

Explicación

Pregunta 117 de 30

1

117. El estudio del proteoma requiere de técnicas especializadas

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Sí, son técnicas que derivan del análisis del genoma

  • No, cualquier técnica de estudio de proteínas puede aplicar directamente a proteómica

  • Sí, muchas son técnicas tradicionales usadas en el estudio de proteínas que se han adaptado para su aplicación a gran escala

  • No, ya que solo es necesario disponer de un ordenador personal con acceso a internet

Explicación

Pregunta 118 de 30

1

118. ¿Qué porcentaje de las interacciones estimadas en el interactoma humano tienen estructura 3D conocida o se pueden modelar por homología?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Menos del 10%

  • La mayoría de las interacciones

  • Aproximadamente la mitad de las interacciones

  • Prácticamente todas las interacciones

Explicación

Pregunta 119 de 30

1

119. Al comparar dos proteínas homólogas. ¿Cuáles son las regiones con la estructura más conservada?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Las cadenas laterales de los residuos más expuestos al solvente

  • Los bucles (loops)

  • Los elementos de estructura secundaria

  • En general, será difícil encontrar regiones estructuralmente conservadas

Explicación

Pregunta 120 de 30

1

120. Dos proteínas son homólogas si...

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Son productos de genes que han evolucionado del mismo ancestro

  • Tienen los residuos más importantes conservados

  • Tienen la misma topología

  • Necesariamente tienen la misma función

Explicación

Pregunta 121 de 30

1

121. Existen varios motivos por los que las diferentes bases de datos de interacciones entre proteínas presentan a menudo resultados inconsistentes. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no representa ninguno de dichos motivos?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • A. En general solo se conoce una parte de todas las posibles interacciones entre proteínas

  • B. Cada base de datos se enfoca a diferentes aspectos de dichas interacciones (organismos, técnicas experimentales, sistemas, etc.)

  • C. Algunos de los datos son erróneos debido al error experimental de las técnicas de detección de interacciones entre proteínas a gran escala

  • D. Las interacciones entre proteínas de membrana resultan más difíciles de detectar

Explicación

Pregunta 122 de 30

1

122. ¿Cuál de las siguientes no es especialmente relevante para la caracterización biofísica de interacciones entre proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Resonancia de plasmón de superficie o BIACORE

  • Resonancia Magnética Nuclear (RMN)

  • Calorimetría de titulación isotérmica (ITC)

  • Doble híbrido de levadura

Explicación

Pregunta 123 de 30

1

123. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenido mediante modelado comparativo?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Modificando manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o incluyendo nuevos templates

  • Solo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (> 90%)

  • Nunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente hay que confiar en los métodos automáticos

  • Conviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar

Explicación

Pregunta 124 de 30

1

124. ¿Cuál de las siguientes aplicaciones computacionales no resulta especialmente útil para interpretar espectros de masas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Servidor web SWISS-MODEL

  • Servidor web MASCOT

  • PeptideCutter

  • ProteinProspector

Explicación

Pregunta 125 de 30

1

125. Cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, el valor de RMSD de ligando (ligand RMSD) de cada modelo de docking con respecto a la referencia siguiente forma:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Superponiendo los receptores del modelo y referencia y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia

  • Superponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteinas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD de las dos proteínas entre modelo

  • Superponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteínas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia

  • Superponiendo las zonas de interacción de modelo y referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia

Explicación

Pregunta 126 de 30

1

126. ¿Qué tienen en común la mayor parte de métodos de refinado de modelos de docking?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La inclusión de moléculas de agua durante los cálculos

  • El uso de restricciones de distancia para limitar la búsqueda

  • La flexibilidad conformacional de las cadenas laterales de los residuos de interacción

  • Todos usan el mismo campo de fuerzas

Explicación

Pregunta 127 de 30

1

127. Ejemplos de métodos de docking basados en FFT:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • FTDock y ZDOCK

  • ICM-DISCO y RosettaDock

  • HADDOCK y ATTRACT

  • PatchDock y FireDock

Explicación

Pregunta 128 de 30

1

128. El método de docking flexible FlexDock..

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • no se recomienda para proteínas multi-dominio

  • no resulta adecuado para ningún tipo de proteína flexible

  • es adecuado para proteínas de alta flexibilidad entre dominios

  • se usa para refinar modelos de docking de cuerpo rígido

Explicación

Pregunta 129 de 30

1

129. En relación a las estrategias de muestreo, la mayoría de métodos de docking entre proteínas se pueden agrupar en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Métodos de dinámica molecular y el resto

  • Muestreo de interacciones entre proteínas e interacciones con otras macromoléculas

  • Basados en secuencia y en estructura

  • Métodos de búsqueda exhaustiva (basados en geometría) y de búsqueda estocástica (basados en energía)

Explicación

Pregunta 130 de 30

1

130. ¿Cuál de las siguientes opciones no es un componente de la cromatografía líquida?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • Bomba peristáltica

  • Columna, donde se encuentra la fase estacionaria

  • Eluyente o fase móvil

  • Placa de capa fina, donde el eluyente asciende por capilaridad

Explicación

Pregunta 131 de 30

1

131. La cromatografía UPLC…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • hace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad

  • es más rápida y de mayor resolución que HPLC

  • no es un tipo de cromatografía usada en proteómica

  • permite que el eluyente ascienda por capilaridad

Explicación

Pregunta 132 de 30

1

132. El método de predicción de regiones de interacción ODA se basa en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La energía de desolvatación obtenida cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie

  • La suma de las energías de desolvatación de los residuos incluidos en zonas de tamaño variable definidas alrededor de cada residuo de la superficie

  • La suma de todos los términos energéticos obtenidos cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie

  • El cálculo de potenciales estadísticos en base a la tendencia de cada residuo a interaccionar con otras proteínas

Explicación

Pregunta 133 de 30

1

133. Las proteínas están formadas por

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • ácidos nucleicos

  • aminoácidos

  • nucleótidos

  • genes

Explicación

Pregunta 134 de 30

1

134. La proteómica es la ciencia que estudia…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • las mutaciones que tienen lugar durante la transcripción

  • los modelos macromoleculares

  • el conjunto de proteínas expresadas en un organismo

  • las interacciones entre proteínas

Explicación

Pregunta 135 de 30

1

135. ¿Cuáles son los métodos más usados en la caracterización de la expresión proteómica?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - Espectroscopia de fluorescencia y titulación por calorimetria

  • - Electroforesis en gel, cromatografía líquida y espectrometría de masa

  • - Secuenciación de Sanger y resonancia magnética nuclear

  • - Modelado molecular y docking

Explicación

Pregunta 136 de 30

1

136. Los espectros de masas de alta resolución…

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - permiten la separación de picos según la composición isotópica de los elementos que componen la muestra

  • - no resultan adecuados para secuenciar péptidos

  • - solo permiten calcular la masa de cada fragmento en función de la masa atómica promedio de cada elemento que compone la muestra

  • - no se suelen usar en proteómica por su alto coste y bajo rendimiento

Explicación

Pregunta 137 de 30

1

137. Normalmente, cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, definimos un modelo de docking aceptable o cercano a la estructura nativa (near-native) de la siguiente forma:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia ‹ 5 Amstrongs

  • - Cuando tiene la mitad de residuos de interacción correctamente predichos

  • - Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 10 Amstrongs

  • - Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 20 Amstrongs

Explicación

Pregunta 138 de 30

1

138. Las mutaciones patológicas

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - nunca afectan a la interacción con otras proteínas

  • - siempre afectan a la interacción con otras proteínas

  • - frecuentemente afectan a la interacción con otras proteínas

  • - rara vez afectan a la interacción con otras proteínas

Explicación

Pregunta 139 de 30

1

139. Algunos de los tipos de cromatografia liquida usados en proteómica son

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - Cromatografia de fase liquido-vapor y de liofilización

  • - cromatografía de altas velocidades y de rayos X

  • - cromatografía de afinidad y de intercambio iónico

  • - cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad

Explicación

Pregunta 140 de 30

1

140. ¿Cuál de los siguientes errores no son especialmente relevantes en el modelado comparativo de proteínas?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - Limitaciones de los campos de fuerzas para describir la solvatación

  • - Errores de alineamiento

  • - Errores de empaquetamiento de cadenas laterales

  • - Regiones sin template o con templates no adecuado

Explicación

Pregunta 141 de 30

1

141. La estructura primaria de las proteínas se refiere a …

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - la longitud de la cadena peptídica

  • - el peso molecular de la cadena peptídica

  • - la composición en nucleótidos

  • - la secuencia lineal de aminoácidos

Explicación

Pregunta 142 de 30

1

142. ¿Cuál de estas afirmaciones no es cierta?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • La glicina es muy frecuente en hélices alta

  • Los aminoácidos tienen diferentes tendencias a aparecer en diferentes tipos de estructura secundaria

  • La prolina y la glicina son los aminoácidos con menor tendencia a aparecer en hélices alfa

  • La glicina es muy frecuente en giros beta

Explicación

Pregunta 143 de 30

1

143. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - MS-Isotope y bioDBnet

  • - Molecular Weight Calculator y ZDOCK

  • - MS-Digest y PeptideCutter

  • - UNIMOD y STAMP

Explicación

Pregunta 144 de 30

1

144. El método de predicción de regiones de interacción NIP se basa en:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - La contribución a la energía de desolvatación de cada residuo en los 100 primeros modelos de docking

  • - El cálculo de potenciales estadísticos en los 100 primeros modelos de docking

  • - La frecuencia normalizada de cada residuo en las zonas de interacción de los 100 primeras modelos de docking

  • - Cálculos de dinámica molecular para los 100 primeros modelos de docking

Explicación

Pregunta 145 de 30

1

145. ¿Cuál de las siguientes estrategias no es relevante para la identificación de homólogos remotos para una proteína dada?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - Uso de alineamientos de secuencia con matrices de sustitución específicas de posición

  • - Existencia de interacciones con proteínas comunes

  • - Existencia de punto isoeléctrico similar

  • - Uso de asociaciones funcionales

Explicación

Pregunta 146 de 30

1

146. ¿Cuál de los siguientes programas se basa en el uso de potenciales estadísticos?

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • - AMBER

  • - PROSA

  • - CHARMM

  • - FTDOCK

Explicación

Pregunta 147 de 30

1

147. Algunos de los tipos de cromatografía líquida usados en proteómica son….

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • ● Cromatografía de fase líquido-vapor y liofilización

  • ● Cromatografía de altas velocidades y de Rayos X

  • ● Cromatografía de afinidad y de intercambio iónico

  • ● Cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad

Explicación

Pregunta 148 de 30

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148. Los principales modelos postulados para el mecanismo de unión de las proteínas son:

Selecciona una de las siguientes respuestas posibles:

  • ● Llave y cerradura, ajuste inducido y selección conformacional.

  • ● Rígido, flexible y semi-flexible.

  • ● Modelo de Levinthal y de embudo.

  • ● Modelo Browniano y de Monte-Carlo.

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