Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea carbamoilfosfatului):
pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o moleculă de ATP
sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este amoniacul
sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutamina
pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o legătură macroergică
carbamoilfosfatul este un compus macroergic
HCO3 - + Gln + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + Glu + 2ADP + H3PO4
HCO3 - + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4
HCO3 - + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat + ADP + H3PO4
enzima este carbamoilfosfatsintetaza II (citoplasmatică)
enzima este carbamoilfosfatsintetaza I (mitocondrială)
Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile):
carbamoilfosfat + Asp + ATP → N-carbamoilaspartat + ADP + H3PO4
carbamoilfosfat + Asp → N-carbamoilaspartat + H3PO4
N-carbamoilaspartat + H2O → acid dihidroorotic
N-carbamoilaspartat → acid dihidroorotic + H2O
acid dihidroorotic + NAD+→ acid orotic + NADH+H+
acid orotic + ribozo-5-fosfat → orotidinmonofosfat (OMP)
acid orotic + fosforibozil-pirofosfat (PRPP) → orotidinmonofosfat (OMP) + H4P2O7
OMP + CO2 → UMP
OMP → UMP + CO2
OMP → CMP + CO2
Transaminarea aminoacizilor (TA):
reprezintă transferul grupării -NH2 de la un alfa-aminoacid la un alfa-cetoacid
este o etapă a transdezaminării aminoacizilor
este un proces ireversibil
Glu, Asp şi Ala nu se supun TA
numai Gln, Asn şi Ala se supun TA
Transaminazele aminoacizilor:
sunt enzime din clasa izomerazelor
reacţiile catalizate de transaminaze sunt reversibile
toate transaminazele posedă specificitate absolută pentru substrat
specificitatea transaminazelor este determinată de coenzimă
coenzimele transaminazelor sunt piridoxalfosfatul şi piridoxaminfosfatul
Transdezaminarea aspartatului:
este dezaminarea directă a aspartatului
este procesul de biosinteză a aspartatului din oxaloacetat şi NH3
include dezaminarea asparaginei
participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi glutamatdehidrogenaza
participă coenzimele piridoxalfosfat şi NAD+
Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:
Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O aspartatdehidrataza
Asp + alfa-cetoglutarat → oxaloacetat + Glu aspartataminotransferaza
Asn + H2O → Asp + NH3 asparaginaza
Glu + NADP + + H2O → alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza
Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza
Transreaminarea aminoacizilor:
este o cale de sinteză a tuturor aminoacizilor
în prima etapă are loc aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului
în etapa a doua are loc transaminarea glutamatului cu un alfa-cetoacid
la reaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+
Transdezaminarea alaninei:
este dezaminarea directă a alaninei
este procesul de biosinteză a alaninei din piruvat şi NH3
include dezaminarea acidului glutamic
participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi glutamatdehidrogenaza
în procesul de transdezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+
Ureogeneza:
are loc exclusiv în ficat
are loc în rinichi
este sinteza acidului uric
decurge parţial în citoplasmă, iar parţial în mitocondrii
este mecanismul de dezintoxicare finală a NH3
este sinteza de NH3
necesită consum de energie
are loc în toate ţesuturile
ureea este compus toxic
ureea este sintetizată în ficat şi eliminată cu urina
Absorbţia aminoacizilor (AA):
AA sunt absorbiţi prin difuzie simplă
la transportul AA are loc simportul AA şi a Na +
la transportul AA are loc antiportul AA şi a Na +
la transportul AA participă Na + ,K+ -АТP-aza
la transportul AA participă GTP-sintaza
are loc in stomac si în intestinul gros
are loc in intestinul subţire
este dependentă de concentraţia Na +
este dependentă de concentraţia Ca + +
exista sisteme specifice de transport pentru AA înrudiţi structural
Bilanţul azotat echilibrat:
denotă că cantitatea azotului îngerat este mai mare decît a celui eliminat
arată predominarea proceselor de degradare a proteinelor faţă de cele de biosinteză
este caracteristic pentru copii, adolescenţi şi gravid
este caracteristic pentru adulţii sănătoşi
este caracteristic pentru persoanele de vîrsta a trei
Bilanţul azotat negativ:
denotă că cantitatea azotului îngerat este mai mică decît a celui eliminat
este caracteristic pentru copii, adolescenţi şi gravide
este caracteristic pentru persoanele de vîrsta a treia
Bilanţul azotat pozitiv
Carboxipeptidazele:
sunt secretate sub formă de zimogeni de pancreasul exocrin
sunt secretate de celulele mucoasei intestinale
scindează aminoacizii de la capătul N-terminal
sunt exopeptidaze
sunt endopeptidaze
Chimotripsina:
este secretată de celulele principale ale mucoasei stomacale în formă de chimotripsinogen inactiv
este secretată de pancreasul exocrin în formă activă
este o endopeptidază
activarea chimotripsinogenului are loc în pancreas
activarea chimotripsinogenului are loc sub acţiunea tripsinei şi a chimotripsinei prin proteoliza limitata
Funcţiile biologice ale proteinelor:
coenzimatică
catalitică
plastică
de transport
imunologică
antigenică
genetică
contractilă
energetică
reglatoare
Pepsina:
scindează legăturile peptidice la formarea cărora participă grupările -NH2 ale Phe, Tyr, Trp
acţionează asupra tuturor legăturilor peptidice
scindează legăturile peptidice din keratine, histone, protamine şi mucopolizaharide
scindează proteinele până la aminoacizi liberi
Produsele finale ale scindării proteinelor simple:
CO2
NH3
CO
H2O
acidul uric
Proprietăţile pepsinei:
pepsina este secretată sub formă de pepsinogen de celulele principale ale mucoasei stomacale
pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 3,0-4,0
pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 1,5-2,5
activarea pepsinei are loc prin fosforilare
activarea pepsinogenului constă în scindarea de la capătul N-terminal a unei peptide (42 de aminoacizi)
Rolul HCl în digestia proteinelor:
activează tripsinogenul
activează chimotripsinogenul
сreează рН optimal pentru acţiunea pepsinei
creează рН optimal pentru acţiunea carboxipeptidazelor
denaturează parţial proteinele alimentare
posedă acţiune antimicrobiană
este emulgator puternic
activează transformarea pepsinogenului în pepsină
inhibă secreţia secretinei
stimulează formarea lactatului în stomac
Selectaţi aminoacizii semidispensabili
asparagina
histidina
glicina
arginina
fenilalanina
Tripsina:
este secretată sub formă de tripsinogen inactiv
este o aminopeptidază
este o carboxipeptidază
activarea tripsinogenului are loc sub acţiunea enterokinazei şi a tripsinei
pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este 7,2-7,8
Utilizarea aminoacizilor (AA) în ţesuturi:
sinteza proteinelor, inclusiv şi a enzimelor
toţi AA pot fi utilizaţi în gluconeogeneză
surplusul de AA nu poate fi transformat în lipide
toţi AA pot fi oxidaţi până la CO2 şi H2O
scindarea AA nu generează energie
Selectaţi produsul final al catabolismului nucleotidelor purinice:
inozina
hipoxantina
xantina
urina
