La Km es inversamente proporcional proporcional una variable despreciable una descripción en el modelo de Koshland( inversamente proporcional, proporcional, una variable despreciable, una descripción en el modelo de Koshland ) a la afinidad enzima sustrato

La cinética termodinámica bioquímica analítica( cinética, termodinámica, bioquímica analítica ) enzimática estudia la vía metabólica velocidad causa( vía metabólica, velocidad, causa ) de conversión de sustratos a productos

Kcat Km V Vmax( Kcat, Km, V, Vmax ) o K2 es el poder catalítico hidrolítico homolítico( catalítico, hidrolítico, homolítico ) de la enzima

La vitamina apoenzima holoenzima coenzima( vitamina, apoenzima, holoenzima, coenzima ) actúa como transportadores de grupos funcionales específicos

Km Kcat Kmax complejo enzima sustrato El modelo de Koshland( Km, Kcat, Kmax, complejo enzima sustrato, El modelo de Koshland ) es la afinidad sustrato a enzima

La regulación covalente alostérica no covalente inhibitoria( covalente, alostérica, no covalente, inhibitoria ) es la unión de una molécula en la apoproteína que conlleva un cambio conformacional para el sitio catalítico

Se le llama complejo unión asociación ahesión precatálisis de( complejo, unión, asociación, ahesión, precatálisis de ) enzima sustrato al paso previo de la catálisis

El sitio catalítico o dominio holoenzima grupo prostético activo de catálisis( dominio, holoenzima, grupo prostético, activo, de catálisis ) es la porción de la enzima donde se lleva a cabo la catálisis

El número de recambio Km Kcat antagonismo( número de recambio, Km, Kcat, antagonismo ) es la cantidad de sustratos catalizables descritos en Kcat Km Vmax V de la reacción milimoles( Kcat, Km, Vmax, V de la reacción, milimoles )

Operón Inhibidor Cofactor Factor de crecimiento( Operón, Inhibidor, Cofactor, Factor de crecimiento ) es la regulación enzimática en el que se codifica el gen

Si la Km es alta baja nula igual a la Kvat igual a la Kmax( alta, baja, nula, igual a la Kvat, igual a la Kmax ) hay una baja concentración de complejo enzima sustrato

Una deshidrogenasa es una oxidorreductasa hidrolasa liasa transferasa( oxidorreductasa, hidrolasa, liasa, transferasa )

Los aminoácidos polares con carga ácidos básicos todos( polares, con carga, ácidos, básicos, todos ) de dan las propiedades a la apoenzima en el sitio catalítico

Se llama unión competitiva acompetitiva irreversible no competitiva( competitiva, acompetitiva, irreversible, no competitiva ) o alostérica, inhibe en la apoenzima

La regulación por retroalimentación es en función de la concentración alteración dispreción afinidad( concentración, alteración, dispreción, afinidad ) de sustrato y producto

En el Primer Segundo Tercer( Primer, Segundo, Tercer ) número se señala la sub sub clase de la enzima que corresponde a lo que transporta cataliza Rompe se obtiene como producto( transporta, cataliza, Rompe, se obtiene como producto )

El antagonista se une al complejo enzima sustrato es inhibición acompetitiva regulación alostérica inhibición irreversible inhibición competitiva( inhibición acompetitiva, regulación alostérica, inhibición irreversible, inhibición competitiva )

El Primer segundo Tercer( Primer, segundo, Tercer ) número indica el sustrato que corresponde a el sustrato

Una liasa hidrolasa ligasa óxido reductasa( liasa, hidrolasa, ligasa, óxido reductasa ) requiere la hidrólisis de ATP

El modelo de Michaelis-Menten busca encontrar la velocidad posibilidad aceleración concentración( velocidad, posibilidad, aceleración, concentración ) de catálisis

Los iones grupos prostéticos cofactores aminoácidos con carga( iones, grupos prostéticos, cofactores, aminoácidos con carga ) estabilizan las nubes electrónicas para que no intervengan en la catálisis

La Km es cuando la velocidad a una concentración constante se encuentra a 1/2 1/3 1/4 la afinidad la inhibición( 1/2, 1/3, 1/4, la afinidad, la inhibición )

La tripcina y quimiotripcina son peptidasas, al ser zimógenos se inhiben regulan activan producen( inhiben, regulan, activan, producen ) en el estomago

La inibición acompetitiva afecta directamente la Kcat Km K1 K2 Complejo ES( Kcat, Km, K1, K2, Complejo ES ), número de recambio o K2 K1 Complejo ES E+P( K2, K1, Complejo ES, E+P )

La inhibición competitiva afecta directamente la Km Kcat K1 K2 Vmax( Km, Kcat, K1, K2, Vmax ) al reducir la K1 Vmax K2 Kcat concentración de sustratos( K1, Vmax, K2, Kcat, concentración de sustratos ) y la formación del complejo ES

El valor de la Km es directamente inversamente( directamente, inversamente ) proporcional a la concentración de complejo ES, entre más alta baja( alta, baja ) sea más rápido lento( rápido, lento ) se llega a la Vmax.