La inhibición completa se produce sólo cuando dos o más productos finales están presentes en exceso
Alósterica
Acumulativa
Concertada
Cooperativa
La inhibición observada cuando se encuentran dos o más productos finales excede por mucho a los efectos aditivos
El efecto inhibidor de dos o más productos finales sobre una sola enzima reguladora es estrictamente aditivo.
Al referirnos a cinética enzimática. La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima, se denomina:
Keq
Km
Kps
KQ
Las Coenzimas son compuestos:
Orgánicos termoestables de peso molecular bajo
Orgánicos que se unen covalentemente a la enzima
Inorgánicos que no se unen a la enzima, la acompañan
Inorgánicos termolábiles de peso molecular alto
Las siguientes especificidades en la capacidad catalítica de una enzima, son las listadas a continuación, EXCEPTO UNA:
Esteroespecífica
Especificidad óptica
Especificidad por el tipo de reacción
Especificidad por el tipo de termoespecificidad del reactivo
Al final de las reacciones catalizadas por enzimas, estas se recuperan:
Con cambios covalentes
Sin cambio
Sin cambios unidas covalentemente a la coenzima
Con cambios unidas en forma electrovalente al grupo prostético
La ecuación del Doble Recíproco o de Lieneweaver-Burk, se usa para determinar:
Km y Vmáx
Km y Vrew/2
Keq y Vfinal
Kps y Vi/Vmax
Las enzimas aumentan las velocidades de las reacciones al:
Alterar el cambio de energía libre de la reacción
Inhibir la velocidad de las reacciones inversas
Cambiar la constante de equilibrio de la reacción
Disminuir la energía de activación
Constituyente esencial de las coenzimas para las oxidaciones y reducciones biológicas
Isoenzima
Grupo prostético
Nicotinamida
Sitio Activo
