Proteína soluble producida por las células del organismo, que favorece y regula las reacciones químicas en los seres vivos.
Enzimas o catalizadores biológicos
Aceleradores
Reguladores biológicos
Todas las reacciones del cuerpo están mediadas por enzimas
Las enzimas catalizan SELECTIVAMENTE sus sustratos.
Se consideran biocatalizadores las enzimas, hormonas y vitaminas.
Hay catalizadores negativos que inhiben reacciones.
El catalizador está en la misma fase que los reactivos.
Catálisis homogénea
Catálisis heterogénea
Promoción simultánea
Son ARN con actividad catalítica.
Ribozimas
Ácido Ribonucleíco
ARNasas
No todas las enzimas son proteínas.
Enzima sin su mitad no proteica. (Inactiva)
Apoenzima
Holoenzima
Coenzima
Grupo postético
Es la parte proteica de la holoenzima.
Cofactor
Grupo prostético
Enzima activa con su componente no proteíco.
Compuesta por una apoenzima y un cofactor.
Constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Todas son correctas
Componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima
Componente no aminoácido que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.
Holoproteína
Las moléculas enzimáticas contienen una hendidura especializada denominada: _________, formado por el pliegue de la proteína.
Centro de fijación al sustrato
Centro de fijación al cofactor
Centro de fijación a la apoenzima
Acerca del centro alostérico...
Es la región de la enzima donde interacciona una determinada molécula, produciendo la activación o la inhibición de la enzima.
Es una bolsa especializada que se forma por el pliegue de la proteína, y contiene cadenas laterales de aminoácidos
Es una región especializada que se encuentra en todas las moléculas que estén llevando acabo la síntesis de enzimas de novo.
La siguiente imagen corresponde a...
Modelo de reacción de la cinética enzimática
Ecuación de Michaelis Menten
Representación de Lineweaver-Burk
Catalizan reacciones REDOX en las cuales cambia el estado de oxidación de 1 o más átomos.
Oxidoreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Son ejemplos de oxidoreductasas.
Transcarboxilasas
Deshidrogenasas
Hidratasas
La siguiente reacción es catalizada por una...
Reductasa
Transaminasa
Descarboxilasa
Ligasa
Transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora.
Oxidorreductasas
Transferasa
Isomerasa
Hidrolasa
Liasa
Oxidorreductasa
Ejemplos de hidrolasas, excepto...
Esterasas
Fosfatasas
Peptidasas
Se observa la acción de una...
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2, NH3), para formar un doble enlace.
Ligasas
Acción de una...
Un ejemplo de isomerasa.
Transmetilasa
Epimerasa
Peptidasa
Que enzima hace esto...
Enzimas extracelulares, excepto...
Amilasa
Ceruloplasmina
Helicasa
Diferencia de energía libre entre el reactante y el producto.
Energía libre de activación
Velocidad de reacción
Estado de transición
La enzima no cambia la energía libre de los reactantes ni de los productos, no cambia el equilibrio de la reacción, sin embargo, acelera la velocidad con la cuál se alcanza el equilibrio.
Vía de reacción alternativa
La enzima aumenta la concentración del intermediario reactivo que puede convertirse en producto.
Estabilización del estado de activación
Parámetros que influyen en la actividad enzimática, excepto.
Concentración del sustrato
Temperatura
pH
Concentración de la reacción
Es el número de moléculas del sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo.
Velocidad máxima de la reacción
Forma hiperbólica de la curva de la cinética enzimática
Aumento de la velocidad con la temperatura
Que representa la línea punteada azúl?
La forma hiperbólica de la curva de la cinética enzimática
La velocidad máxima de la reacción
La concentración del sustrato
La mayoría de las enzimas muestran una cinética de: _________, en la cuál. la V0, frente a la concentración de S, es hiperbólica.
Michaelis-Menten
Lineweaver-Burk
Km grande
Km pequeña
Según la cinética de Michaelis-Menten, la curva mostrada corresponde a...
Enzima alostérica
Enzima no alostérica
Las enzimas alostéricas, no siguen la cinética de M-M, y muestran frecuentemente una curva:________
Parabólica
Hiperbólica
Sigmoidea
La siguiente curva corresponde a una enzima...
No alostérica
Alostérica
La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas está comprendida entre los:______, las enzimas humanas empiezan a desnaturalizarse a temperatura por encima de:______.
40 y 45°K, 50°K
35 y 40°C, 40°C
30 y 40°K, 45°K
32 y 35°C, 40°C
La actividad catalítica pude precisar que un grupo amino de la enzima esté en su forma protonada, a pH alcalino, este grupo se desprotona y la velocidad de reacción por tanto....
Aumenta
Disminuye
Se mantiene
No es correcto acerca de la formulación de la ecuación de M-M.
La concentración de S, es mucho mayor que la de E.
El complejo ES, no cambia con el tiempo.
En cuanto se forma el complejo ES, la concentración de P es muy grande.
Refleja la afinidad de la enzima por su sutrato, es numericamente igual a la concentración de S a la cuál la velocidad de reacción es igual a 1/2 de la Vmax.
Km
1/v0
1/S
Vmax/2
La KM no varía con la concentración de la enzima.
Una Km numericamente pequeña refleja...
Una afinidad elevada de la enzima por su sustrato.
Una afinidad baja de la enzima por el sustrato.
Una Km numericamente pequeña simboliza...
Que se necesita una concentración elevada de sustrato para saturar la mitad de la enzima.
Que se necesita una concentración baja de sustrato para saturar la mitad de la enzima.
la Km de una enzima es la mitad de su velocidad máxima.
La vel. de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima a todas las concentraciones de sustrato.
Altas concentraciones de sustrato indican que la velocidad de reacción es de orden...
Cero
Uno
Dos
Bajas concentraciones de sustrato indican que la velocidad de reacción es...
De orden cero
De primer orden
De segundo orden
Se le conoce como representación doble recíproca.
R. de Michaelis-Menten
R. de Lineweaver-Burk
R. de Bohr-Linus
La representación de Lineweaver-Burk nos sirve para...
Determinar la Km y Vmax.
Determinar V0.
Determinar (S) y 1/S
Qué tipo de inhibición se representa
Competitiva
No competitiva
El efecto de un inhibidor competitivo se inhibe aumentando la...
(S)
Vmax
V0
Los inhibidores no competitivos disminuyen...
Reguladas por moléculas que se unen de manera no covalente al sitio activo.
Regulación de enzimas alostéricas
Regulación de enzimas no alostéricas
Regulación mediante la adición o extracción de grupos P, de residuos de serina, treonina o tirosina.
Regulación de las enzimas mediante modificación covalente
Por favor espera - en proceso…