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Description
Flashcards by Nacho Agüero Cascante, updated more than 1 year ago
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Created by Nacho Agüero Cascante
about 7 years ago
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| Question | Answer |
| Bioquímica B03 Aminoacidos y Proteinas | ->Químicamente hablando, las proteínas son heteropolímeros lineales de α-Laminoácidos de longitud variable. ->Por convención se dice que las proteínas tienen más de 50 aminoácidos |
| ->También su secuencia es muy variable | péptido -> cadenas de menos de 50 aminoacidos |
| Algunos usos en medicamentos de origen proteico | ->Vacunas: funcionan como protección contra enfermedades infecciosas. ->Insulina: se utiliza en pacientes deficientes de insulina. |
| ->Oxitocina: pétido que se utiliza para inducir el parto. ->administran en personas, y neutralizan las toxinas del veneno de serpientes. | La mayoría de estos medicamentos deben pasar por un procedimiento llamado cadena de frío, desde su manufacturación hasta el momento de su uso, éste evita que el cambio de temp desnaturalice las proteínas |
| Desnaturalización de las proteínas ->pérdida de la forma tridimensional natural que poseen a causa de un agente externo, como | ->cambios en el pH ->la temperatura ->Al perder su estructura se altera su función. |
| Donde se encuentran? ->Se encuentran en todos los seres vivientes ->en ambientes acuosos y ambientes lipídicos | ->existen proteínas hidrosolubles (secreciones, fluidos, sangre, matriz extracelular, citoplasma, líquido cefalorraquídeo) y liposolubles (proteínas de membrana) |
| ->Hay proteínas fibrosas que son hidrosolubles, como el colágeno ->proteínas globulares, como mioglobina (almacena oxígeno en el músculo). | ->Las proteínas de membrana tienen regiones hidrofóbicas que se encuentran en la membrana y regiones hidrofílicas que se encuentran en el espacio extracelular e intracelular. |
| Funciones Se dice que son las moléculas más diversas que hay, gracias a pueden cumplir funciones muy distintas | ->Transporte (como la hemoglobina transporta oxígeno) ->Funciones enzimáticas, catálisis ->Algunas proteínas o los aminoácidos se utilizan para sintetizar nuevas proteínas. |
| ->Mediadores, mensajeros (como los factores de crecimiento). ->Defensa, anticuerpos (producidos por linfocitos B). ->Estructura (en la matriz extracelular y en los virus). | ->Transporte a través de la membrana plasmática (iones). ->Señalización. ->Mediadores de la comunicación intercelular (como las hormonas, factores de crecimiento). |
| ->Función mecánica (proteínas del citoesqueleto). ->Elasticidad (como la elastina en las paredes de los vasos sanguíneos). ->Almacenamiento. | ->Traducción de señales a nivel intracelular. ->Hay proteínas que interactúan con el ADN y regulan la expresión de los genes (factores de transcripción). |
| Dadas tantas funciones diversas de las proteínas, una característica que presentan en común es su estructura tridimensional | ademas de la presencia de un sitio y manera de interacción específico dependiendo de con que interactua |
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Aminoácidos:
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Acd (binary/octet-stream)
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->Son las unidades estructurales de las proteínas, son α-aminoácidos, ya que posee un grupo amino, y un grupo carboxilo en el carbono α |
| ->posee un grupo R, que es diferente para los 20 aminoácidos codificables. | Ya que el carbono α posee cuatro sustituyentes, éste puede presentar dos configuraciones: D o L. |
| odas las proteínas, en la naturaleza, se encuentran constituidas por aminoácidos de la serie L |
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Zz (binary/octet-stream)
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| Clasificación se clasifica por polaridad y por hidrofilidad | Polares algunos no tiene carga formal pero tienen distribucion asimetrica Atomos de O,S, o N Ej:emplos: |
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Ser (binary/octet-stream)
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Asn (binary/octet-stream)
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Thr (binary/octet-stream)
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Cys (binary/octet-stream)
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| No polares Hay aminoácidos no polares que tienen grupos alifáticos. En este caso los grupos solo poseen átomos de carbono. Ej: alanina, valina, leucina e isoleucina. | |
| Aromáticos Estos son no polares, pero en lugar de ser alifáticos, poseen anillos aromáticos. Ej: Fenilalanina, tirosina y triptófano |
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Qwed (binary/octet-stream)
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| Hidrofilicidad algunos poseen grupos R hidrofóbicos y otros hidrofílicos | ->Hidrofóbicos: Valina, leucina, isoleucina y fenilalanina ->Hidrofílicos: Arginina, ácido aspártico, ácido glutámico, serina y cisteína |
| ->Anfifílicos: Tirosina, lisina. En esta clasificación se encuentran aminoácidos que poseen una parte de naturaleza hidrofóbica y otra de naturaleza hidrofílica, | los aminoácidos que presentan estas características se encuentran ubicados en la interfase de la membrana citoplasmática |
| una parte debe estar en contacto con la bicapa lipídica mientras la otra se encuentra en contacto con el medio extra celular e intracelular | Nomenclatura se emplean nombres de 3 letras o de una letra que, en la mayoría de los casos pertenecen a las primeras 3 letras o la primera letra del nombre en inglés |
| particularidades de aminoacidos especificos | +Glicina (Gly) R es un átomo de hidrógeno, es ópticamente inactivo debido a que no es quiral |
| +La prolina (Pro) posee un grupo carboxilo, un grupo R y un grupo amino pero este es secundario,forma parte de un anillo heterocíclico. Esto quiere decir que su grupo amino no posee libertad de rotación. |
es un aminoácido “tieso”
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Pro (binary/octet-stream)
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| +cisteína posee en su grupo R un grupo sulfidhrilo, y presenta la particularidad de que puede estar en un estado reducido o un estado oxidado, formando puentes disulfuro | muchas veces ocurre que las cadenas polipetídicas se pliegan, y dos cisteínas se unen mediante un enlace covalente llamado puente disulfuro, en el que dos cisteínas se oxidan y quedan unidas formando una cistina |
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Cis (binary/octet-stream)
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Ciss (binary/octet-stream)
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| +La tirosina y el triptofano poseen anillos aromáticos que absorben luz ultravioleta, lo que se determina espectrofotométricamente | +Acido glutamico (GluE)-> -COO- ese se puede gamma carboxilar, pro para entender esto hay que saber que son facotres de cuagulacíon |
| factores de coagulación conjunto de proteínas que están en la sangre y ayudan a controlar las hemorragias; las cuales actúan en forma de cascada, una sobre la otra | y como consecuencia de esto, una proteína llamada fibrinógeno polimeriza se gamma carboxila y forma una especie de malla de fibrina que atrapa las células sanguíneas y eso sella las discontinuidades de las paredes de los vasos sanguíneos |
| El fibrinógeno es una proteína monomérica, que generalmente está suelta, cuando se activan los factores de la coagulación, se le desprende una parte, y sin esta parte ya tiende a polimerizar y a formar la malla de fibrina | La mayoría de las proteínas que actúan como factores de coagulación son producidas por el hígado y normalmente están inactivas, solo se activan cuando hay algún daño en el endotelio |
| Endotelio: tejido que recubre la zona interna de todos los vasos sanguíneos, incluido el corazón, donde se llama endocardio | :) |
| El fibrinógeno al igual que otros factores de la coagulación tienen formando parte de su secuencia acido glutámico |
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Glu (binary/octet-stream)
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| este tiene el grupo carboxilo en posición gamma (Ɣ), y esta gamma carboxilación es llevada a cabo por una proteína llamada carboxilasa, que utiliza vitamina K como co-factor | |
| entonces si una persona tiene deficiencia de vitamina K, no se activan correctamente los factores de coagulación y puede tener problemas de coagulabilidad | Por el otro lado, si una persona llega con probabilidades de sufrir un infarto, parte del tratamiento es evitar la coagulabilidad de la sangre, por lo que se trata con antígenos de la vitamina K, que inactiven la gamma carboxilación en los Glu de los factores |
| Lista de aminoácidos lo que cambia es el grupo R +polares | :-> no cargados serina (Ser/S)-> -OH treonina (Thr/T)-> -OH cisteina (Cys/C)-> -S metionina(Met/M)-> -S Asparagina (Asn/N)-> NC=O (amida) Glutamina (Gln/Q)-> NC=O (amida) |
| Histidina (His/H)->Hetrociclo con N -> cargados positivamente Lisina (Lys/K)-> -NH3 (amina) Arginina (Arg/R)-> -NH3 (amina) Prolina (Pro/P)-> heterociclo con N | -> Cargados negativamente acidos carboxilcos Acido aspartico (Asp/D)-> -COO- Acido glutamico (GluE)-> -COO- |
| +No polares ->Alipaticos (no aromaticos) Glicina (Gly/G)-> -H Alanina (Ala/A)-> alcano Valina (Val/V)-> alcano Leucina (Leu/L)-> alcano Isoleucina (Ile)-> alcano | -> Aromaticos Fenilalanina (Phe/F)-> benceno Tirosina (Tyr/Y) -> para -OH Triptofeno (Trp/W)-> heterociclo con benceno |
| proteínas simples o monoméricas son simplemente una cadena polipeptídica, osea, cuando se le analiza su composición química, es una o varias cadenas polipeptídicas pero no tienen nada más | proteínas conjugadas u oligoméricas además de la cadena polipeptídica tienen otras moléculas de naturaleza lipídica e iones |
| dichos grupos que no son aminoácidos se llaman grupos prostéticos, que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas | ejemplo las hemoproteínas, como la hemoglobina (que tienen un grupo hemo con un átomo de hierro), lipoproteínas, metaloproteínas (con zinc,hierro o calcio), glicoproteínas entre otras |
| otro tipo de clasificacion es de acuerdo a la composicion de las cadenas peptidicas | Homo/Hetero Di/tri/tetra/etc mericas ejemplo: proteina con dos cadenas iguales es una proteina Homodimerica |
| Enlace peptídico ->Es un enlace tipo amida que une covalentemente a los aminoácidos y a las proteínas. ->cadena polipeptídica o polipéptido a un polímero lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos | ->las cadenas polipeptídicas que son más pequeños se denominan péptidos ->las proteínas son macromoléculas compuestas de una o más cadenas polipeptídicas con un peso molecular mayor a 5 kDa |
| en el proceso de union de aminoacidos se pierde un hidrógeno, un oxígeno y se forma una molécula de agua; y el carbono que era carboxilo queda unido al grupo amida | aqui va mecanismo |
| por eso se puede romper por hidrolisis | img |
| El enlace peptídico posee una geometría plana, por la rsonancia entre el carbono sp2 el nitrogeno y el oxigeno | y los carbonos α quedan en los vértices de este plano, lo que les da libertad de rotación |
| los grupo R, unidos perpendicularmente a la cadena principal; estos grupos pueden estar en dos posiciones alternativas, del mismo lado del plano (cis) o en lados opuestos (trans), esto depende del tamaño y la naturaleza de los grupos R | En las cadenas polipeptídicas, por convención, el primer aminoácido es que tiene el extremo amino terminal, y el último aminoácido que tiene el extremo carboxilo terminal |
| Los aminoácidos presentan grupos ionizables, puede estar en tres estados de ionización: cuando los dos grupos ionizables estén ionizados, cuando el grupo amino esté ionizado y el grupo carboxilo no, o viceversa | Esto varía de acuerdo al pH del medio sin embargo todas las proteínas van a tener un pH donde su carga neta va a ser 0, lo que se conoce como el punto isoeléctrico (pI) |
| es importante recordar que el punto isoeléctrico va a depender de la secuencia de aminoácidos, y de la estructura de la proteína | a pH fisiológico, los aminoácidos arginina y glicina, siempre van a tener cargas positivas, ya que tienen puntos isoeléctricos muy altos |
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A (binary/octet-stream)
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Aa (binary/octet-stream)
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| PI= pka + pka de los dos grupos mas cercanos/2 esto se hace asi porque uno tiene que quedar protonado y el otro no, para qie se balancee con su opuesto | aminoácidos no codificables se forman por modificación de los aminoácidos codificables, como las hidroxiprolinas, hidroxilisinas, son algunos ejemplos de aminoácidos que se encuentran en las proteínas |
| hidroxiprolina |
prolina
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Pro (binary/octet-stream)
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| Niveles de las estructuras de las proteínas | ->Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos, la manera en la que están enlazados entre sí. |
| Estructura secundaria: Manera en la que se pliega localmente la cadena en ciertos segmentos (estabilizado por los puentes de H entre átomos de la cadena principal) | 4 tipos de estructura secundaria Helice alfa hojas beta giros beta al azar |
| Hélices α Son segmentos de las cadenas polipeptídicas donde adquieren una estructura de una hélice dextrógira, donde los grupos R quedan perpendiculares al eje, y orientados hacia afuera. | Los giros de la cadena principal permiten que un oxígeno que estaba unido al carbono carboxilo quede posicionado sobre el hidrógeno que está unido al nitrógeno del grupo amino |
| lo que permite que se forme un patrón de formación regular de puentes de hidrógeno entre cada 4 segmentos que les brinde estabilidad dextrogeno= gira hacia la derecha | |
| Hoja β Los átomos de la cadena principal no giran tanto, sino que se encuentran más estirados y se posicionan en paralelo con otros segmentos de la proteína, de manera que se forman PdeH | pero no son secuencias cercanas, sino que pueden estar muy alejados uno de otro |
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Anti (binary/octet-stream)
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| Giros β Secciones donde la proteína cambia bruscamente de dirección, en los cuales los átomos de la cadena principal también se forman puentes de hidrógeno, pero os grupos R no pueden quedar hacia adentro | entonces deben quedar en posición cis hacia afuera de la cadena polipeptídica. El residuo más frecuente de los giros β, son las glicinas, el aminoácido más pequeño |
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Hoja (binary/octet-stream)
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| Estructura secundaria al azar No sigue un tipo de plegamiento regular, no existe un patrón regular de estabilización. | nota: las proteinas pequeñas prefieren utilizar un tipo de estructura las grandes utilizan varios tipos al mismo tiempo y esas unidades estructurales son las que se conocen como dominios proteicos |
| ->definicion formal de dominios proteicos unidades estructurales y funcionales de las proteínas formadas por segmentos de entre 50 y 350 residuos de aminoácidos y se asocian a una función en particular. | ->estructura nativa de las proteínas es la estructura que la proteína adopta y que le permite llevar a cabo su función bajo condiciones fisiológica, es la estructura termodinámicamente más estable |
| por ejemplo las proteínas globulares que se encuentran en ambientes acuosos tienden a plegarse de manera que los residuos hidrofóbicos quedan hacia el interior y los hidrofílicos hacia el exterior, para mantener la estabilidad de su estructura | Cuando una proteína pierde parcial o totalmente su estructura nativa se dice que se desnaturaliza, y frecuentemente esto provoca la pérdida de la función biológica. |
| Razones de desnaturalizacion ->cambios en la temperatura, ya que aumenta la energía cinética y se rompen las interaccionesno covalentes; entonces se forman agregaciones con proteínas cercanas y se precipitan | ->cambios en el pH, ya que puede verse modificado el estado de ionización de los grupos y se pierden las interacciones electroestáticas que ayudaban a mantener la estabilidad de la estructura tridimensional |
| presencia de agentes reductores, que pueden romper los puentes de disulfuro, y desestabilizar la estructura | En conclusión, todos aquellas condiciones que afecten los enlaces que mantienen la estructura tridimensional de las proteínas pueden causar su desnaturalización. |
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