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Description
Flashcards by Dulce Zarahy Moreno Zarate, updated more than 1 year ago
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Created by Dulce Zarahy Moreno Zarate
over 4 years ago
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| Question | Answer |
| Enzima | Son catalizadores biológicos, una proteína que acelera la velocidad de una reacción química específica en la célula. |
| Catalizadores | Son moléculas órganicas o inorgánicas que incrementan la velocidad de la reacción sin afectarla. |
| Apoenzima | Enzima que no puede llevar a cabo sus actividades catalíticas desprovista de un cofactor |
| Cofactor | Iones inorgánicos o coenzimas (compuestos orgánicos o metalorgánicos) |
| Holoenzima | Compuesta por una apoenzima y un cofactor, enzima completa y activa |
| Clasificación de las enzimas | 1.Oxidoreductasas: Óxido-reducción 2. Transferasas: Transferencia de grupos 3.Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis 4.Liasas: Formacion de dobles enlaces 5.Isomerasas: Isomerización 6. Ligasas: Ligación de dos sustratos a expensas de la hidrólisis de ATP. |
| Una enzima tiene... | - Sitio activo Donde se une el sustrato para que ocurra la reacción - Sitio alostérico Se unen inhibidores o activadores que modifican la act. de la enzima |
| Ventajas de las reacciones enzimaticas: | - Eficiencia - Condiciones suaves de reacción - Especificidad de la reacción |
| Teoría de la llave y cerradura | El sitio de unión está preformado Sólo aquellos sustratos con complementaridad química y geométrica pueden unirse. |
| Teoría del ajuste inducido | El sitio de unión no está preformado Sólo los sustratos que después de una interacción inicial inducen los cambios conformacionales apropiados pueden unirse y sufrir reacción. |
| Tipos de reacciones | Exergónicas y Endergónicas |
| Reacción exergónica | Es una reacción química donde la variación de la energía libre de Gibbs es negativa |
| Reacción endergónica | Es una reacción química en donde el incremento de energía libre es positivo. |
| Energía de activación | La energía necesaria de un sistema para poder llevar a cabo una reacción. |
| Estado de transición | Momento molecular en el que la ruptura o formación de enlaces han llegado a un punto donde el colapso puede darse hacia S o P. |
| La energía de Gibbs | Potencial termodinámico que se minimiza cuando un sistema alcanza el equilibrio químico a presión y temperatura constantes. |
| EC | Son un esquema de clasificación numérica para las enzimas, con base en las reacciones químicas que catalizan. |
| Especificidad de las enzimas | Las enzimas son especificas para su sustrato El sitio activo de la enzima, es la región que une al sustrato |
| Características del sitio activo | Es una hendidura tridimensional Une al sustrato por enlaces débiles Une específicamente al sustrato |
| Modelos de unión enzima - sustrato | - Modelo de ajuste-inducido - Teoría de llave – cerradura. |
| Teoría de llave – cerradura. | 1890 Emil Fischer El sustrato y el sitio activo tienen estructuras complementarias |
| Modelo de ajuste-inducido | El sitio activo se modifica por la unión del sustrato |
| Cinética enzimática | Es el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas |
| La velocidad de las reacciones enzimáticas se modifica por : | - Enzima - Sustrato - Temperatura |
| Cinética de Michaelis- Menten | Las tienen las enzimas no alostéricas, las graficas hiperbolas son caracteristicas de ellas |
| Ecuación de Michaelis- Menten | Describe cómo varía la velocidad de la reacción en función de la concentración de sustrato |
| Parámetros enzimáticos | -La KM - Se conoce como la constante de Michaelis-Menten - Describe la propiedades de la interacción enzima– sustrato - Refleja la afinidad de la enzima por el sustrato. - Es igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es igual a 1⁄2 Vmax |
| KM | CUANDO... - KM es pequeña, indica afinidad elevada de la enzima por el sustrato. - KM es grande, indica una afinidad baja de la enzima por el sustrato. |
| Factores que afectan la velocidad de la reacción | - Temperatura - pH |
| Temperatura | ● La velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta que se alcanza una velocidad máxima ● La velocidad de reacción disminuye a temperaturas muy elevadas |
| pH | ● Cada enzima tiene un pH óptimo en donde alcanza la actividad enzimática máxima |
| Inhibición enzimática | ● Inhibición reversible ● Inhibición irreversible |
| Inhibición reversible: | Unión no covalente de moléculas pequeñas o proteínas a la enzima - Inhibición competitiva - Inhibición acompetitiva - Inhibición mixta (también conocida como inhibición no competitiva) |
| Inhibición reversible: | Inhibición competitiva Un inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo Vmax no se modifica. Km aumenta |
| Inhibición reversible: | Inhibición acompetitiva Un inhibidor acompetitivo se une al complejo enzima – sustrato (ES) El inhibidor acompetitivo disminuye la Vmax y KM |
| Inhibición reversible: | Inhibición mixta (también conocida como inhibición no competitiva) Este inhibidor se une a la enzima y el complejo ES Este tipo de inhibición afecta la KM y Vmax KM aumenta Vmax disminuye |
| Inhibición irreversible: | Unión covalente de moléculas en el sitio activo de la enzima ● Pueden ser fármacos (Inhibidores suicidas) ● Iones metálicos (mercurio, plomo) Almendra amarga, tiene cianuro, inhibe a la citocromo oxidasa |
| Enzimas alostéricas o enzimas regulatorias | Son las enzimas que regulan el flujo a través de las rutas metabólicas ● No siguen una cinética Michealis-Menten ● Adicionalmente al sitio activo cuentan con un sitio alostérico |
| Retroalimentación | El producto final actua sobre la enzima clave que regula el imgreso esa via para evitar una sobreproduccion |
| Regulación | Una enzima que posea uno o más sitios alostéricos puede ser regulada por compuestos no análogos del sustrato dando lugar a : A. Retroinhibición (Feedback inhibition) B. Retroactivación (Feedback activation) C. Activación hacia adelante (Feedforward activation) |
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