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Description
Flashcards by Maria Paula Cabas M, updated more than 1 year ago
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Created by Maria Paula Cabas M
about 9 years ago
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| Question | Answer |
| ¿Cuantos aminoácidos diferentes constituyen a las proteínas de los mamíferos? | 20 |
| ¿cómo se conectan los AA para construir a las proteínas? | Enlaces peptidicos ( grupo amino y grupo carboxilo) |
| ¿Cuál es la estructura básica de un AA? | Grupo amino + grupo carboxilo |
| Cuatro clases de cadenas laterales | 1. AA con cadena lateral no polar 2. AA con cadena lateral polasr sin carga 3.AA con cadena lateral ácida 4. AAcon cadena lateral básica |
| Mencione AA con cadena lateral no polar | Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanin Tritofano Metionina Prolina |
| Mencione AA con cadena lateral polar sin carga | Serina Treonina Tirosina Asparagina Cisteina Glutamina |
| Mencione los AA con cadena lateral ácida | á. Aspartico á. Glutamico |
| Los AA esenciales | "TRES HIStologos LIStos METieron en sus VALijas LEUcocitos FENicios I SOlo los TRIturaron" |
| Eciación Henderson-hasselbach | pH=pKa + log [A-]/ [HA] |
| ¿Cómo se relaciona la ecuación se Hassel-Hasselbach con los AA? | Valores del pH>pka , grupo carboxilo pierde su protón valores del pH<pka, grupo aminno gana un potón |
| pH fisiologico | 7.35-7.45 |
| pH Ácido pH Alcalino | Menor de 7.35 Mayor de 7.45 |
| Para los AA con cadena lateral sin cargar ,¿Cúal esn la carga promedio ? | Son neutros debido al que el grupo amino es positivo y el grupo carboxilo es negativo |
| A un pH ácido ¿Cúal es la a carga de un aminoácido de cadena lateral sin carga? | Positivo debido a que el grupo amino gana un protón. |
| A un pH alcalino ¿Cúal es la a carga de un aminoácido de cadena lateral sin carga? | Negativo, debido a que el grupo carboxilo pierde un protón. |
| 3 Características de un enlace petidico | 1. Pérdida de rotación del enlace 2. Es planar. 3. No tiene carga, pero es polar. |
| 4 Niveles estructurales de una proteína. | Primario Secundario Terciario Cuaternario |
| ¿Qué significa estructura primaria? | La secuencia lineal de AA en una proteína. |
| ¿Cuál es la estructura secundaria de una proteína? | La estructura tridimensional de una o mas cadenas de AA. |
| Tipos de estructura secundaria. | Alfa- Hélice Beta- Laminar |
| Mencione 2 proteínas corporales que sean mayoritariamente helicoidales. | Hemoglobina Queratina |
| Mencione 2 características de Alfa- hélice | 1. estabilizada por puente de hidrógeno. 2. Cada vuelta contiene 4 AA. |
| ¿Cuáles AA interrumpen la estructura alfa- helicoidal? | Prolina GlutamatoAspartato Histidina Lisina Arginina Triptófano Valina Isoleucina |
| Diferencia entre alfa-hélica y beta- laminar | alfa he... tiene 1 cadena petidica beta- la... tiene 2 o más. |
| Formas del Beta -laminar | Paralelas Antiparalelas |
| Arreglo beta- laminar que provee más estabilidad. | Antiparalelas. |
| Estructura semejante a proteínas compuesta de estructuras beta- lam... | Amiloide |
| Procesos patologicos de amiloide | Enf. de Alzheimer Mieloma Múltiple Síndrome de Down Hemodialisi cronica |
| ¿Qué significa estructura terciaria? | Los pliegues de dominios y el arreglo final de dominios en el polipeptido. |
| ¿Qué estabiliza la estructura 3°? | La estructura primaria y las interacciones de esta. |
| 4 Tipos de interacciones que estabilizan la forma 3° | Fuerzas de Van der Waals Interacciones Hidrófobicas Puentes de Hidrógeno Interacciones Iónicas |
| ¿Cómo se define la estructura 4°? | El arreglo de varias subunidades en una proteína. |
| ¿Cómo es la estructura cuaternaria de la hemoglobina? | Esun Heterotetramero ; 4 subunidades proteica globulares. |
| Defina Desnaturalización. | El desdoblamiento y desorganización de la estructura proteica, la estructuras 2° y 3° son desorganizadas pero los enlaces pepetidicos entre AA permanecen intactos. |
| Causas de desnaturalización. | Calor Solventes organicos Agitación mecánica Ácidos y bases fuertes Detergentes Iones de metales pesados. |
| Hemoproteínas mas abundantes del cuerpo | Hemoglobina Mioglobina |
| Diferencia entre hemoglobina y mioglobina. | 1. hemoglobina está constituida de 4 subunidades y mioglobina 1. 2. Hemoglobina se encuentra en eritrocitos mioglobina en músculo. 3.Hemoglobina más afinidad para el oxigeno. |
| Defina grupo Hem | Complejo de protoporfirina IX y ion ferroso. |
| Enzima que cataliza el paso limitante en la síntesis de Hem | Aminolevulinato sintetasa. |
| ¿Cómo el plomo causa hipocromica micricítica y porfiria? | Inhibe a la aminolevulinato sintetasa y a la ferroquelatasa imipidiendo así la incorporación de hierro al hem. |
| Defina metahemoglobina | Hemoglobina con hierro oxidado a 3+. |
| Causas producción metahemoglobina | 1.Agentes ambientales. 2. Fármacos. 3. Deficiencias metabólicas. |
| ¿Qué reduce a la metahemoglobina (Fe 3+) a hemoglobina (Fe 2+)? | NADH- metahemoglobina reductasa |
| ¿Por qué la metahemoglobina es usada para prevenir el envenenamiento por cianuro? | Pueder ligar avidamente el ión decianuro (CN-), secuestrando el ión impidiendo así que inhiba a la cadena de transporte de electrones. |
| ¿Dónde se encuentra frecuentemente la mioglobina? | Corazón y músculo esquelético. |
| ¿En que parte del cuerpo se encuentra la meta hemoglobina? | Exclusivamente en los eritrocitos. |
| Función de hemoglobina. | Transporte de O desde los pulmones a los capilares a los tej. corporales. |
| Tipos de hemoglobinas. | HbA= adulto HbF= fetal HbA2 HbS = falciforme HbC= Cristal |
| ¿Cómo está conformada de la HbA? | Formadas por: -2 Cadenas alfa y 2 cadenas beta |
| ¿Cómo está conformada HbF? | 2 Cadenas alfa y dos cadenas gamma en lugar de beta. |
| Las 2 formas de la hemoglobina. | 1. Tensa (Desoxigenada) 2. Relajada ( Oxigenada) |
| Proteínas del tej. conectivo. | Colágena. Elastina. Queratina. |
| ¿Donde se localuizan las proteínas del te. conectivo en cuerpo? | La colágena y la elastina se encuentran el tej. conectivo, esclerotica, cornea y paredes de los vasos sanguíneos. La queratina , en la piel y en el cabello. |
| Proteínas más abundante en el cuerpo | Colágena |
| Estructura del colágeno. | 3 Polipeptidos (cadenas alfa) trenzadas en formación de triple hélice. |
| Secuencia de AA en la triple hélice del colágeno, | Glicina X-Y( pueden ser prolina , hidroxiprolina o hidroxilisina) |
| Vitamina es necesaria para la síntesis de colágeno. | Vitamina C ( para la hidroxilación de la prolina) |
| Enf. que se relaciona con deficiencia de vitamina C | Escorbuto |
| Sintomas fisicos comunes del escorbuto. | Encías inflamadas Fácil apariciónde hematomas anemia retardo de cicatrización debilitamiento |
| Enlaces característicos refuerzan la estructura colágena | Enlaces covalentes cruzados de lisina -hidroxilisina entre moléculas de trpocolágena |
| Cólageno tipo I | Hueso Tendones Piel Dentina Córnea Capa terminal de cocatrización |
| colageno tipo 2 | Cartilagdos Cartílago cuerpo vítreo Núcleo Pulposo |
| Cólagena tipo 3 | Fibras de reticulina vasos sanguíneos ÚTERO tejido fetal tejido de granulación (reTRESculina) |
| Colágena tipo 4 | Membrana basal |
| Colágena tipo 10 | Placa epifisiaria |
| Tres enfermedades resultantes de la sísntesis disfuncional de la colágeno | Escorbuto Sindrome de ehlers- danlos Osteogénesis |
| Signos de síndrome de ehlers- Danlos | Piel hiperextensible Tendencia de sangrado Art, Hipermóviles |
| Molécula que provee los carbonos para la síntesis de esteroides. | Acetona |
| Órgano juega el papel más importante en el balance del colesterol | Hígado |
| Molécula que los equivalentes reductores para la síntesis de colesterol | NADPH |
| Enzima que cataliza el paso limitante en la síntesis del colesterol | Hidroximetil glutaril (HMG)- CoA reductasa |
| Serie de reacciones que hacen la síntesis del colesterol esencialmente irreversible | 4 Reacciones de Condensación -> liberan pirofosfato |
| Molecula que causa la retroalimentación inhibitoria a la HMG-CoA reductasa | Colesterol AMPc |
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