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Description
Flashcards by Valeria Rodriguez Alvarado, updated more than 1 year ago
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Created by Valeria Rodriguez Alvarado
about 4 years ago
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| Question | Answer |
| Especificidad en las enzimas | Se refiere a que las enzimas son especificas para su sustrato es decir el sitio activo de las enzimas esta de tal forma que solo un sustrato especifico se pueda unir. |
| Características del Sitio Activo | El sitio activo es una hendidura tridimensional. El sitio activo une al sustrato por enlaces débiles (interacciones electrostáticas, puentes de hidrogeno y fuerzas de Van de Waals). El sitio activo une específicamente al sustrato. |
| Teoría llave - cerradura | La propuso Emil Fischer en 1890. Nos dice que el sitio activo ya tiene preformado la forma del sustrato, lo que permite la especificidad de las enzimas. Como las piezas de rompecabezas. Fue valido por poco tiempo |
| Modelo de Ajuste-inducido | Lo propuso Daniel Koshland. En este modelo la unión del sustrato modifica la estructura del sitio activo y una ves que se modifica es posible que se lleve acabo la acción. Es un modelo mas reconocido, parcialmente mas aceptado. |
| Cinética Enzimática | Es el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Nos explica el porque de la unión enzima-sustrato da como resultado un producto. Hay enzimas mas eficientes en convertir el sustrato en productos que otras y se explica a través de la cinética enzimática o la medición de la actividad de la enzima. |
| Enzimas NO Alostéricas | No presentan sitio alostérico, únicamente tienen sitio activo. Siguen la cinética de Michaelis-Menten . Las representa una grafica en forma de hipérbola. Van a presentar diferentes velocidades de reacción, dependiendo de su afinidad por el sustrato. No tienen un papel regulatorio en el metabolismo, su función es acelerar o reducir la reacción. |
| Cinética de Michaelis-Menten | La enzimas no alostéricas tienen una cinética de Michaelis-Menten. Este tipo de graficas se conoce como hipérbola y es característica de las enzimas no alostéricas. |
| Ecuación de Michaelis-Menten | La ecuación de Michaelis-Menten describe como varia la velocidad de la reacción en función de la concentración de sustrato. En donde: Vo= Velocidad de reacción inicial. Vmax: Velocidad máxima.(Nos habla en que momento se satura la enzima). KM=Constante de Michaelis-Menten (S): concentración del sustrato. NOTA: La enzima es una constante en la reacción enzimática ya que nunca se destruye. Lo único que se modifica es la concentración del sustrato y producto. |
| Constante de Michaelis-Menten (KM) | Es un parámetro enzimático. La KM es única para cada enzima y es independiente de la concentración de sustrato. Describe las propiedades de la interacción enzima-sustrato y refleja la afinidad de la enzima por el sustrato. La KM es igual a la concentración de sustrato y es la mitad de la velocidad máxima. |
| KM pequeña | Indica afinidad elevada de la enzima por el sustrato. Se va a saturar muy rápido porque la enzima se va a unir al sustrato muy rápidamente. |
| KM grande | Indica una afinidad baja de la enzima por el sustrato Esta enzima no se va a saturar tan rápidamente. |
| Temperatura | Es una factor que afecta la velocidad de la reacción. A temperaturas mayores a 50 grados centígrados la mayoría de las enzimas comienzan a desnaturalizarse. La temperatura muy elevada y muy baja afecta la función de la enzima y la estructura secundaria y terciaria y por ende afecta su funcionalidad. La temperatura optima de reacción en nuestro cuerpo esta entre 336 a 37.5 grados centígrados. |
| pH | Es un factor que afecta la velocidad de la reacción. Cada enzima tiene un pH optimo en donde alcanza la actividad enzimática máxima. Por ejempló las enzimas de la boca, estomago e intestino , tienen un pH optimo, es decir que su pH depende de el lugar donde se encuentre y la función que realice. Si funcionan de manera correcta el metabolismo no se va a detener. |
| Inhibición Reversible | Unión no covalente de moléculas pequeñas o proteínas de la enzima. Unión débil. La componen la inhibición acompetitiva, la inhibición competitiva y la inhibición mixta. |
| Inhibición competitiva | Es una inhibición reversible. Un inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Los inhibidores competitivos son similares ala sustrato. Se unen al sitio activo. La velocidad máxima no se modifica y la KM aumenta. |
| Inhibición acompetitiva | Es una inhibición reversible. Un inhibidor competitivo se une al complejo enzima-sustrato, en un sitio cercano al sitio activo.. El inhibidor acompetitivo disminuye la velocidad máxima y KM. El inhibidor acompetitivo disminuye la formación de producto. |
| Inhibición mixta (inhibición no acompetitiva) | Es una inhibición reversible. Este inhibidor se une a la enzima y el complejo enzima-sustrato. La velocidad máxima disminuye forma menos producto. KM aumenta perdiendo afinidad por su sustrato. |
| Inhibición reversible | Sucede cuando el inhibidor reacciona con residuos del sitio activo. Se une covalentemente. Se encuentra en la almendra amarga ya que tiene cianuro y por ende inhibe a la citocromo oxidasa. |
| Inhibidores irreversibles | Algunos tienen reacciones positivas en nuestro cuerpo. Los inhibidores irreversibles forman un enlace covalente con la enzima. Pueden ser fármacos (inhibidores suicidas) y Iones metálicos (mercurio o plomo) |
| Enzimas Alostéricas o enzimas regulatorias | Son enzimas que regulan el flujo a través de las rutas metabólicas. No siguen la cinética de Michaelis-Menten . Adicionalmente al sitio activo cuentan con un sitio alostérico. Nos hablan de la finidad de las enzimas y que el inhibidor alostérico al unirse al sitio alostérico cambia su forma. |
| Regulación de las enzimas alostéricas por sus productos. (RETROALIMENTACION) | Punto 1: Usualmente en el metabolismo , la primera reacción es la que esta catalizada por una enzima alostérica Punto2: Como es una enzima alostérica tiene sitio activo y sitio alostérico. El regulador o inhibidor del sitio alostérico, usualmente es el producto de la ruta metabólica por que el producto (F) no se puede almacenar y se necesita en pocas cantidades .Por lo tanto cuando se acumule el producto (F) va a actuar el producto como un inhibidor alostérico, se une a la primera encima y la va a desactivar. |
| Efectos positivos y negativos de las enzimas alostéricas. | El sitio alostérico sirve para acelerar a la enzima o inhibirla. |
| Regulación | Efecto Homotròpico: Cuando los ligandos son idénticos. Usualmente son efectores positivos (moléculas que van a activar a la enzima alostérica) Efecto Heterotrópico: Cuando la unión de un ligando afecta la unión de otro sitio diferente . Se va a unir el inhibidor que afecta a la enzima alostérica. NOTA: Cuando hablamos de ligandos nos referimos a los efectores alostéricos Una enzima que posea uno o mas sitios alostéricos puede ser regulada por compuestos no alógenos del sustrato dando lugar a: Retro inhibición (A) : El producto inhibe a la enzima alostérica. Retro activación (B) : El producto activa a la enzima alostérica. Activación hacia delante: Aquí la enzima alostérica seria la enzima 3 y se activa por la acumulación de uno de los productos de la ruta metabólica. |
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