ENZIMAS Bioq

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Define ribozimas	MOLECULAS DE ARN CON CAPACIDAD CATALITICA
Km se relaciona con: ( ) la unión de la enzima a un regulador alostérico ( ) la afinidad de la enzima por su sustrato	LA AFINIDAD DE LA ENZIMA POR SU SUSTRATO
El modelo de interacción de enzima – sustrato actualmente se toma como: ( ) ajuste inducido ( ) llave cerradura	AJUSTE INDUCIDO
Un inhibidor que se parece estructuralmente al sustrato se denomina: ( ) acompetitivo ( ) competitivo	COMPETITIVO
Las transferasas son designados con la numeración:	2
El CTP es un regulador de la aspartato transcarbamilasa del tipo	ALOSTERICO
La proteólisis parcial es un ejemplo de regulación	COVALENTE
La eliminación de un hexapéptido N-terminal se realiza para la regulación de:	TRIPSINOGENO
Triada catalítica de la quimotripsina	SERINA HISTIDINA AC. ASPATICO
Aminoácidos importantes en la catálisis de la triosa fosfato isomerasa	AC. GLUTAMICO HISTIDINA
Los cofactores se incorporan de manera firme y estable en la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes V O F	F, ES TRANSITORIA Y INSTABLE
Las vitaminas B solubles en agua suministran componentes importantes de numerosas coenzimas. V O F	V
Las coenzimas sirven como medios reciclables que transportan muchos sustratos desde un punto dentro de la célula a otro. V O F	V
La transaminación ocurre por mecanismo de unión enzima-sustrato, denominado “aleatoria” V O F	F, MECANISMO DE PING PONG
El estado intermedio de transición, consiste en una especie transitoria que representa el puntointermedio en la transformación de sustratos a productos. V O F	V
La mayoría de las enzimas intracelulares exhiben una actividad óptima en los valores de pHentre 3 y 10 V O F	F, PH 5 Y 9
La ecuación de Hill describe el comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativade sustrato V O F	V
Los enzimólogos emplean una representación gráfica de la ecuación de Hill originalmentederivada para describir la unión cooperativa de O2 por la hemoglobina. V O F	V
explica los tipos de unión enzima sustrato ALEATÓRIA:	NO HAY UNA ORDEN ESPECIFICO PARA LA UNION DE SUSTRATOS
explica los tipos de unión enzima sustrato SECUENCIAL:	todos los sustratos deben unirse al enzima antes de que se libere cualquier producto
explica los tipos de unión enzima sustrato PING PONG:	uno de los productos es liberado antes de que el segundo sustrato se una al enzima
Explica cómo el pH influye en la velocidad de las reacciones enzimáticas.	Cambios en el pH pueden alterar la estructura tridimensional de la enzima, afectando su capacidad para unirse a los sustratos y catalizar reacciones.
Explica cuál es el efecto de la variación de la temperatura sobre la velocidad de reacción de lasreacciones enzimáticas	debido a un aumento en la energía cinética de las moléculas
Define inhibidor suicida	es un tipo de inhibidor enzimático que se une irreversiblemente a la enzima
Qué son isoenzimas?. Cita ejemplos.	Estas variantes tienen estructuras y propiedades cinéticas ligeramente diferentes, pero catalizan la misma reacción química LDH: LACTATO DESHIDROGENASA CK: CREATINA CINASA
Cita enzimas séricas usadas para el diagnóstico clínico	AMILASA LIPASA CREATINA CINASA AMINOTRASFERASA
Cuáles son las enzimas que se determinan en un perfil hepático	Alanina aminotransferasa (ALT): • Aspartato aminotransferasa (AST): • Fosfatasa alcalina (ALP): • Gamma-glutamil transferasa (GGT): . • Bilirrubina: SIRVEN PARA DIAGNOSTICA EFEREMEDADES HEPATICAS
¿Qué es energía de activación, Ea	La energía de activación es la energía mínima necesaria para iniciar una reacción química
Cuántos puentes disulfuro tiene en su forma activa la quimotripsina	cinco puentes disulfuro
Inhibidores irreversibles	CIANURO SARÍN PARATIÓN
Mecanismos de regulación enzimática	MODIFICACION ALOSTERICA PROTEOLISIS PARCIAL MODIFICACION COVALENTE (reversible o irreversible)
Cuántos segmentos tiene la α-quimotripsina	3 segmentos polipeptídicos
La cascada de coagulación es un buen ejemplo de mecanismo de regulación enzimática	COVALENTE IRREVERSIBLE
Ejemplos de modificaciones covalentes “reversibles”	FOSFORILACIÓN METILACION ACETILACION
En el mecanismo de acción de la quimotripsina, el aminoácido acilado es la His57. V o F	F, LA SERINA
La modificación por fosforilación/desfosforilación de una enzima corresponde a la regulación	COVALENTE REVERSIBLE
A qué modelo corresponde el mecanismo de la proteasa de VIH	ÁCIDO BASICA
Cuál de las siguientes tiene más afinidad por el sustrato?	KM=3
Indica la numeración para designar TRANSFERASAS: ISOMERASAS:	2 5
indica una clase de enzima que usa coenzima (nombre de la clase ydesignación numérica)	Lactato deshidrogenasa (LDH): Oxidorreductasas; designación numérica: 1
En el mecanismo de acción de la quimotripsina; ¿el péptido que se libera primero es	C-TERMINAL
Aminoácido acilado durante la catálisis mediada por quimotripsina:	SERINA
Nombre que se le da a la enzima asociada a un metal en forma estable:	METALOENZIMA
Menciona una coenzima que participa en la transferencia del hidrógeno:	NAD+
Cuál es el mecanismo de catálisis que se relaciona con el “mecanismo de ping-pong”	CATALISIS COVALENTE
La característica que mejor se relaciona con las isoenzimas	CATALIZAN LA MISMA REACCION
Enzima que realiza el primer corte para la activación de quimotripsinógeno:	TRIPSINA
Marca los fármacos que son inhibidores suicidas	5- FLUOROURACILO ACIDO ACETIL-SALICILICO
La lipasa se sensible a hormona se halla activada en su forma:	FOSFORILADA

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	Created by Ruan Silva 12 months ago