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Description
Mind Map by Sandra Gonzalez, updated more than 1 year ago
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Created by Sandra Gonzalez
over 8 years ago
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ENZIMAS ALOSTERICAS
- Definición
- Las enzimas alostéricas son
enzimas que cambian su
conformación al unirse un
efector, lo que conduce a un
cambio aparente en la afinidad
de unión de otro Ligando
(bioquímica) en un sitio
distinto de la molécula. Esta
"acción a distancia" de la unión
de un ligando que afecta a la
unión de otro en un sitio
claramente diferente es la
esencia del concepto de
alostería o alosterismo.
- Las enzimas alostéricas son
enzimas que cambian su
conformación al unirse un
efector, lo que conduce a un
cambio aparente en la afinidad
de unión de otro Ligando
(bioquímica) en un sitio
distinto de la molécula. Esta
"acción a distancia" de la unión
de un ligando que afecta a la
unión de otro en un sitio
claramente diferente es la
esencia del concepto de
alostería o alosterismo.
- Estructuras de las Enzimas
- Velocidad de Reacción
- La velocidad V indica el
número de moléculas del
sustrato que se convierten
en producto por segundo.
Con concentraciones
crecientes de sustrato[S], la
enzima va acercándose
asintóticamente a su
velocidad máxima Vmax,
pero nunca la alcanza.
- La velocidad V indica el
número de moléculas del
sustrato que se convierten
en producto por segundo.
Con concentraciones
crecientes de sustrato[S], la
enzima va acercándose
asintóticamente a su
velocidad máxima Vmax,
pero nunca la alcanza.
- Constante de
Michaelis
- Aunque es imposible medir
exactamente la concentración
de sustrato que da Vmax, las
enzimas pueden
caracterizarse mediante la
concentración de sustrato a la
cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad
máxima.
- Aunque es imposible medir
exactamente la concentración
de sustrato que da Vmax, las
enzimas pueden
caracterizarse mediante la
concentración de sustrato a la
cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad
máxima.
- Energía de
activación
- Para que la reacción se
lleve a cabo deben
romperse algunos o todos
los enlaces químicos de los
reactivos para que puedan
formarse los enlaces
nuevos de los productos.
Para que los enlaces
lleguen a un estado que les
permita romperse, la
molécula debe retorcerse
(doblarse o deformarse) en
un estado inestable
denominado
- Para que la reacción se
lleve a cabo deben
romperse algunos o todos
los enlaces químicos de los
reactivos para que puedan
formarse los enlaces
nuevos de los productos.
Para que los enlaces
lleguen a un estado que les
permita romperse, la
molécula debe retorcerse
(doblarse o deformarse) en
un estado inestable
denominado
- Cofactor
- Un cofactor es un
componente no proteico,
termoestable y de baja
masa molecular, necesario
para la acción de una
enzima. El cofactor se une
a una estructura proteica,
denominada apoenzima, y
el complejo
apoenzima-cofactor recibe
el nombre de holoenzima.
- Un cofactor es un
componente no proteico,
termoestable y de baja
masa molecular, necesario
para la acción de una
enzima. El cofactor se une
a una estructura proteica,
denominada apoenzima, y
el complejo
apoenzima-cofactor recibe
el nombre de holoenzima.
- Velocidad de Reacción
- Función
- A nivel global, las enzimas
alostéricas se denominan
como aquellas moléculas de
origen orgánico, en las
cuales pueden afectar los
enlaces bioquímicos entre
las proteínas y las enzimas.
La acción de estas enzimas
alostéricas se desarrolla
mediante una infiltración
en el núcleo molecular, por
lo que dentro del
organismo es responsable
de la catálisis digestiva.
- A nivel global, las enzimas
alostéricas se denominan
como aquellas moléculas de
origen orgánico, en las
cuales pueden afectar los
enlaces bioquímicos entre
las proteínas y las enzimas.
La acción de estas enzimas
alostéricas se desarrolla
mediante una infiltración
en el núcleo molecular, por
lo que dentro del
organismo es responsable
de la catálisis digestiva.
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