Proteínas

Aminoácidos
1. Ligações peptidícas
  1. Grupo Carboxila, Grupo amina, cadeia lateral R (de dimensão e características variáveis) ligados a um carbono saturado
    2. O grupamento R é o responsável pela polaridade da molécula
    3. Nos mamíferos todos os aas são levógenos (L)
      1. Grupo amino está para a esquerda
      2. Grupo carboxílico no topo das estruturas
2. Classificação quanto ao destino no metabolismo
  1. Glicogênicos - podem ser transformados em glicose
    1. Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina,treonina e valina.
  2. Cetogênicos - podem se transformar em corpos cetônicos
    1. Leucina e Lisina
  3. Glicocetogênicos - podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos
    1. fenilalanina,tirosina,triptofano, isoleucina
Estrutura
2. Desnaturação
  1. Processo importante para a absorvição de proteínas. EXEMPLO: cozimento
  2. Fatores causadores
    1. PH, Agitação, Agentes oxidantes, cozimento
Funções das proteínas
1. Catalizadoras
  1. ENZIMAS
2. Elementos estruturais
  1. COLÁGENO
3. Sistemas contrateis
  1. MIOSINA
4. Armazenamento
  1. FERRITINA
5. Transporte
  1. HEMOGLOBINA
6. Hormônio
  1. INSULINA
7. Anti Infecciosa
  1. IMOGLUBINA
8. Nutricional
  1. CASEÍNA
9. Agentes Protetores
17% do peso corporal
Proteínas são polímeros complexos compostos por aminoácidos (aa) unidos entre si
OS NOMES DOS AAS RECEBEM ABREVIATURAS DE 1 OU 3 LETRAS
1. EX. Alanina (Ala/A), Leucina (Leu/L), Fenilalanina (Phe/F)
Classificação
1. Essenciais
  1. Arginina* Histidina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Isoleucina Leucina Valina
    1. * Arginina – não necessária para o adulto, mas necessária para o crescimento.
  2. organismo não pode produzir → oferecidos pela dieta
2. Não Essenciais
  1. Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina
  2. produzidos pelo organismo
3. Condicionalmente essenciais
  1. em algumas situações clínicas, ocorre o aumento dos seus requerimentos, como sua q de não é suficiente p/ atender a demanda, tornam-se condicionalmente essenciais.
síntese proteica
1. é o mecanismo de produção de proteínas determinado pelo DNA, que acontece em duas fases chamadas transcrição e tradução.
2. a síntese proteica adequada é necessário tanto os AA essenciais como os não-essenciais.
3. Além da síntese proteica, quase todos AA têm certas funções específicas no organismo. EX:
  1. TRIPTOFANO
    1. precursor da niacina (B3 ) e do neurotransmissor serotonina
  2. METIONINA
    1. síntese de carnitina, precursor da cisteína.
  3. FENILALANINA
    1. Precursor da tirosina (tiroxina e epinefrina) e da melanina
  4. ARGININA
    1. Síntese de ureia no fígado.
  5. HISTIDINA
    1. Histamina.
  6. ARGININA+GLICINA+METIONINA = CREATININA
    1. Fosfato de creatina (reservatório de energia muscular).
  7. GLUTAMINA
    1. Nutrição de enterócitos e células do SI, integridade da mucosa intestinal
ENZIMAS
1. são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas
2. em geral, fornecem:
  1. Controle de velocidade;
    1. Especificidade;
      1. Regulação para as reações no corpo
3. As atividades específicas das enzimas variam largamente entre tecidos, dependendo da função metabólica do tecido.
  1. SÍTIO ATIVO
    1. Para catalisar uma reação química, a enzima forma um complexo enzima-substrato no seu sítio catalítico ativo.
    2. O sítio ativo em geral é uma fenda ou fissura na enzima formada por 1 ou + regiões de cadeia polipeptídica.
    3. Dentro do sítio ativo, co-fatores e grupos funcionais da cadeia polipeptídica participam na transformação das moléculas ligadas do substrato em produto.
4. ISOENZIMAS OU ISOZIMAS
  1. Cada enzima em geral catalisa 1 reação bioquímica específica.
  2. São enzimas que catalisam a mesma reação, mas que diferem na sua estrutura primária e/ou na composição de suas subunidades.
  3. Agem em tecidos diferentes, porém no mesmo substrato
    1. Exemplo: LDH (lactato desidrogenase)
    2. Tipo M : tecidos anaeróbicos (músculo esquelético e fígado)
    3. Tipo H : tecidos aeróbicos (músculo cardíaco)
5. A diferença de E entre o substrato e o complexo de estado transitório é chamada de energia de transição.
  1. As enzimas aumentam a velocidade da reação, e diminui a E de ativação.
6. GRUPOS FUNCIONAIS NA CATÁLISE
  1. Algumas enzimas dependem, para atuarem, da presença de co-fatores que fornecem um grupo funcional com:
    1. o tamanho;
    2. a forma;
    3. as propriedades certas.
    4. Os co-fatores são compostos não-protéicos que participam no processo catalítico.
  2. Eles em geral são divididos em 3 categorias:
    1. Coenzimas;
      1. As coenzimas são complexos de moléculas orgânicas não-protéicas que participam na catálise fornecendo grupos funcionais, muito semelhantes às cadeias laterais dos aas.
        Nos humanos, em geral (mas não sempre) elas são sintetizadas a partir de vitaminas.
    2. Íons metálicos (Fe2+, Mg2+ ou Zn2+);
    3. Coenzimas metálicas (similares ao Fe2+ - heme na hemoglobina).
7. INIBIDORES
  1. Inibidores são compostos que diminuem a velocidade de uma reação enzimática.
    1. Os mecanismos de inibição se baseiam em mimetizar ou participar em uma etapa da reação catalítica.
  2. INIBIDORES COVALENTES
    1. Os inibidores covalentes formam ligações covalentes ou ligações extremamente fortes com grupos funcionais no sítio catalítico ativo.
    2. Esses grupos funcionais são ativados por suas interações com outros resíduos de aas e, portanto, é muito + provável que sejam alvo de fármacos e toxinas do que resíduos de aas fora do sítio ativo.

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