Degradación de proteínas 3

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bioquimica
César Medina
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César Medina
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Degradación de proteínas 3
  1. 3. El proteosoma despliega e hidroliza los polipéptidos ubicuitinados
    1. Las ubicuitinadas son proteolíticamete degradadas en un proceso dependiente de ATP medido por un complejo multiproteico grande
      1. Aunque las subunidades a y B son estructuralmente similares, solo 3 de las subunidades B tinen actividad proteólitica
        1. Su llamado complejo base está formado por 9 subunidades distintas, de las cuales 6 son ATPasas que forman un anillo que linda con el anillo a del proteosoma 20S
          1. Los sitios activos están ubicados dentro de la cámara central del proteosoma 20S
            1. Los casquetes 19S controlan el acceso de las proteínas ubicuitinadas al proteosoma 20S
              1. Las pépsidas cirosólicas degradan los péptidos en los aminoácidos que los componen
                1. El proteosoma 26S está formado por un centro cilíndrico hueco, conocido como proteosoma 20S.
                  1. Las eubacterias también contienen proteasas autocompartimentalizadas.
                    1. La proteasa Clp está formada por dos componentes: ClpP que es proteolíticamente activo y una de varias ATPasas que en E.coli son ClpA y ClpX
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