cuatro cadenas polipeptídicas llamadas globinas, y
cuatro moléculas de pigmento orgánicas en forma
de disco, que contienen hierro, llamadas hem
Parte proteíca de Hb
2 cadenas α idénticas, cada
una de 141 aminoácidos de
largo
2 cadenas β idénticas, cada
una de 146 aminoácidos de
largo.
las cuatro cadenas polipeptídicas está
combinada con un grupo hem
En el centro de cada grupo hem hay un
átomo de hierro, que puede combinarse
con una molécula de oxígeno
gen normal contiene hierro en la forma
reducida (Fe2+)
el hierro puede compartir electrones y
unirse con el oxígeno para formar
OXIHEMOGLOBINA
saturación porcentual de
oxihemoglobina
se mide para evaluar qué tan bien
los pulmones han oxigenado la
sangre
valor normal para
la sangre arterial
alrededor de 97%
se mide con un oxímetro de pulso
Curva de disociación
de oxihemoglobina
ilustración gráfica del
porcentaje de saturación de
oxihemoglobina a diferentes
valores de PO2
La curva de disociación de la oxihemoglobina
tiene forma de S, o sigmoidea.
hay alrededor de 280 millones
de moléculas de hemoglobina
por cada eritrocito
cada eritrocito puede
transportar más de 1 000
millones de moléculas de
oxígeno.
Formas
oxihemoglobina
desoxihemoglobina
forma desoxigenada
metahemoglobina
hierro en el estado
oxidado
carece del electrón que necesita
para formar un enlace con
oxígeno, y no puede participar
en el transporte de oxígeno.
carboxihemoglobina
el hem reducido está
combinado con
monóxido de carbono
en lugar de con oxígeno
color similar al jugo
de arándano.
intoxicación por
monóxido de carbono.
Una concentración de
carboxihemoglobina de más de 3% en
no fumadores, o de más de 10% en
fumadores
lesión del corazón, daño neurológico,
inflamación, y otros problemas, además
de los efectos negativos de la hipoxia
Cuando el oxígeno se une a
la hemoglobina
color rojo jugo de tomate
capacidad de
transporte de oxígeno
anemia
concentración de Hb está
por debajo de lo normal
policitemia
la concentración de hemoglobina
aumenta por arriba del rango normal
ERITROPOYETINA
La producción de hemoglobina y de
eritrocitos en la médula ósea está
controlada por esta hormona
altitud elevada
la capacidad de transporte de
oxígeno de la sangre aumenta en
consecuencia, esto puede ocurrir
como una adaptación
Reacciones de carga y
de descarga
reacción de
carga
La desoxihemoglobina y el
oxígeno se combinan para
formar oxihemoglobina
pulmones
reacción de
descarga
La oxihemoglobina, se disocia
para dar desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno libre
capilares sistémicos
depende de
la PO2 del
ambiente
PO2 alta favorece la
reacción de carga
La PO2 baja impulsa la
reacción en la
dirección opuesta para
promover la descarga
la afinidad, o
fuerza de enlace
Un enlace muy fuerte
favorecería la carga pero
inhibiría la descarga;
un enlace débil
obstaculizaría la carga pero
mejoraría la descarga
Efecto del pH y la
temperatura sobre el
transporte de oxígeno
Efecto Bohr
La afinidad disminuye cuando
el pH está disminuido, y
aumenta cuando el pH está
aumentado
Cuando la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno se
reduce, hay un poco menos de
carga de la sangre con oxígeno en
los pulmones, pero mayor descarga
de oxígeno en los tejidos
los tejidos reciben más oxígeno cuando
el pH de la sangre está disminuido
ácido 2,3-difosfoglicérico
los eritrocitos deben
obtener energía por medio
del metabolismo
anaeróbico de glucosa
La enzima que produce el 2,3-DPG es
inhibida por la oxihemoglobina.
cuando la concentración de
oxihemoglobina está disminuida, la
producción de 2,3-DPG está aumentada.
Puede ocurrir
en presencia
de anemia
a una altitud
elevada
proporción alta de oxihemoglobina se
convertirá en desoxihemoglobina por
la descarga de su oxígeno.
una concentración aumentada de
2,3-DPG en los eritrocitos aumenta
la descarga de oxígeno
desvía la curva de disociación de
oxihemoglobina hacia la derecha
Hemoglobina fetal
dos cadenas γ en lugar de las cadenas β (las
cadenas γ difieren de las cadenas β en 37 de sus
aminoácidos)
no puede unirse al 2,3-DPG y, así,
tiene afinidad más alta por el oxígeno
que la hemoglobina A
concentración normal de hemoglobina de
15 g por 100 ml descarga alrededor de 4.5
ml de O2 por 100 ml en reposo
Mioglobina muscular
pigmento rojo que se
encuentra de manera
exclusiva en células de
músculo estriado
puede combinarse con sólo
una molécula de oxígeno.
las fibras esqueléticas de contracción
lenta, que respiran de manera
aeróbica y las células de músculo
cardiaco son ricas en mioglobina
La curva de mioglobina es rectangular, lo
que indica que el oxígeno sólo se liberará
cuando la PO2 se hace muy baja
La mioglobina tiene una
afinidad más alta por el
oxígeno que la hemoglobina
diástole, cuando el flujo sanguíneo
coronario es mayor, la mioglobina puede
cargarse con oxígeno.
el oxígeno almacenado puede liberarse
durante la sístole, cuando las arterias coronarias
se cierran por compresión por el miocardio que
se está contrayendo.