Orden lineal y número de aminoácidos.
Los enlaces peptídicos son los que
determinan esta estructura
Presentan dos extremos, un extremo
aminoterminal (izquierdo) donde el
aminoácido es el número uno y tiene
libre a su grupo amino α.
otro extremo carboxiloterminal
(derecho) en el cual el último
aminoácido tiene su grupo carboxilo α
libre
Estructura secundaria
Orden de los aminoácidos y la disposición espacial
estable que adquieren durante la síntesis de proteínas.
Determinadas por grupos funcionales y
por enlaces de tipo no covalente.
Proteínas globulares o proteínas fibrilares. Deben
estar organizadas en estructuras regulares
combinadas, como la hélice α y la hoja plegada β, las
cuales se pueden repetir u organizarse al azar.
Estructura terciaria
Estructura tridimensional, facilita
la solubilidad en el agua, lo que
permite realizar las funciones
enzimáticas, de transporte,
hormonales, etcétera.
Tipos de fuerzas que son las que determinan la
estructura tridimensional de las proteínas: los
puentes de hidrógeno, los puentes disulfuro, las
fuerzas hidrófobas, las fuerzas electrostáticas y
las fuerzas de van der Waals
Estructura cuaternaria
Arreglo espacial de
subunidades de proteína y
Ejemplo
La hemoglobina, la cual consta de dos
subunidades α y dos β (heterooligoméricas).
Estructura
supersencundaria
Participan y se encuentran en los procesos y
estructuras más importantes de los organismos,
con gran diversidad.
Los componentes básicos
de las proteínas son
aminoácidos
Unidas por enlaces covalentes, formado entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo
En la síntesis de proteínas se utilizan 20
aminoácidos diferentes
Información para la
síntesis de la
proteína esta
codificada en el
DNA
Las proteínas actúan como estructuras con
funciones mecánicas o de soporte, como
catalizadores de reacciones enzimáticas y
realizando un gran número de funciones.