Todos os 20 aminoácidos comuns são alfa aminoácidos eles possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono. Eles diferem um dos outros na suas cadeias laterais, O grupo R, que variam estrutura, tamanho e carga elétrica e que influenciam A solubilidade dos aminoácidos em água.
Estereoquímica
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A nomenclatura para especificar A configuração absoluta dos quatros substituintes do átomo de carbono assimétrico são especificadas pelo sistema L e D.
Classificação do grupo R
Grupo R alifático, não-polares
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O grupo R nesta classe de aminoácidos são não polares e hidrofobico assim as cadeias laterais da alanina, Valina, Leucina e Isoleucina tendem a se agrupar dentro das proteínas estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas.
Grupo R Aromatico
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Fenilalanina, Tirosina e triptofano, com suas cadeias laterais são relativamente não polares (hidrofobia cu). Todos podem participar nas interações hidrofobias. O grupo Hidroxila da Tirosina pode formar pontes de hidrogênio, e ele é um grupo funcional importante nas enzimas. A Tirosina e o Triptofano são significativamente mais polares que é fenilalanina, por causa do grupo Hidroxila da Tirosina e do nitrogênio do anel índole cu do Triptofano. O triptofano e a tirosina absorve luz ultravioleta o que corresponde a característica de absorção de luz pela maioria das proteínas em um comprimento de onda de 280nm
Grupo R não carregado, polares
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Os grupos desses aminoácidos são mais solúveis em água que é que eles não polares porque eles contêm grupos funcionais que formam pontes de hidrogênio com água.
Grupo R positivamente carregados
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Este grupo é mais hidrofílico. A lisina possui carga positiva em pH sete. A histidina É o único aminoácido comum que possui uma cadeia lateral ionizavel em pKa próximo da neutralidade.
Grupo R negativamente carregados
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Os dois aminoácidos que possuem grupo R com uma carga líquida negativa em pH 7 são aspartato e glutamato, cada um possui um segundo grupo carboxila.