6008699
| Questão | Responda |
| Erhöhung von Reaktionsgeschwindigkeiten durch Enzyme | |
| Eigenschaften der Enzyme | |
| Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen | |
| Wie setzen Enzyme die Aktivierungsenergie herab? Eigenschaften des aktiven Zentrums | |
| Bindungsmodelle für den Enzym‐Substrat‐Komplex | |
| Induced fit | Als Induced fit bezeichnet man die Konformationsänderung im aktiven Zentrum eines Enzyms, die durch das Substrat induziert wird. |
| Spezifität des aktiven Zentrums | |
| Cofaktoren | |
| Cofaktoren BSP | |
| Cofaktoren Def. | Als Cofaktor bezeichnet man eine niedermolekulare Substanz, die zum Ablauf einer (bio)chemischen Reaktion beiträgt. Cofaktoren können kovalent oder nicht-kovalent an ein Enzym oder Protein gebunden oder in dieses eingelagert sein. Im Verlauf der Reaktion bleiben sie entweder unverändert oder werden mit umgesetzt. |
| Metalle als Cofaktoren | |
| Metallionen erhöhen den Ionisierungsgrad des Wassers | Metallionen wirken in wässrigen Lösungen sauer, da koordinierte Wassermoleküle leicht Protonen abgeben. - Koordination von Wasser an Zink senkt den pKs‐Wert von 15.7 auf 7! |
| Enzymnomenklatur Übersicht | - Unsystematische Enzymnamen, nicht immer Aussage über die Aktivität - Systematische Namen: Enzym- Substratname + Endung ‐ase oder Enzym‐katalyt. Aktion + Endung – ase • Trypsin, Chymotrypsin (Proteolytische Enzyme) – spalten Peptidbindungen • ATPase‐hydrolysiert ATP • ATP Synthetase‐synthetisiert ATP • Lactatdehydrogenase ‐oxidiert Lactat durch Dehydrierung • Catalase (H2O2 zu H2O und O2) |
| Enzymnomenklatur | |
| Sechs Hauptklassen von Enzymen | |
| Untersuchung von Geschwindigkeiten von Enzymreaktionen | 1913 Leonor Michaelis und Maud Menten schlagen ein einfaches Modell vor, kinetische Eigenschaften der Enzyme zu charakterisieren |
| Bestimmung der Relation zwischen Anfangsgeschwindigkeit und Substratkonzentration | |
| Michaelis‐Menten‐Kinetik | |
| Doppelt‐reziprokes Diagramm: Lineweaver‐Burk-Auftragung | |
| Bedeutung der enzymkinetischen Parameter | |
| Enzyme mit diffusionskontrollierter Geschwindigkeit | |
| Zusammenfassung | 1. Enzyme katalysieren chemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen. 2. Induced fit oder Schlüssel‐Schloss‐Prinzip beschreiben als Modelle die sowohl geometrisch als auch stereospezifische Enzym‐Substrat‐Wechselwirkung im aktiven Zentrum. 3. Holoenzyme tragen essentielle Cofaktoren. 4. Metalle als Cofaktoren können die Reaktivität von Wasser im aktiven Zentrum verändern. 5. Das Michaelis‐Menten‐Modell beschreibt das kinetische Verhalten vieler Enzyme. 6. Die Geschwindigkeit der Produktbildung ergibt sich aus der Michaelis‐Menten-Gleichung. 7.kcat/KM ist ein Maß für die katalytische Effizienz, schnelle Enzymreaktionen sind diffusionskontrolliert. |
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