PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

aminoácidos
1. molécula orgânica formada por um grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R (de dimensão e características variáveis), ligados a um carbono saturado.
  1. existem 20 tipos de aminoácidos, os quais se ligam de forma variada para originarem diferentes proteínas
    1. os não essenciais são produzidos pelo corpo em quantidade suficiente para suprir as demandas do organismo
    2. os condicionalmente essenciais são os que em condições normais, o organismo produz em quantidade adequada mas em determinadas situações clínicas, há uma necessidade aumentada desse aminoácido
    3. os essenciais não são produzidos pelo corpo em quantidade suficiente
2. Funções
  1. construção de novos tecidos no corpo, músculos e órgãos
  2. inibição do catabolismo, que previne o uso de massa magra como fonte de energia
  3. regulação da síntese hormonal e de processos metabólicos corporais
  4. atuar como matéria prima na construção de proteínas no corpo.
estrutura
1. Estrutura Primária:
2. Estrutura Secundária:
3. Estrutura Terciária:
4. Estrutura Quaternária:
5. 1. pode ocorrer por alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa.
composição
1. Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
2. conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico.
função
1. transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina)
digestão
1. começa no estômago, a presença de ácido clorídrico, desnatura as proteínas, A enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores. No intestino delgado as proteínas sofrem ação da tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase. Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta.
enzimas
1. agem acelerando a velocidade das reações químicas em nosso organismo (catalisadores) de reações químicas.
  1. elas atuam somente em um determinado composto (substrato) e efetuam sempre o mesmo tipo de reação
2. co-enzimas
  1. é uma molécula orgânica ou metalorgânica unida a uma enzima
    1. vitaminas
    2. NAD
    3. FAD
3. possuem estrutura tridimensional
4. se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação.
  1. Teoria da Chave-Fechadura.
  2. Encaixe Induzido
    1. fatores que alteram a atividade das enzimas
      1. Temperatura
      2. pH
      3. Tempo
      4. Concentração da enzima e do substrato
5. Inibição Enzimática
  1. Reversível
    1. o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade
  2. Competitiva
    1. liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto

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	Criado por Franciane Mattos mais de 5 anos atrás