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Descrição
Mapa Mental por Aramara Santana, atualizado more than 1 year ago
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Criado por Aramara Santana
aproximadamente 11 anos atrás
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Receptores
acoplados a
enzimas
- Son proteínas transmembrana que cuentan
con dominios de unión al ligando en la
superficie externa de la bicapa lipídica, su
dominio citoplasmático actúa como una
enzima o forma un complejo con otra proteína
que actúa como enzima.
- RTK: principales
receptores acoplados a
enzimas
- Vías de
señalización
activadas por
RTK
- Vía hormonal
- Receptores insulina
- Estructura:
- Cadena alfa y beta, la alfa
es extracelular y contiene
el sitio para unión con la
insulina. La beta está
formada por una región
extracelular, una sola
región transmembranosa y
una región citoplásmica.
- Cadena alfa y beta, la alfa
es extracelular y contiene
el sitio para unión con la
insulina. La beta está
formada por una región
extracelular, una sola
región transmembranosa y
una región citoplásmica.
- Función:
- El receptor se relaciona
con receptor para
insulina (IRS), que
suministran sitios para
la unión de proteínas de
señalización que
contienen dominio SH2.
- El receptor se relaciona
con receptor para
insulina (IRS), que
suministran sitios para
la unión de proteínas de
señalización que
contienen dominio SH2.
- Estructura:
- Transporte de glucosa
- El transportador de glucosa
GLUT4 realiza el transporte de
glucosa dependiente de insulina
en un proceso llamado
translocación de GLUT4.
- La transposición de GLUT4
depende de la activación de
3-cinasa de PI y Akt
- El exceso de glucosa se
almacena en forma de
glucógeno, su síntesis se
lleva a cabo por acción de
la sintetasa del glucógeno.
- La GSK-3 se desactiva después
de la fosforilación de Akt. La
activación de la vía de 3-cinasa de
PI-PKB como reacción a la insulina
--> descenso de la actividad de la
cinasa de GSK-3; incrementa la
actividad de la sintetasa del
glucógeno.
- La GSK-3 se desactiva después
de la fosforilación de Akt. La
activación de la vía de 3-cinasa de
PI-PKB como reacción a la insulina
--> descenso de la actividad de la
cinasa de GSK-3; incrementa la
actividad de la sintetasa del
glucógeno.
- El exceso de glucosa se
almacena en forma de
glucógeno, su síntesis se
lleva a cabo por acción de
la sintetasa del glucógeno.
- La transposición de GLUT4
depende de la activación de
3-cinasa de PI y Akt
- El transportador de glucosa
GLUT4 realiza el transporte de
glucosa dependiente de insulina
en un proceso llamado
translocación de GLUT4.
- PI3K: fosforila
fosfolípidos de inositol
que luego se convierten
en sitios de acoplamiento
para proteínas de
señalización intracelular.
- La serina/treonina cinasa Akt o
PKB, proteína relocalizada.
Promueve el crecimiento y
supervivencia celular y
estimula el aumento de tamaño
en la célula.
- La serina/treonina cinasa Akt o
PKB, proteína relocalizada.
Promueve el crecimiento y
supervivencia celular y
estimula el aumento de tamaño
en la célula.
- Receptores insulina
- Vía directa
- JAK-STAT
- Hormonas y mediadores
locales llamados citosinas se
unen a receptores que activan
proteínas STAT al ser activadas
se dirigen al núcleo donde
estimulan la transcripción
génica.
- se asocian con tirosincinasas
citoplasmáticas denominadas JAK,
que son activadas al unirse una
citosina u hormona al receptor.
- se asocian con tirosincinasas
citoplasmáticas denominadas JAK,
que son activadas al unirse una
citosina u hormona al receptor.
- Hormonas y mediadores
locales llamados citosinas se
unen a receptores que activan
proteínas STAT al ser activadas
se dirigen al núcleo donde
estimulan la transcripción
génica.
- JAK-STAT
- Vía hormonal
- Tirosincinasas
- Estructura y composición
- Enzimas que fosforilan los residuos de la
tirosina y los convierte en sustratos de proteínas.
- Enzimas que fosforilan los residuos de la
tirosina y los convierte en sustratos de proteínas.
- Funciones
- Funciones celulares:: crecimiento, división,
diferenciación, supervivencia, unión con la matriz
extracelular y migración celular
- Funciones celulares:: crecimiento, división,
diferenciación, supervivencia, unión con la matriz
extracelular y migración celular
- Estructura y composición
- Composición
- Dimerización: La unión de la
molécula señalizadora determina
que dos moléculas receptoras se
aproximen entre sí y formen un
dímero.
- Mediado por ligando: ligandos tienen dos
sitios de unión con el receptor y por eso
un ligando se puede unir con dos
receptores al mismo tiempo
- Dominio PTB: dominio de
unión con fosfotirosina
- La actividad de cinasa se regula por la
autofosforilación en los residuos de
tirosina. Cuando el asa no está
fosforilada, el sitio de unión no está
libre lo que impide la entrada de ATP.
Las proteínas de señalización que
interactúan con las TK tienen dos
dominios que se unen a los residuos
de tirosina fosforilados
- La actividad de cinasa se regula por la
autofosforilación en los residuos de
tirosina. Cuando el asa no está
fosforilada, el sitio de unión no está
libre lo que impide la entrada de ATP.
Las proteínas de señalización que
interactúan con las TK tienen dos
dominios que se unen a los residuos
de tirosina fosforilados
- Dominio PTB: dominio de
unión con fosfotirosina
- Mediada por receptor: ligando tiene solo
un sitio de unión al receptor que induce un
cambio en la conformación del receptor
que forma un dímero
- Dominio SH2: Src-homología 2)
- Dominio SH2: Src-homología 2)
- Mediado por ligando: ligandos tienen dos
sitios de unión con el receptor y por eso
un ligando se puede unir con dos
receptores al mismo tiempo
- Dimerización: La unión de la
molécula señalizadora determina
que dos moléculas receptoras se
aproximen entre sí y formen un
dímero.
- Estructura
- tiene un segmento
transmembranoso que abarca la
membrana sólo como una
hélice a simple
- tiene un segmento
transmembranoso que abarca la
membrana sólo como una
hélice a simple
- Función
- Iniciar la
cascada de
fosforilación
- Ras-MAP: proteína de unión a
GTP que se une por medio de una
cola lipídica a la cara
citoplasmática de la bicapa.
- Ciclo de proteínas Ras, se
unen a por proteínas accesorias
que regulan su actividad: 1)
Proteínas activadoras de GTPasa
(GAP). 2) Factores de intercambio
de nucleótido de guanina (GEF).
3) Inhibidores de disociación del
nucleótido de guanina (GDI).
- Ciclo de proteínas Ras, se
unen a por proteínas accesorias
que regulan su actividad: 1)
Proteínas activadoras de GTPasa
(GAP). 2) Factores de intercambio
de nucleótido de guanina (GEF).
3) Inhibidores de disociación del
nucleótido de guanina (GDI).
- Ras-MAP: proteína de unión a
GTP que se une por medio de una
cola lipídica a la cara
citoplasmática de la bicapa.
- Su dominio citoplasmático
actúa como una proteincinasa
de tirosina que fosforila
cadenas laterales de tirosina
de proteínas intracelulares.
- Iniciar la
cascada de
fosforilación
- Vías de
señalización
activadas por
RTK
- Se activan por factores de
crecimiento o por reguladores
metabólicos
- Respuestas a este tipo de
receptores inducen a cambios que
modifican la expresión génica.
- ¿De qué depende que algunas células puedan
emplear directamente la glucosa, mientras que
otras requieren de la participación hormonal?
- De la interacción
entre el tipo de
receptor y el ligando
- De la interacción
entre el tipo de
receptor y el ligando
- RTK: principales
receptores acoplados a
enzimas
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