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Estructura proteínas
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proteinas
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medicina
Mapa Mental por
luci_24t
, atualizado more than 1 year ago
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luci_24t
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Resumo de Recurso
Estructura proteínas
primaria
reactivo de Edman: PITC (isotiocianato de fenilo)
reacción con grupo N terminal
desacoplo: a.a PTH
cada a.a un aminoácido PTH diferente (sustituyente diferente)
no determinar toda estructura primaria
interferencia con productos secundarios
sequenator: instrumento que hace 50 degradaciones Edman sucesivas
Identificación a.a N-temrinal
hidrólisis proteína con ácido diluido
hidrólisis parcial (algunos enlaces peptídicos)
separación y determinación mediante electroforesis o analizador de a.a
a.a C-terminal a identificar con carboxipeptidasa
peptidasa: cataliza hidrólisis de enlace peptidico
no en arginina o lisina
tripsina y quimotripsina: hidrólisis enlaces peptidicos especificos
tripsina
hidrólisis de 3 enlaces peptidicos
formación hexapéptido, dipéptido, y dos tripéptidos
quimotripsina
hidrólisis enlaces peptidicos en lado C de a.a con anillos aromáticos de seis miembros (Phe, Tir, Trp)
no hidrólisis si prolina en sitio de hidrólisis
forma tridimensional no reconocible
Bromuro de cianógeno
hidrólisis enlace peptidico en lado C de un residuo de metionina
ruptura si prolina en sitio de ruptura
mecanismo
ataque del azufre altamente nicleofílico de la metionina sobre el bromuro
hidrólisis catalizada por ácido de la imina
formación de un anillo de 5 miembros con salida del grupo saliente básicamente débil
Secundaria
conformaciones repetidas que asumen segmentos de la cadena
pliegos de los segmentos de la columna vertebral
conformaciones estabilizadas mediante puente hidrógeno entre grupos peptidicos
hélice alfa
columna vertebral se enrolla alrededor de eje largo de la molécula
sustituyentes de los carbono alfa proyectados hacia fuera
minimización impedimento estérico
H unido a N amiduro se enlaza a un oxígeno carbonilo de un aa alejado de 4 aa
puente hidrógeno entre uno enlazado a un N y un par de electrones no comportidos del O
hoja plegada beta
columna vertebral extendida en una estructura con forma de zigzag
puente hidrógeno entre cadenas peptidicas adyacentes
sustituyentes cerca: formación puentes hidrogeno si pequeños R
terciaria
disposición tridimensional de átomos
plegamiento espontáneo cuando está en solución
mayor estabilidad
interacción establizadora: liberación energía
incluyendo puentes disulfuro, puentes hidrógeno y atracciones electrostáticas y interacciones hidrofóbicas
entre grupos petidicos y sustituyentes alfa
más energía liberada, más estable
proteínas sobretodo en ambientes acuosos: exposición máxima de grupos no polares (ocultados lejos del agua)
cuaternaria
más de una cadena peptidica
subunidades (cadenas individuales)
unidas por: interacciones idrofóbicas, puentes hidrógeno y atracciones electrostáticas
descripción subunidades en el espacio
Desnaturalización proteínas
destrucción estructura terciaria
rompimiento enlace que mantiene forma tridimensional
desnaturalización
Formas
cambios de pH (modificación cargas): interferencia con atracciones electrostáticas y los puentes hidrógeno
ciertos reactivos (urea): formación puentes hidrógeno en grupos proteicos
solventes orgánicos: interferencia con interacciones hidrofóbicas
calor o agitación: aumento del movimiento molecular entonces interferencia en fuerzas de atracción
plegamiento de proteínas
problema de existencia de macromoléculas en la célula
interacciones no deseadas con proteínas
CHAPERONAS MOLECULARES
proteína llamada acompañante molecular
chaperoninas: agregados macromoleculares (compuesto de proteinas de masomenos 60kDa)
oligoméricas, cilindro de uno o dos anilos espalda contra espalda
cada anillo tiene una cavidad donde se produce plegamiento
GRUPO 1
encontradas en eubacterias y orgánulos de organismos eucarióticos
cilindro compuesto por uno o dos anillos heptaméricos
GroEL
proteína esencial para viabilidad de la bacteria
10 % proteinas celulares interaccionas con GroEL
homología con proteinas de peso similar e involucradas en mecanismos de defensa
incubación chaperonina
ensayo de actividad funcional àra comprobar grado de renaturalización
cofactores
oligómero formado por 7 subunidades de una proteina: GroES
unión a boca de anillo GroOEL
GroEs estructura
monómero con estructura barril de laminas beta
lazo desordenado interacciona con dominio apical de GroEL
ATP (unión e hidrólisis)
Estructura
3 dominios
ecuatorial
interacciones general aniñño heptamérico
acogida ATP
apical
entrada cavidad de anillo
residuos hidrofóbicos
intermedio
transmisor de señales entre otros dos dominios
bisagra para trasladar cambios conformacionales
Mecanismo funcional
residuos hidrofóbicos como imanes (uniones de todos los residuos)
ATP se una a sitio de unión: dominio ecuatorial
resto de mónomeros del anillo unen ATP: cooperatividad positiva
coopertividad negativa: otras 6 subunidades tienen impedimento de unióna las 7 del otro anillo
señal desde dominio ecuatorial a través del intermedio hasta el apical: cambio conformacional: unión cochaperonina GroES
unión GroES levanta dominios apicales (puntas), sella cavidad
residuos hidrofóbicos interactuan con GroEs: exposición residuos en superficie interior de la cavidad
desaparición y aparición residuos hidrofílicos
hidrólisis moléculas de ATP, relajan unión GroEs y GroEL, señal para unión de ATP en otro anillo
otra molécula de GroEs se una a segundo anillo: complejo simétrico
formación complejo simétrico no muy estable
unión GroEs a segundo anillo: liberación de cochaperonina en el primero
salida del polipeptido
GroEl y chaperoninas no enzimas: alcanzar estructura nativa
mecanismo GroEL: genera gasto continuo de ATP
ayuda en replegar proteina de peso molecular inferior a 50kDa
chaperoninas tipo I: proteinas de choque térmico
GRUPO II
en arqueobacterias y en citoplasma de organismos eucarióticos
variables en grado de oligomerización, número de subunidades (distintas)
CTT
chaperonina citoplasmática de eucariotas
8 subunidades distintas (homólogas)
plegamiento actinas y tubulinas: proteinas citoesqueleticas
interacciones entre residuos especificos
conformación cuasi nativa con actina
tubulina: proteina compleja
formación microtúbulos (fenómeno de polimerización)
dominios: ecuatorial, intermedio y apical
cerrar cavidad mediante otro dominio
conformación abierta (ausencia de ATP) Unión ATP da conformación cerrada
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