Afirmaţii corecte referitor la enzime:
sunt catalizatori nebiologici
prezintă catalizatori anorganici
poseda specificitate de actiune
catalizează doar reacţii de scindare
catalizează numai reacţii de sinteză
Proprietăţile comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
modifică direcţia reacţiei
nu modifică echilibrul reacţiei
catalizează reacţiile în condiţii blînde
activitatrea lor se reglează
nu se consumă în decursul reactiei
Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin faptul că:
catalizează reacţiile chimice doar la temperaturi înalte
activitatea lor nu poate fi reglata
posedă viteză catalitică mai mică, comparativ cu catalizatorii nebiologici
catalizează reacţiile chimice doar la pH extrem acid sau bazic
Natura chimică a enzimelor:
toate enzimele sunt doar proteine simple
sunt glicolipide
prezintă compuşi macromoleculari
sunt numai nucleoproteide
sunt proteine simple si conjugate
Referitor la enzimele conjugate sunt corecte afirmatiile:
specificitatea este determinată de cofactor
specificitatea este determinată de apoenzimă
cofactorul e componenta termolabilă
la cataliză participă atăt apoenzima, cât si cofactorul
cofactorul e componenta proteică a enzimei
Referitor la cofactor sunt corecte afirmaţiile:
ca cofactori pot servi doar lipidele
ca cofactori pot fi nucleotidele, vitaminele, peptidele
gruparea prosteticăeste cofactorul slab legat de apoenzimă
coenzima prezintă cofactorul legat covalent cu apoenzima
cofactorul este partea proteică a enzimei
Functiile cofactorilor în cadrul activitatii enzimatice:
stabilizează conformaţia activă a enzimelor
nemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică
determină specificitatea de acţiune a enzimei
leagă substratul la enzimă
determină directia reactiei chimice
Centrul activ al enzimelor reprezintă:
linie frintă în molecula enzimei
un plan in molecula enzimei
structură compusă unicală tridimensională
un punct din structura terţiară a enzimei
locul unde se fixează substratul
Centrul activ (CA) al enzimelor:
este locul de legare a substratului
CA este alcătuit din aminoacizi amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic
în CA se fixează activatorii si inhibitorii enzimei
CA se formează numai la proteinele cu structură cuaternară
CA se formează la proteinele cu structură terţiară si cuaternara
La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale (1) ale radicalilor aminoacizilor (2):
OH - Ser
COOH- Glu
COOH - Asn
COOH - Gln
NH2 - Val
Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat:
e substanţa asupra careia acţionează enzima
toate enzimele fixează numai un singur substrat
unele enzime interacţionează cu cîteva substraturi
se leagă de centrul activ al enzimei exclusiv prin legături covalente
este parte componentă a enzimei
Centrul alosteric al enzimei:
este un centru diferit de centrul activ
este locul fixării substratului
este caracteristic tuturor enzimelor
este locul fixării doar a activatorilor alosterici
este locul la care se fixează activatorii şi inhibitorii alosterici
Referitor la enzimele alosterice sunt corecte afirmatiile:
modulatorii alosterici se leaga necovalent in centrele alosterice
cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite
efectorii alosterici fixîndu-se la centrul alosteric nu modifică conformatia moleculei enzimei
modulatorii alosterici se leagă covalent în centrul activ al enzimei
modulatorii alosterici modifică conformaţia moleculei enzimei
Referitor la mecanismul de acţiune a enzimelor sunt corecte afirmările:
formarea complexului enzimă-substrat nu este obligatorie
în cadrul actiunii enzimei are loc formarea complexului enzima-substrat
complexul enzimă-substrat e o structură rigidă, stabilă
complexul enzimă-substrat e o structură stabilă
formarea complexului enzimă-substrat este ultimaetapă a mecanismului de acţiune a enzimelor
Afirmaţii corecte referitor la mecanismul de acţiune a enzimelor:
în componenta complexului enzimă-substrat substratul nu se modifică
în componenta complexului enzimă-substrat substratul se modifică
în centrul activ al enzimi poate avea loc cataliza covalentă
în centrul activ al enzimei poate avea loc cataliza acido-bazică
la interacţiunea substratului cu enzima conformatia lornu se modifică
Proprietăţile generale ale enzimelor:
toate enzimele posedă doar specificitate absolută de substrat
enzimele sunt termolabile
toate enzimele posedă doar specificitate relativă de substrat
toate enzimele posedă activitate maximală de actiune la un pH optim
activitatea enzimelor nu depende de pH mediului
Specificitatea enzimatica:
e determinată de coenzimă
depinde atât de partea proteică, cât si de coenzimă
poate fi absolută de substrat
este o proprietate a catalizatorilor nebiologici
poate fi stereochimică - catalizează transformările doar a unui stereoizomer al substratului
Care enzime posedă stereospecificitate?
fumaraza
ureaza
citratsintaza
carbanhidraza
alcooldehidrogenaza
Termolabilitatea enzimatică:
la temperatura mai înaltă de 50 C majoritatea enzimelor denaturează
temperatura optimală pentru majoritatea enzimelor este de 20-400 C
la temperatura mai înaltă de 50 C activitatea majoritătii enzimelor creşte
la temperatură scăzută, mai joasă de 10 C, activitatea enzimelor nu se modifică
Inhibitia competitivă:
reprezintă o inhibiţie reversibilă
reprezintă o inhibiţie ireversibilă
inhibitorul se aseamanăstructural cu substratul
se caracterizează prin fixarea concomitentă la enzimă a substratului şi a inhibitorului
inhibitorul competitiv se leagă în centrul alosteric
Inhibiţia competitivă
se caracterizează prin fixarea inhibitorului la centrul alosteric al enzimei
centrul activ al enzimei se leagă compusul al carui concentraţie e mai mare
inhibiţia competitivă se inlatură prin exces de inhibitor
inhibitorul este scindat fermentativ
inhibitorul concurează cu substratul pentru fixarea în centrul alosteric
Inhibitia alosterică:
este caracteristică tuturor enzimelor
este ireversibilă
se înlătură prin exces de substrat
se caracterizează prin fixarea inhibitorului în centrul activ al enzimei
este reversibilă
Referitor la succinatdehidrogenază (SDH) și reglarea
face parte din clasa transferazelor
acidul malonic provoacă o inhibiţie ireversibilă a SDH
inhibitorii modifică structura primară a SDH
inhibiţia depinde de concentraţia inhibitorilor
SDH catalizează reacţia: Succinat + FAD →Fumarat + FADH2
Referitor la pepsinăşi activarea ei sunt corecte afirmaţiile:
este o hidratază
face parte din clasa liazelor
se obtine prin proteoliza limitată a pepsinogenului
se activează prin fosforilare
se activează sub actiunea HCl si autocatalitic
Activitatea specifică este
сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 µmol de substrat in 1 min la 250 C
сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mmol de substrat in 1 min la 250 C
сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mol de substrat in 1sec la 250 C
numărul mol de substrat ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă
cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1µmol de substratîn 1 min la 250 C raportată la 1mg proteină
Izoenzimele:
sunt proteine cu structură tertiară
sunt proteine oligomere
catalizează una si aceeaşi reacţie
catalizează diferite reacţii
sunt alcătuite din diferiti protomeri
Care afirmaţii sunt corecte referitor la izoenzimele lactat dehidrogenazei (LDH)?
sunt proteine dimere alcătuite din 2 tipuri de subunităti - M si H
sunt proteine dimere
lanţurile proteice M si H sunt codificate de gene diferite
lanţurile proteice M si H sunt codificate de aceeaşi genă
LDH are 4 izoforme
Vitamina B1
coenzima de bază a vitaminei B1 este tiaminpirofosfatul
coenzima de bază a vitaminei B1 este flavinmononucleotidul
coenzima vitaminei B1 participă la decarboxilarea oxidativă a alfa-cetoacizilor
coenzima vitaminei B1 participă la decarboxilarea aminoacizilor
se mai numeste riboflavină
Vitamina B2:
este riboflavina
este tiamina
coenzima vitaminei B2 este tiamindifosfatul
coenzimele vitaminei B2 sunt FMN şi FAD
coenzimele vitaminei B2 sunt NAD şi NADP
Coenzimele vitaminei B2 (FMN şi FAD):
catalizează reacţii de oxido-reducere
catalizează reacţii de izomerizare
adiţionează şi cedează doar electroni
adiţioneazăşi cedează electroni siprotoni
catalizează reacţii de carboxilare
Referitor la coenzimele FAD si FMN sunt corecte afirmaţiile:
contin nicotinamida
vitamina componentă este B6
vitamina componentă este B2
participă la reactii de hidroliză
participă la reactii de dehidrogenare
Coenzima NAD+ :
transferă hidrid-ionul
se uneste cu apoenzima prin legături covalente
se uneste cu apoenzima prin legături necovalente, slabe
contine riboflavina
vitamina componentă este B3
Coenzima NADP :
participă în reacţii de oxidoreducere
contine un rest fosfat în pozitia 2' OH a acidului nicotinic
se leagă covalent cu apoenzima
contine B1
Coenzimele vitaminei B6
sunt piridoxaminfosfatul şi piridoxalfosfatul
sunt coenzime ale oxidoreductazelor
participă în reacţiile de decarboxilare a aminoacizilor
participă la decarboxilarea alfa-cetoacizilor
participă în reacţiile de carboxilare a aminoacizilor
Clasificarea enzimelor:
se clasifică în şase clase
clasa indică tipul de reacţie chimică
clasa indică gruparea sau legătura chimică a substratului
fiecare enzimă posedă un cod alcătuit din 3 cifre
cifra a doua a codului indică numărul de ordine a enzimei în clasa respectivă
Oxidoreductazele catalizează:
reacţii de transfer al grupărilor funcţionale
reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
reacţii de transfer al restului fosfat
reacţii de interconversie a izomerilor optici
reacţii cu utilizarea ATP-ului
Transferazele catalizează
reacţii de transfer al restului fosfat de la un substrat la altul
Hidrolazele:
catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente cu adiţionarea apei
catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
fosfatazele se referă la hidrolaze
catalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici
reacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile
Liazele:
catalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului
fumaraza se referă la liaze
decarboxilazele se referă la liaze
Izomerazele
catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale
peptidazele se referă la izomeraze
catalizează reacţii de interconversie a izomerilor
reacţiile catalizate de izomeraze sunt reversibile
Ligazele:
catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente
glutaminsintetaza se referă la ligaze
în reactiile catalizate de ligaze ATP-ul serveşte ca donor de grupare fosfat pentru substrat
reacţiile catalizate de ligaze sunt reversibile
Enzimele, afirmaţii corecte:
sunt catalizatori biologici
prezinta catalizatori anorganici;
se pot forma numai in celulele vii;
există si în formă neactivă în organism;
Catalizează numai reacţiile de sinteză
Proprietăţile generale comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
nu modifică direcţia reacţiei
activitatrea lor se reglează;
nu se consumă în decursul reactiei.
intervin în reacţii posibile din punct de vedere termodinamic;
posedă specificitate;
au viteza catalitică mult mai mică
catalizează reacţiile în condiţii blînde;
majorează energia de activare a procesului chimic.
prezintă numai proteine simple;
prezintă compuşi macromoleculari;
sunt numai nucleoproteide.
sunt heteropolizaharide.
Referitor la natura chimică a enzimelor:
constituenţii fundamentali sunt aminoacizii;
sunt compusi termostabili;
în apă formează soluţii coloidale;
sunt compusi micromoleculari;
prezintă substanţe termolabile.
Enzimele coniugate:
posedă specificitate, determinată de cofactor
posedă specificitate, determinată de apoenzimă;
cofactorul e componenta termolabilă;
efectul enzimatic e dependent de ambele componente;
cofactorul e componenta proteică a enzimei.
Referitor la cofactor, sunt corecte afirmaţiile:
drept coenzimă frecvent sunt utilizaţi anionii metalici;
în calitate de coenzimă apar lipidele
grupa prostetică prezintă cofactor slab legat de apoenzimă;
coenzima prezintă cofactor strîns legat in enzima
cofactorii sunt partea neproteică a enzimei.
În legatură cu cofactorii sunt corecte afirmaţiile:
nemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică;
determină specificitatea de acţiune;
îndeplinesc funcţia de legatură între substrat si enzimă;
cofactorii sunt componenţi ai enzimelor simple.
Organizarea enzimelor in celulă:
sunt organizate în complexe multienzimatice;
pot fi fixate de structuri supramoleculare;
pot conţine mai multe subunităţi
pot avea numai o singură localizzare;
sunt libere şi nu pot fi ataşate la diverse structuri.
Centru activ al enzimelor reprezintă:
linie frintă în molecula enzimei;
un plan in moleculă;
un punct din structura terţiara;
locul unde se fixează modulatorii.
Centru activ al enzimelor:
se formează la interacţiunea enzimei cu substratul;
grupele funcţionale aparţin aminoacizilor amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic:
în centrul activ se fixează activatorul sau inhibitorul;
centrul activ se formează numai pe baza structurii cuaternare;
centrul activ se formează numai pe baza structurii terţiare.
La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale:
OH – Ser;
COOH - Asn;
COOH - Gln;
NH2 – Lys.
Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat (S) :
e substanţa asupra careia acţionează enzima;
toate enzimele fixează numai un singur substrat;
unele enzime interacţionează cu cîteva substrate
este legat de centru activ prin legături covalente;
este inhibitor sau activator al enzimei.
Centrul alosteric:
este separat spaţial de centrul activ;
este locul fixării numai a activatorilor;
este locul în care se fixează activatorii şi inhibitorii
Enzimele alosterice:
modulatorii se leaga covalent in centrele alosterice;
cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite;
efectorii fixîndu - se nu modifica conformatia moleculei enzimei;
modulatorii se leagă covalent în centrul activ al enzimei;
modulatorii modifică conformaţia moleculei enzimei.
Referitor la mecanismul de acţiune al enzimelor sunt corecte afirmările:
scade energia de activare a reacţiei respective;
are loc formarea complexului enzima - substrat [ES];
complexul ES e o structura rigidă, stabilă;
complexul ES e o structură instabilă;
formarea complexului ES este prima etapă a mecanismului de acţiune.
Mecanismul de acţiune al enzimelor, afirmaţiile corecte:
în complexul ES - substratul nu se modifică;
în complexul ES - substratul se deformează;
în centrul activ al enzimi are loc cataliza covalentă;
în centrul activ al enzimei are loc cataliza acido-bazică;
la interacţiunea substratului şi enzimei se modifică atît structura enzimei cît şi a substratului.
Mecanismele activării enzimatice sunt:
proteoliză parţială;
modificarea covalentă;
autoasamblarea secundară;
activarea alosterică;
activarea prin exces de substrat.
posedă numai specificitate strict absolută;
termolabilitatea
posedă numai specificitate strict relativă;
posedă specificitate
activitatea nu e dependentă de pH mediului.
Specificitatea enzimatica (afirmatiile corecte ):
e dependenta de coenzima
depinde de partea proteică si de coenzimă;
poate fi absolută de substrat- catalizează transformarea unui singur substrat;
poate fi relativă de grup - unui grup de S cu acelaşi tip de legatură;
poate fi stereochimică – catalizează transformările unui stereoizomer al substratului.
Termolabilitatea (T) enzimatică:
T determină afinitatea E fata de S, de modulatori;
e dependentă de coenzimă;
temperatura optimă pentru majoritatea enzimelor e cuprinsă între 20-400 C;
la temperatura mai mult de 50 C activitatea E creşte;
la temperatura scăzută, mai mici de 10 C, activitatea nu se modifică.
Influenţa pH-ului asupra activităţii enzimelor:
fiecare enzimă are pH-ul său optim;
pH-ul optim pentru pepsină este 7-8;
pH-ul nu modifică activitatea catalitică a enzimei;
pH-ul optim al tripsinei este 1-2;
pH-ul optim al arginazei este 7.
Anhidraza carbonică prezintă specificitate:
relativă de substrat
relativă de grup
stereochimică ;
absolută de substrat;
absolută de grup.
Fumaraza;
Ureaza
citratsintaza;
Carbanhidraza;
alcooldehidrogenaza.
Activarea enzimelor e posibilă prin:
mărirea concentraţiei substratului;
surplus de coenzime;
denaturare;
proteoliză limitată;
modulatori alosterici.
