301 Selectaţi coenzimele complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:
TPP vitaminei B1
Acidul lipouc
FAD vitamina B2
HS-CoA
NAD vitamina PP
piridoxal fosfat
tiamin pirofosfat
FAD
acidul ascorbic
CoQ
biotina
302 .Selectaţi coenzimele necesare pentru funcţionarea normală a enzimelor ciclului Krebs:
acidul lipoic
acidul tetrahidrofolic
NAD+
303. Selectaţi coenzimele necesare pentru funcţionarea normală a enzimelor ciclului Krebs:
304. Selectaţi dehidrogenazele (DH) FAD-dependente
succinat DH
glutamat DH
gliceraldehid-3-fosfat DH
glicerol-3-fosfat DH
acil-CoA-DH
305 Selectaţi dehidrogenazele (DH) NAD+-dependente:
izocitrat DH
alcool DH
306. Selectaţi dehidrogenazele (DH) NAD+-dependente:
lactat DH
malat DH
acil-CoA DH
beta-hidroxibutirat DH
307. Selectaţi enzimele reglatoare ale ciclului Krebs:
citrat sintaza
aconitaza
izocitrat dehidrogenaza
complexul enzimatic alfa-cetoglutarat dehidrogenaza
malat dehidrogenaza
308. Selectaţi reacţia de fosforilare la nivel de substrat din ciclul Krebs
izocitrat → alfa-cetoglutarat
alfa-cetoglutarat → succinil-CoA
succinil-CoA → succinat
succinat → fumarat
fumarat → malat
309. Selectați reacţia sumară a decarboxilării oxidative a piruvatului:
piruvat + FAD + HS-CoA → acetil-CoA + CO2 + FADH2
piruvat + NAD+ + HS-CoA → acetil-CoA + CO2 + NADH+H+
piruvat + E1-TPP + HS-CoA → acetil-CoA + E1-TPP + CO2
piruvat + biotina + HS-CoA → acetil-CoA + biotina-CO2
310. Selectaţi reacţiile anaplerotice:
acetil-CoA + oxaloacetat + H2O → citrat + HSCoA
glutamat + H2O + NAD+ ↔ alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3
aspartat + alfa-cetoglutarat ↔ oxaloacetat + glutamat
fosfoenolpiruvat + CO2 + GDP → oxaloacetat + GTP
piruvat + CO2 + ATP → oxaloacetat + ADP + H3PO4
311. Selectați variantele de hidroliză a ATP-lui:
ATP + H2O → ADP + H3PO4; -7,3 kcal/mol
ATP + H2O → ADP + H3PO4; -14,6 kcal/mol
ATP + H2O → AMP + H4P2O7; -7,3 kcal/mol
ATP + H2O → AMP + H4P2O7; -14,6 kcal/mol
H4P2O7 + H2O → 2 H3PO4; -7,3 kcal/mol
312. Selectaţi vitaminele - componente ale coenzimelor complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza
tiamina
vitamina PP
vitamina B6
vitamina B12
313. Selectaţi vitaminele - componente ale coenzimelor complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:
acidul folic
acidul pantotenic
riboflavina
314. Selectaţi vitaminele necesare pentru activitatea normală a enzimelor ciclului Krebs:
315. electaţi vitaminele necesare pentru activitatea normală a enzimelor ciclului Krebs:
316. Succinat dehidrogenaza:
este o enzimă a ciclului Krebs
este o enzimă NAD+-dependentă
este inhibată de NADH
este inhibată de malonat
este inhibată de fumarat
317. Viteza proceselor metabolice:
Depinde de raportul NADH / NAD +
este influențată de aportul de apă
depinde de conținutul UTP
nu este influențată de modulatori alosterici
nu depinde de raportul NADPH / NADP +
318. Selectați funcția vitaminelor:
substrat
enzima
coenzima
produs al reactiei
320. Agenţii decuplanţi:
inhibă ATP-sintaza
inhibă complexele lanţului respirator
înlătură gradientul de protoni dintre spaţiul intermembranar şi matricea mitocondrială
sunt substanţe liposolubile
măresc permeabilitatea membranei interne mitocondriale pentru ē
321. Agenţii decuplanţi:
favorizează sinteza ATP-lui
măresc termogeneza
inhibă transferul ē în lanţul respirator
activează hidroliza ATP-lui
transportă H+ din matricea mitocondrială în spaţiul intermembranar
322. ATP-sintaza - selectați afirmațiile corecte
este localizată în membrana internă mitocondrială
este alcătuită din factorii F0 şi F1
factorul F1 reprezintă subunitatea catalitică a enzimei
inhibarea ATP-sintazei nu influenţează transferul de electroni prin lanţul respirator
323. ATP-sintaza - selectați afirmațiile corecte
este enzimă responsabilă de fosforilarea oxidativă
este enzimă responsabilă de fosforilarea la nivel de substrat
este inhibată de oligomicină
inhibarea ATP-sintazei micşorează atât sinteza ATP-lui, cât şi transferul de electroni prin lanţul respirator
324.citocromii - selectați afirmațiile corecte:
reprezintă hemoproteine
participă la transferul H+ şi ē în lanţul respirator
funcţionarea citocromilor implică transformarea: Fe2+ ↔ Fe3+
transferă H+ şi ē pe ubichinonă
un citocrom poate transfera 2 ē6
325. Complexul I al lanţului respirator (NADH-CoQ reductaza):
îndeplineşte funcţia de colector de H+ şi ē de la dehidrogenazele NAD+-dependente
îndeplineşte funcţia de colector de H+ şi ē de la dehidrogenazele FADdependente
conţine FMN
conţine proteine cu fier şi sulf (FeS)
conţine FAD
326. Complexul II al lanţului respirator (succinat-CoQ reductaza
transferă H+ şi ē în lanţul respirator doar de pe succinat
conţine flavoproteine specializate pentru introducerea H+ şi ē în lanţul respirator şi de pe alte substraturi (acil-CoA,glicerol-3-fosfat)
conţine NAD+
conţine citocromii a şi a3
327. Complexul III al lanţului respirator (CoQH2-citocrom c reductaza)
colectează H+ şi ē de la complexul I (NADH-CoQ reductaza)
colectează H+ şi ē de la complexul II (succinat-CoQ reductaza)
conţine citocromii b şi c1
328. Complexul IV al lanţului respirator (citocromoxidaza):
transferă 4ē de la citocromii c la oxigenul molecular cu formarea a 2O2-
O2 - interacţionează cu protonii, formând apa
onţine citocromii b şi c1
conţine ioni de cupru
329. Decuplarea fosforilării oxidative:
este un proces adaptiv la frig
este un proces fiziologic la nou-născuţi, la animalele în hibernare
este prezentă în hipotiroidie
predomină în ţesutul adipos alb
se caracterizează prin sinteza sporită de ATP
330. Fosforilarea oxidativă
reprezintă sinteza ATP-lui din ADP şi H3PO4 cuplată la lanţul respirator (LR)
reprezintă sinteza ATP-lui din AMP şi H4P2O7 cuplată la LR
în LR sunt trei puncte de fosforilare
pentru sinteza unei molecule de ATP diferenţa de potenţial trebuie să fie ≥ 0,224V
toată energia eliberată la transferul electronilor în LR este utilizată pentru sinteza ATP-lu
331. Inhibiţia lanţului respirator (LR):
complexul I al LR este inhibat de rotenonă
complexul III al LR este inhibat de antimicina A
citocromoxidaza este inhibată de cianuri, CO
inhibiţia LR nu influenţează sinteza ATP-lui
transferul de electroni în LR este inhibat de acizii graşi
332. Lanţul respirator (LR):
este localizat în membrana externă mitocondrială
este un proces reversibi
este alcătuit din enzime şi sisteme de oxido-reducere
transferă H+ şi ē de pe coenzimele reduse pe O2
produsul final al LR este H2O2
333. Mecanismul fosforilării oxidative - afirmații corecte:
în rezultatul transferului de ē în lanţul respirator (LR) se formează un compus intermediar macroergic
ē servesc modulatori alosterici pozitivi pentru ATP-sintază
transferul de ē în LR generează gradient de protoni între suprafeţele membranei interne mitocondriale
suprafaţa internă a membranei interne mitocondriale se încarcă negativ, iar suprafaţa externă - pozitiv
membrana internă mitocondrială este permeabilă pentru protoni
334. Mecanismul fosforilării oxidative -afirmații corecte:
transferul de ē în LR este însoţit de transport de ē din matricea mitocondrială în spaţiul intermembranar
H+ revin în mitocondrii prin factorul F0 al ATP-sintazei
H+ trec liber prin membrana internă mitocondrială
fluxul de H+ este forţa motrice ce determină sinteza ATP-lui
sinteza ATP-lui nu depinde de gradientul de protoni
335. Oxidarea microzomială
are loc în mitocondrie
are loc în reticulul endoplasmatic
constă în hidroxilarea unor compuşi chimici
are rol de sinteza a ATP-lui
este catalizată de monooxigenaze
336. Oxidarea microzomială:
reacţia sumară a procesului este: AH + BH2 + O2 → AOH + B + H2O
reacţia sumară a procesului este: AH2 + O2 → A + H2O2
lanţul microzomial de oxidare conţine NADPH, citocromul P450 ,flavoproteine
este utilizată pentru inactivarea xenobioticelor
este utilizată pentru biosinteza hormonilor steroidici
337. potenţialul de oxido-reducere (Eo) al sistemelor-redox din lanţul respirator - selectați afirmațiile corecte:
este o forţă motrice ce determină capacitatea sistemului-redox de a adiţiona şi a ceda ē
cu cât valoarea Eo este mai electronegativă, cu atât este mai înaltă capacitatea sistemului-redox de a adiţiona ē
cu cât valoarea Eo este mai electropozitivă, cu atât este mai înaltă capacitatea sistemului-redox de a ceda ē
în lanţul respirator sistemele-redox sunt aranjate în ordinea descreşterii Eo
n lanţul respirator sistemele-redox sunt aranjate în ordinea creşterii Eo
338. Produsele finale ale lanţului respirator:
h2o2
h2o
2 molecule de ATP (la transferul a 2ē şi 2H+ prin intermediul complexului succinat-CoQ reductaza)
3 molecule de ATP (la transferul a 2ē şi 2H+ prin intermediul complexului NADH-CoQ reductaza)
3 molecule de ATP (la transferul a 2ē şi 2H+ prin intermediul complexului CoQH2-citocrom c reductaza)
342. Selectaţi agenţii decuplanţi
rotenona
oligomicina
2,4-dinitrofenolul
monooxidul de carbon
acizii graşi
343.Selectaţi inhibitorul ATP-sintazei:
tiroxina
cianurile
344. Selectaţi procesele ce au loc în matricea mitocondrial
decarboxilarea oxidativă a piruvatului
beta-oxidarea acizilor graşi
lanţul respirator
glicoliza anaerobă
biosinteza ADN-lui mitocondrial
345. Selectaţi procesul ce are loc în membrana internă mitocondrială
346. Sistema-navetă glicerol-fosfat:
este un mecanism de transfer al H+ şi ē de la NADH din mitocondrie în citozol
în citozol are loc reacţia: dihidroxiaceton-fosfat + NADH+H+ ↔ glicerol-3-fosfat + NAD+
glicerol-3-fosfatul străbate membrana internă mitocondrială
în matricea mitocondrială are loc reacţia: glicerol-3-fosfat + NAD+ ↔ dihidroxiaceton-fosfat + NADH+H+
în matricea mitocondrială are loc reacţia: glicerol-3-fosfat + FAD ↔ dihidroxiaceton-fosfat + FADH2
347. Sistema-navetă malat-aspartat (selectaţi reacţia ce are loc în citozol
oxaloacetat + NADH+H+ ↔ malat + NAD+
oxaloacetat + NADPH+H+ ↔ malat + NADP+
oxaloacetat + FADH2 ↔ malat + FADH2
malat + FAD ↔ oxaloacetat + FADH2 e) [ ] malat + NAD+ ↔ oxaloacetat + NADH+H+
348. Sistema-navetă malat-aspartat (selectaţi reacţia ce are loc în matricea mitocondrială):
malat + NAD+ ↔ oxaloacetat + NADH+H+
malat + FAD ↔ oxaloacetat + FADH2
malat + NADP+ ↔ oxaloacetat + NADPH+H+
349. Sistemele de oxido-reducere ale lanţului respirator:
FMNH2/FMN transferă 2H+ şi 2ē
un citocrom - transferă un H+ și un ē
NADH/NAD+ - transferă 2 H+ și 1 ē
CoQH2/CoQ - transferă 1 H+ și 2 ē
un citocrom - transferă 2 ē
350. Ţesutul adipos brun
este ţesut specializat în termogeneză
este prezent la animalele în hibernare, la nou-născuţi
mitocondriile din ţesutul adipos brun conţin termogenina (proteine decuplante
este prezent la persoanele în vârstă
este un tesut specializat in stocarea grăsimii
mitocondriile țesutului adipos brun au mai puține criste
351. Transferul echivalenţilor reducători în lanţul respirator (LR)
unele sisteme de oxido-reducere ale LR transferă şi H+ şi ē, altele doar ē
toate sistemele de oxido - reducere ale lanțului transferă numai ē
toate sistemele de oxido - reducere ale lanțului transferă numai H+
. toate sistemele de oxido - reducere ale lanțului transferă H+ și ē
unele sisteme de oxido - reducere transferă H+ și ē, altele numai H+
Transportul echivalenţilor reducători prin membrana internă mitocondrială:
H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de sistemanavetă glicerol-foSFat
H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de sistemanavetă malataspartat
H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de sistemanavetă fosfoenolpiruvat
353. Utilizarea energiei libere (∆G) din lanţul respirator
aproximativ 40% ∆G este utilizată pentru sinteza ATP-lui
aproximativ 60% ∆G este utilizată pentru termogeneză
aproximativ 40% ∆G este utilizată pentru termogeneză
aproximativ 60% ∆G este utilizată pentru sinteza ATP-lui
aproximativ 50% ∆G este utilizată pentru sinteza ATP-lui
354. Absorbţia glucozei:
implică simportul ionilor de sodiu și de potasiu
necesită Ca2+
necesită enzima Na+ , K+ -ATP-aza
necesită Mg2+
implică antiporltul ionilor de sodiu și de glucoză
necesită un transportor de glucoză dependent de sodiu
implică simportul de glucoză și de potasiu
implică antiportul ionilor de sodiu și de glucoză
necesita Na+
355. Afirmaţia corectă referitor la glucide:
lactoza se conţine în laptele mamiferelor
zaharoza este compusă din două molecule de alfa-glucoză
α-amilaza pancreatică scindează amidonul până la fructoză
zaharoza este carbohidratul principal din sânge
. la hidroliza lactozei se primesc două molecule de alfa-galactoză
356. Afirmații corecte referitor la glicogenoliza (reacţia catalizată de enzima glicogen fosforilaza):
glicogen n glucoze + H3PO4 → glicogen n-1 glucoze + glucozo-1-fosfat
glicogen fosforilaza scindează legăturile alfa-1,4-glicozidice
glicogen fosforilaza scindează legăturile alfa-1,6-glicozidice
(glicogen) n glucoze + H3PO4 → (glicogen) n-1 glucoze + glucozo-6- fosfat
Care dintre tipurile de legaturi glicozidice prezentate mai jos se conţin în macromolecula de glicogen?
α(1-4) și α(1-6)
α(1-6)
B(1-4) și B(1-6)
α(1-4) și B(1-6)
Care sunt cele două fracţiuni polizaharidice, ce constituesc granula de amidon?
amiloza
amilopectina
glicogen
maltoza
zaharoza
359. Ce legaturi glicozidice se întâlnesc în macromolecula de amilopectină?
α(1-4)
B(1-4) și α(1-6)
360. Ce se obţine la hidroliza acidă a zaharozei?
β-D-fructoza
α-D-glucoza
α-D-lactoza
β-D-maltoza
361. Cea mai raspîndită în stare liberă monozaharidă în natură este
glucoza
fructoza
362. Daţi denumirea substanţelor ce se obţin la hidroliza lactozei:
galactoza
363. Digestia glucidelor -afirmațiile corecte:
amilaza salivară şi cea pancreatică scindează legăturile α-1,4-glicozidice din polizaharide
celuloza nu este scindată de amilaza pancreatică
dizaharidele trebuie hidrolizate înainte de a fi absorbite
α-amilaza salivară, descompune amidonul până la zaharoză
dizaharidazele nu posedă specificitate de substrat
α-amilaza pancreatică sindează amidonul până la fructoză
α-amilaza pancreatică scindează legăturile α-1,6-glicozidice din polizaharide
Dizaharida care se obţine la hidroliza amidonului este:
lactoza
Forma metabolic activă a D-glucozei este:
în formă de fosfoester
în forma de eter
în formă de glicozida
în formă de acetilglucoza
Formarea legăturilor 1,6-glicozidice din glicogen (glicogenogeneza):
este catalizată de enzima de ramificare
enzima ce catalizează procesul are activitate amilo-1,4-1,6-transglicozidazică
este catalizată de enzima de deramificare
enzimă care catalizează procesul, are o activitate 1,2-glicozidazică
367. Glicogen fosforilaza - selectați afirmațiile corecte:
este activată de glucagon
este activă în formă fosforilată
este reglată prin proteoliză parțială
este activată de ATP
scindează atât legăturile α-1,4-cât și 1,6-α-glicozidice din glicogen
368. Glicogen sintaza:
necesită prezența glicogeninei, o proteina care inițiază sinteza glicogenului
scindează atât legăturile alfa-1,4-cât și 1,6-alfa-glicozidice dîn glicogen
este reglată prin proteoliza parțială
este o enzimă de reglare a glicogenolizei
369. Glicogenogeneza (selectaţi reacţiile procesului)
glucoză -1- fosfat + UTP → UDP-glucoză + PPi
glucoză + ATP → glucozo-6-fosfat + ADP
(glicogen) n glucoze + UDP-glucoză → (glicogen) n + 1 glucoze + UDP
glucoză -1- fosfat → glucozo-6-fosfat
. glucozo-6-fosfat + UTP → UDP-glucoză + PPi
glucoză + ATP → glucozo-1-fosfat + ADP
370. Glicogenogeneza
este sinteza glicogenului
este scindarea glicogenului
este sinteza glucozei
este scindarea glucozei
371. Glicogenoliza
devine mai activă în stres, foame
are loc în principal după masă
este un proces strict hidrolitic
372. Glicogenozele:
se caracterizează prin depuneri masive de glicogen în diferite țesuturi
sunt cauzate de deficiențe moștenite ale enzimelor implicate în sinteza glicogenulu
în toate tipurile de glicogenoze structura glicogenului este normal
in toate tipurile de glicogenoze glicogenul este stocat numai în ficat
pot fi tratate prin excluderea glucidelor din dietă
373. Glucozo-6-fosfataza:
este o enzimă a glicogenolizei
este o transferază
este o hidrolaza
este activată de insulină
este o enzimă din calea pentozofosfat
este activată la concentrații mari de glucoză
375. Glucozo-6-fosfatul (G-6-P) obţinut din glicogen în ficat:
G-6-P se supune scindării hidrolitice sub acţiunea glucozo-6-fosfatazei
glucoza obţinută prin hidroliza G-6-P este secretată în sânge şi utilizată pentru menținerea glicemiei
se include în glicogenogeneză în ficat
este folosit ca sursă de energie numai pentru ficat
este secretat în sânge și utilizat ăn țesuturi ca sursă de energie
este transformat în glucozo-1-fosfat
376. Glucozo-6-fosfatul (G-6-P) obţinut din glicogen în muşchii scheletici
G-6-P se include în glicoliză
G-6-P se utilizează ca sursă de energie pentru muşchi
este secretat în sânge și este folosit ca sursă de energie în țesuturi
este hidrolizat sub acțiunea glucozo-6-fosfatazei la glucoza liberă
377. Homoglicanii
celuloza este o polizaharidă predominantă în regnul vegetal
amidonul este alcătuit din alfa-glucoză
amidonul este alcătuit din beta-glucoză
379. La hidroliza în mediul acid a lactozei se obţine:
380. La hidroliza zaharozei în mediul acid se obţine:
381. La hidroliza zaharozei se obţin produsele:
D-glucoza
D-fructoza
382. La reducerea cărei monozaharide se obţine alcoolul poliatomic, cunoscut sub denumirea de galactitol (dulcitol)?
383. Lactoza:
conține legătura β(1 → 4) glicozidică
este un dizaharid reducător
este un dizaharid nereducător
conține legătura β(1 → 6) glicozidică
384. Legătura glicozidică din molecula de zaharoză este de tipul
α,β(1-2)
α,β(1-4)
α,β(1-6)
385. Legăturile glicozidice din macromolecula de amilopectină sunt de tipul:
α(1-4) şi α(1-6)
α(1-4) şi B(1-6)
B(1-4) şi α(1-6)
386. Legaturile glicozidice din macromolecula de amiloză sunt de tipul:
B(1-4)
B(1-6)
387. Legăturile glicozidice din macromolecula de celuloză sunt de tipul:
β(1-4)
β(1-6)
a(1-4)
a(1-6)
388. Maltoza:
este produsul de hidroliză a glicogenului sub acțiunea amilazei pancreatice
390. Prin ce tip de legături glicozidice se leagă catenele laterale de catena principală în macromolecula de glicogen?
391. Produsele de hidroliză a lactozei sunt:
β-D-galactoza
D-maltoza
D-zaharoza
395. Reglarea hormonală a glicogenogenezei:
insulina activează glicogenogeneza
adrenalina activeaza glicogenogeneza
glucagonul activeaza glicogenogeneza
396. Reglarea hormonală a glicogenolizei:
adrenalina activează glicogenoliza
insulina activează glicogenoliza
kreatinkinaza activează glicogenoliza
glicogen sintaza activează glicogenoliza
397. Scindarea legăturilor 1,6-glicozidice din glicogen (glicogenoliza):
enzima ce catalizează procesul are activitate amilo-1,6-1,4-glican transferazic
este catalizată de enzimă de ramificare
enzimă, care catalizează scindarea, are activitate 1,3-glicozidazică
. este necesară pentru formarea ramificațiilor
398 Selectaţi enzimele glicogenogenezei:
UDP-glucozo-pirofosforilaza
glucokinaza
fosfoglucomutaza
glicogen fosforilaza
glicogen sintaza
399 Selectaţi enzimele glicogenolizei
enzima de deramificare
Selectaţi glucidele ce sunt prezente în organismul uman
aamiloza
glucozza
glicogenul
riboza, dezoxiriboza
Unitatea dizaharidică de structură a amilozei este:
celobioza
Zaharoza:
posedă proprietăţi reducătoare
se obţine prin hidroliza amidonului
ambele monozaharide constituente sunt în formă furanozică
este hidrolizată de zaharaza intestinală până la alfa-glucopiranoză şi beta-fructofuranoză
este alcătuită din 2 molecule de alfa-glucoză
este
alfa D-glucoza
alfa D-galactoza
B D-fructoza
D-riboza
Alfa-D-fructofuranoza
Alfa-D-riboza
Alfa-D-glucoza
Alfa-D-zaharoza
.
celuloza
amidon
Por favor, aguarde! Carregando...