Estructura de las proteínas

Enlaces del tipo COVALENTE los cuales son uniones amida entre grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino de otro:

Son resistentes a condiciones que desnaturalizan las proteínas como el calor y las altas concentraciones de urea. Se requiere la exposición prolongada a una base o un ácido fuerte a temperaturas elevadas para romper estos enlaces de modo no enzimático:

¿Como se le llama a la secuencia lineal de aminoácidos?

¿Como se le llama a la unión de 50 o mas aminoácidos mediante sus respectivos enlaces, la cual resulta en una cadena sin ramificar?

¿Cual es la configuración en la que normalmente esperaría encontrar a los enlaces que se dan entre un aminoácido con otro?

Acomodos regulares de aminoácidos que se localizan CERCANOS entre si en una secuencia lineal (PERO ESTO NO QUIERE DECIR QUE LA FORMA SEA UNA LINEA RECTA)

Estructura rígida, en espiral hacia la derecha, que consta de un esqueleto polipeptidico central estrechamente compactado y enrollado, con CADENAS LATERALES de los L-aminoácidos componentes extendiéndose hacia afuera desde el eje central para evitar la interferencia entre si:

¿Cuantos aminoácidos contiene cada vuelta de una hélice alfa?

Altera la hélice alfa por que su grupo amino secundario rígido no es geometricamente compatible con la espiral hacia la derecha de la hélice alfa.

Es considerada una "Destructora de hélices alfa" por que su grupo R (un hidrógeno) confiere alta flexibilidad.

¿Cual es la estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptidico están implicados en los puentes de hidrógeno?

Las superficies de este tipo de estructura secundaria tienen un aspecto de "pliegues", por lo regular se les llama "(inserte la respuesta en su mente ;) ) plegadas"

En este tipo de estructura secundaria el polipeptido esta enrollado y los puentes de hidrógeno son paraelos al esqueleto:

Invierten la dirección de una cadena polipeptidica y la ayudan a tomar una forma compacta y globular:

Por lo general se producen por un empaqueta-miento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios:

En una cadena polipeptidica ¿Quien determina su estructura terciaria?

Son las unidades funcionales estructurales fundamentales y tridimensionales de los polipeptidos:

Es un enlace covalente formado por el grupo sulfhidrilo:

Contribuye a la estabilidad de la forma tridimensional de la molécula proteica y evita que esta se desnaturalice en el medio extracelular:

¿Que aminoácido hace posible los enlaces disulfuro?

¿Como se le llama a el desdoblamiento y la desorganizador de las estructuras secundaria y terciaria de una proteína sin la hidrólisis de los enlaces peptidicos?

¿Se puede revertir la desnaturalizacion?

Interaccionan con un polipeptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento. Algunos unen regiones hidrofobas de un polipeptido extendido y son importantes para mantener la proteína sin doblar hasta que se completa su sintesis:

En esta enfermedad las proteínas normales, después de un proceso químico anormal, toman una conformación única que conduce a la formación de conjuntos de peptido Beta amiloide neurotoxico que constan de laminas Beta plegadas::

En esta enfermedad el agente infeccioso es una versión alterada de una proteína prion normal que actúa como patrón para convertir la proteína normal a la conformación patolgenica: