Questão 1
Questão
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima
Questão 2
Questão
enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan
Questão 3
Questão
Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas
Questão 4
Questão
La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes
Questão 5
Questão
Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP
Questão 6
Questão
A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato
Questão 7
Questão
Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo
Questão 8
Questão
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima
Questão 9
Questão
Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad
Questão 10
Questão
Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones
Questão 11
Questão
Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato
Questão 12
Questão
las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción
Questão 13
Questão
Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas
Questão 14
Questão
La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]
Questão 15
Questão
Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5
Questão 16
Questão
Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua
Questão 17
Questão
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima
Questão 18
Questão
Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas
Questão 19
Questão
Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles
Questão 20
Questão
Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas
Questão 21
Questão
En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur
Questão 22
Questão
Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula
Questão 23
Questão
El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico
Questão 24
Questão
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
Questão 25
Questão
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km
Questão 26
Questão
Los cambios de pH alteran la actividad enzimática
Questão 27
Questão
Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres
Questão 28
Questão
Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato
Questão 29
Questão
En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.
Questão 30
Questão
La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F
Questão 31
Questão
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
Questão 32
Questão
Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces
Questão 33
Questão
El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos
Questão 34
Questão
En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido
Questão 35
Questão
El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato
Questão 36
Questão
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
Questão 37
Questão
La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima
Questão 38
Questão
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima
Questão 39
Questão
Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide
Questão 40
Questão
Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo
Questão 41
Questão
Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos
Questão 42
Questão
Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción
Questão 43
Questão
Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima
Questão 44
Questão
Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor
Questão 45
Questão
El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax
Questão 46
Questão
Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
Questão 47
Questão
El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima
Questão 48
Questão
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km