Jaenicke Proteinstrucktur

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Flashcards on Jaenicke Proteinstrucktur , created by Alicia L on 21/09/2024.
Alicia L
Flashcards by Alicia L, updated 2 months ago
Alicia L
Created by Alicia L 2 months ago
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Resource summary

Question Answer
Was ist die Primärstrucktur? Lineare Abfolge der Aminosäuren
Was sind Aminosäuren
Was sind positiv gelandene Aminosäuren? Lysin, Arginin
Was sind negativ geladene Aminosäuren? Aspertan und Glutamat
Was sind Polare Aminosäuren? Asperagin Glutamin Tryptophan Serin Threonin Tyrosin Cystein
Was sind unpolare hydrophobe Aminosäuren? Alanin Valin Leucin isoleucin Methionin Phenylalanin Prolin Glycin
Wie entstehen Peptidbindungen? dehydratisierende Kondensarion
Was sind die Eigenschaften der Peptidbindung? -
Was beschreiben die Winkel phi und psi? Konformation des Protein Backbones
Welche Peptiddarstellungen gibt es?
Welche Peptidbindung ist thermodynamisch günstiger?
Was ist die Sekundärstrucktur? Durch H‐Brücken stabilisierte nahortung der Protein‐Backbone
Was sind die Eigenscahften der Alpha Helix?
Was ist ein typisches Proteu mit alpha helices? Myoglobin
Was kann man übber ß- Faltblätter sagen?
Was sind typische Proteine mit ß Faltblättern? Porin Immunglobolin
Was sind Turns? Turns ermöglichen, einem Protein globulär zu sein Lage: An der Proteinoberfläche
Was lässt sich über Prolin sagen? Struckturbrecher Seitenkette ist ein Teil der Backbone (Deswegen Konformation stark eingeschränkt) Peptidbindung nicht mehr planar Verhältnis trans:cis: 4:1
Was lässt sich über Glycin sagen? Struckturbrecher besitzt keine Seitenkette (Kein chirales c alpha Atom) Macht den Backbone flexibel (oft in turns)
Was für Armoatische Aminosäuren gibt es? Tryptophan, Tyrosin, Phenolalanin
Was können Cysteine bilden? Disulfidbrücken stabilisieren Proteine im extrazellulär oxidierenden Millieu
Was für Wechselwirkungen gibt es im Protein? 1. ionische Wechselwirkungen (Salzbrücken) ww zwischen Ladungen 2. Wasserstoffbrückenbindung 3. Dipol Momente (induziert/permanent) 4.
Was ist der hydrophobe Effekt? hydrophobe Substanzen im Wasser, bilden kein Netzwerk an H-Brücken, sondern werden umschlossen von einem Netzwerk (Energetisch so günstiger) Im Protein: hydrophober Kern, hydrophiler Oberfläche z.B auch bei Transmembranproteinen in der Lipiddoppelschicht
Was ist die Tertiärstrucktur? Räumliche Anordnung aller Atome in einem Protein
Was ist eine Domäne? Unabhängige, stabile Teile der Tertiärstruktur in einer Polypeptidkette • Größe: ca. 50 – 200 Aminosäuren
Was ist die Quartärstrucktur? Zusammenlagerung von zwei oder mehr Polypeptidketten zu einem Komplex
Was ist der Vorteil der Zusammenlagerung von zwei oder mehr Polypeptidketten zu einem Komplex? - Bauen von großen Proteinen (Vorteil: Faltung, Qualitätskontrolle, Sparsamkeit, Abbau) - Optimierung der Funktion - Stabilität - Kooperativer Effekt
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