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| Question | Answer |
| Mitochondrien Aufbau | |
| Mitochondrien | • Ovale Organellen, 2x5 µm (Endosymbiontenhypothese!) • Eigene mitochondriale DNA, mütterlich vererbt, eigener Proteinsyntheseapparat • Außenmembran: durchlässig für kleine Moleküle u. Ionen (Voltage dependent anion channels) • Innere Membran: Fläche ca. 5 µm^2, Cristae, undurchlässig, Transporter für ATP, Pyruvat, Citrat, hier findet oxidative Phosphorylierung statt • Matrix: Citratcyclus, Fettsäureoxidation |
| Übersicht oxidative Phosphorylierung | |
| Elektronentransportkette | |
| Redoxreaktionen | |
| Elektromotorische Kraft bei Redoxreaktionen | |
| Standardreduktionspotentiale elektrochemischer Teilreaktionen in der Biochemie | |
| Komponenten der Elektronentransportkette | |
| Komplex I: Elektronenübertragung von NADH auf NADH‐Q‐Oxidoreduktase | |
| Coenzyme in Komplex I | Schlüsselstellung von Ubichinon und Flavinmononukleotid: •Übertragung über stabile radikalische Zwischenstufen von einem oder zwei Elektronen •NADH kann nur zwei Elektronen auf einmal übertragen •Cytochrom C der nachfolgenden Komplexe überträgt nur ein Elektron |
| Eisen‐Schwefel‐Cluster zur Elektronenübertragung | |
| Elektronentransfer in Komplex I | Elektronentransportgeschwindigkeit abstandsabhängig. Elektron „tunnelt“, wenn Redoxzentren weniger als 14 Å voneinander entfernt liegen –Ketten von Redoxzentren nötig! |
| Wie funktioniert eine Protonenpumpe? | Beispielstruktur für eine Protonenpumpe: Bacteriorhodopsin •Membranprotein aus Halobacterium salinarum, sieben Transmembranhelices •Protonenpumpe wird angetrieben durch Konformationsänderungen des Proteins (in Bacteriorhodopsin ausgelöst durch Lichtabsorption in der prosthetischen Gruppe Retinal) •Konformationsänderungen ändern pK‐Werte einiger Aminosäure Seitenketten •Änderung des Wasserstoffbrückennetzwerks und somit Wanderung eines Protons über die Membran |
| Komplex II: Succinat‐Q‐Reduktase‐Komplex | •Succina-tDehydrogenase ist ein Enzym des Citratcyclus, produziert FADH2 •Transport von Elektronen aus FADH2 über Fe‐S‐Cluster auf Ubichinon (Coenzym Q) •Keine Protonenpumpe! |
| Komplex III: Q‐Cytochrom‐c‐Oxidoreduktase | •Übertragung von e‐aus Ubichinol (QH2) auf Cytochrom c1 •Pumpen von 4 H+in den Intermembranraum •Cytochrome: Elektronenübertragende Proteine, die Häm als prosthetische Gruppe enthalten •In Komplex III: Häm bL (niedrige Affinität) und Häm bH (hohe Affinität), Affinität abhängig von der Proteinumgebung ab •Häm c •Eisen‐Schwefel-Zentrum mit His-Koordinierung „Rieske‐Zentrum“) |
| Komplex IV: Cytochrom C Oxidasekatalysiert die Reduktion von molekularem O2 zu H2O | •13 Untereinheiten •2 Häm A •3 Kupferionenin zwei Kupferzentren |
| Cytochrom‐c‐Oxidase nutzt die Energie der Sauerstoffreduktion zum Pumpen von Protonen | |
| Superoxid‐Dismutase und Katalase wandeln reaktive Sauerstoffspezies um | - Superoxidismutase wandelt Superoxidradikale in Wasserstoffperoxid und molekularen Sauerstoff um. - Katalase wandelt Wasserstoffperoxid in molekularen Sauerstoff und Wasser um. - Dismutation: Eine Reaktion, die in Edukt in jeweils ein Produkt höherer und ein Produkt niedrigerer Oxidationsstufe überführt |
| Zusammenfassung | 1.Mitochondrien besitzen eine große innere Membranoberfläche, hier sind die Enzyme für die oxidative Phosphorylierung lokalisiert. 2. Die Elektronentransportkette überträgt Elektronen von NADH auf Sauerstoff und erzeugt so einen Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran. 3. Anhand der Standardredoxpotentiale wird beschrieben, ob Systeme Elektronen aufnehmen oder abgeben, d.h. oxidiert oder reduziert werden. 4. In Komplex I werden Elektronen von NADH auf Coenzym Q (Ubichinon) übertragen und vier Elektronen gepumpt 5.In Komplex II werden Elektronen von FADH2 auf Coenzym Q (Ubichinon) übertragen, aber keine Elektronen gepumpt. 6. Q‐Cytochrom‐c‐Oxidoreduktase (Komplex III) überträgt die Elektronen von Coenzym Q auf Cytochrom c und pumpt zwei Protonen. 7. Cytochrom‐c‐Oxidase (Komplex IV) überträgt zwei Elektronen auf molekularen Sauerstoff über Häm und Kupferzentren. 8. Katalase und Superoxiddismutase reagieren mit reaktiven Sauerstoffspezies zu Wasser und molekularem Sauerstoff. |
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