Zusammenfassung der Ressource
Peptídeos 2
- Modificações pós-traducionais
- Formação de pontes dissulfeto
- Uma estrutura proteica adquire atividade bioquímica quando
duas cisteínas se ligam através de pontes dissulfeto
- Pontes dissulfeto mantém a conformação e conferem resistência física
aos peptídeos e proteínas
- Proteínas com função extracelular apresentam pontes dissulfeto
- A estrutura da imunoglobulina G é estabilizada por pontes dissulfeto
- Vantagens: as cadeias podem deslizar sobre a outra sem romper a ponte, além
de determinar a flexibilidade da estrutura proteica
- Só acontece na presena de cisteína
- Desempenham papel especial na estrutura da insulina
- Insulina
- É estabilizada por pontes dissulfeto intracadeia
- Produzida por células beta do pâncreas, determina a
captação de glicose sanguínea através de receptores
específicos
- Oxidação ou Redução de Cisteínas
- Mudança na conformação proteica e na atividade da proteína
- Metilação e acetilação de aminoácidos
- Ligação de acetil e metil a aminoácidos
- Ocorre no Retículo Endoplasmático da célula,
onde recebem modificações através de enzimas e
ficam ativas
- Fosforilação de aminoácidos
- Ligação de fosfato inorgânico na estrutura de um aminoácido
- Apenas a tirosina, a serina e a treonina são fosforilados, pois possuem
OH no grupo R
- São fosforilados fora do ribossomo
- O ATP além de fornecer energia, também regula a atividade da proteína
- Quando acaba a atividade da proteína, entra água e libera fósforo,
pois a fosfatase entra em ação
- Quando inicia a atividade da proteína, a quinase entra em ação
- Glicosilação de aminoácidos
- Glicoforina é a proteína que dá a tipagem sanguínea,
portanto, essa se faz por reconhecimento dos carboidratos,
que é o que diferencia os outros tipos sanguíneos
- Ligação de grupos prostéticos
- Compostos químicos que não são aminoácidos
- Metaloproteinases: cliva a proteína que é ligadora de metal
e só ativa na presença de metal