PROTEÍNAS

DATOS:
1. -principal componente de las células -constituye la mayor parte del tejido corporal magro -representando casi 17% del peso corporal -se encuentran en el músculo, tejido conjuntivo,órganos, DNA, hemoglobina, anticuerpos, hormonas, enzimas y otros compuestos vitales -insuficiente en dietas de países en vías de desarrollo
AMINOÁCIDOS
1. -provienen de los alimentos ricos en proteínas que consume el indivIduo, y también se originan a través de la síntesis celular -compuesto por un carbono central unido a cuatro grupos: un grupo nitrógeno (amino), uno ácido (carboxilo), hidrógeno y una cadena lateral (R) -la cadena lateral determina la estructura, función y nombre del aminoácido -unidos entre sí por ENLACES PEPTÍDICOS
2. CLASES DE AMINOÁCIDOS:
  1. ácidos(pierden un hidrógeno en una reacción y adquieren carga negativa)
  2. básicos (ganan un hidrógeno y tienen carga positiva, participan en reacciones enzimáticas)
  3. de cadena ramificada
3. 20 AMINOÁCIDOS
  1. *ESENCIALES: -9, se obtienen de los alimentos -esenciales condicionales: durante la infancia, enfermedades o traumatismos
  2. *NO ESENCIALES: 11, el cuerpo los produce a partir de otros aminoácidos de la dieta
    1. SINTESIS:
      1. -TRANSAMINACIÓN:transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un esqueleto de átomos de carbono (aminoácido sin grupo amino) para formar uno nuevo.
      2. -DESAMINACIÓN: perder un grupo amino sin transferirlo a otro esqueleto de átomos de carbono
      3. -UREA: se le incorpora el amino en forma de amoniaco en el hígado y transporta por el torrente sanguíneo a los riñones y excretada por la orina -una vez que el amino se degrada en un esqueleto de átomos de carbono, este se puede usar para producir energía o sintetizar a otros compuestos
  3. AMINOÁCIDO LIMITANTE: aminoácido esencial que se encuentra en un suministro pequeño en la dieta en relación con las necesidades corporales, su cantidad limita las proteínas que puede sintetizar el organismo
PROTEÍNAS COMPLETAS O INCOMPLETAS/complementadas
1. -COMPLETAS/DE ALTA CALIDAD: animales (menos gelatina)
2. *PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS: dos o más proteínas vegetales se combinan para compensar las deficiencias en el contenido de aminoácidos esenciales de cada proteína. , Los aminoácidos de un origen pueden tomar el aminoácido limitante en la otra fuente de proteínas para dar origen a una proteína de alta calidad (completa)
3. -INCOMPLETAS/BAJA CALIDAD: vegetales (excepto soja y quinoa); no proporcionan suficiente cantidad de un aminoácido esencial para la síntesis de proteínas. Se utilizan para la producción de energía o se convierten en carbohidratos o grasa.
SINTESIS DE PROTEINAS
1. -los aminoácidos están unidos por ENLACES PEPTÍDICOS: entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido (carboxilo) de otro
2. -dipéptidos (unión de dos aminoácidos)
3. -oligopéptidos (unión de 4 a 9 aminoácidos)
4. -polipéptidos (unión de 10 o más aminoácidos).
  1. La mayoría son polipéptidos, que varían de casi 50 a 2.000 aminoácidos
5. -tripéptidos (la unión de tres aminoácidos)
TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN DE INFO. GENÉTICA
1. -La síntesis de proteínas depende de un proceso conocido como expresión génica -un codón es un aminoácido específico -TRANSCRIPCIÓN: formación de ARNm a partir de ADN -TRADUCCIÓN: síntesis de cadena polipeptídica en ribosomas, basándose en la info. del ARNm -la síntesis de proteínas tiene lugar en el ribosoma
2. SINTESIS DE PROTEINAS
  1. ocurre por
    1. TRANSCRIPCION
      1. durante la cual sucede la
        SINTESIS DE ARNm
        a partir de
        UNA HEBRA DE ADN
        por acción de
        ADN POLIMERASA
    2. TRADUCCION
      1. durante la cual ocurre la
        FORMACIÓN DE PROTEÍNAS
        a partir de la
        INFROMACION GENETICA
ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
1. ESTRUCTURA PRIMARIA: orden secuencial y fuerza de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en la cadena polipeptídica, determinan la forma de la proteína
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA:forma plegada
3. ESTRUCTURA TERCIARIA: pliegue tridimensional, determina la forma general de la proteína y su función
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA: dos o más polipéptidos separados interactúan para formar una nueva proteína grande; permite que la proteína puede ser activa cuando las unidades se juntan, pero inactiva cuando están separadas
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
1. -ocurre cuando se exponen a soluciones ácidas o alcalinas, enzimas, calor o agitación; pudiendo cambiar la estructura de la proteína -no afecta a la estructura primaria, pero sí sus funciones -enfermedades, cambios en la acidez gastrointestinal, temperatura corporal o pH pueden desnaturalizar a proteínas esenciales -ejem: la secreción de ácido clorhídrico en el estómago durante la digestión causa desnaturalización de las proteínas alimenticias,incrementando su exposición a las enzimas digestivas y facilitando el desdoblamiento de los polipéptidos
ADAPTACIÓN DE LAS PROTEÍNAS -RECAMBIO PROTEICO:
1. proceso por medio del cual las células pueden responder (adaptarse) a los cambios en el entorno al incrementar la producción de las proteínas necesarias mientras que disminuye la producción de aquellas proteínas que no son tan necesarias
FUENTES PROTEICAS
1. -se obtienen de la dieta y del reciclado y reutilización de aminoácidos que se obtienen durante el desdoblamiento de las proteínas corporales -las proteínas dietéticas permiten conservar y sustituir una reserva apropiada de aminoácidos para la síntesis y reparación de proteínas.
VALORACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS
1. -se valora la capacidad de la proteína alimentaria para soportar el crecimiento y mantenimiento corporal -concepto aplicable solo cuando el consumo de proteínas es similar o inferior a la cantidad de proteína necesaria para satisfacer las necesidades de aminoácidos esenciales -la calidad de la proteína depende principalmente de la digestibilidad del alimento (cantidad de aminoácidos absorbidos) y la composición de los aminoácidos en comparación con una proteína de referencia -digestibilidad de las proteínas animales (90 a 100%), proteínas vegetales (70%).
  1. -VALOR BIOLÓGICO (BV): -medida de eficiencia en que la proteína absorbida de los alimentos se convierte en proteína de los tejidos corporales -un alimento con cantidades adecuadas de los 9 aminoácidos esenciales, permite a una persona incorporar de manera eficiente los aminoácidos de las proteínas alimentarias en las proteínas corporales.
  2. -RAZÓN DE EFICIENCIA DE PROTEÍNAS (PER): -medida de comparación entre la cantidad de peso ganado en animales de laboratorio que consumen una cantidad estándar de la proteína estudiada en comparación con el peso ganado por un animal que consume una cantidad estándar de una proteína de referencia -La PER alimentaria refleja su valor biológico porque el aumento de peso y el crecimiento medido con la PER dependen de la incorporación de las proteínas alimentarias a los tejidos corporales. -las proteínas animales son ricas en PER -las proteínas vegetales son bajas en PER
  3. -CALIFICACIÓN QUIMICA: -divide la cantidad de cada aminoácido esencial en gramos de alimentos de proteína analizada entre la cantidad “ideal” para el aminoácido en gramos de la proteína de referencia -varía de 0 a 1.0
  4. -CALIFICACIÓN CORREGIDA DE DIGESTIBILIDAD DE PROTEÍNAS PARA AMINOÁCIDOS (PDCAAS) -más usada -deriva de multiplicar la calificación química del alimento por su digestibilidad. -la PDCAAS más alta es de 1.0, que es la calificación para la proteína de soya y para la mayor parte de las proteínas animales -si a la proteína le falta alguno de los nueves aminoácidos esenciales, tiene una PDCAAS de cero porque su calificación química es de cero.

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	Erstellt von Ximena Flores Girón vor etwa 3 Jahre