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Aminoacidos y Proteinas
- PROTEINAS
- ESTRUCTURA
- La estructura de las proteínas reúne las
propiedades de disposición en el espacio de las
moléculas de proteína que provienen de su
secuencia de aminoácidos, las características
físicas de su entorno y la presencia de
compuestos simples o complejos que las
estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento
específico.
- La estructura de las proteínas reúne las
propiedades de disposición en el espacio de las
moléculas de proteína que provienen de su
secuencia de aminoácidos, las características
físicas de su entorno y la presencia de
compuestos simples o complejos que las
estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento
específico.
- CLASIFICACION
- Proteínas fibrosas:
- las proteínas fibrosas tienen una
estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de
forma cilíndrica. No son solubles en
agua. Un ejemplo de proteína fibrosa
es el colágeno.
- las proteínas fibrosas tienen una
estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de
forma cilíndrica. No son solubles en
agua. Un ejemplo de proteína fibrosa
es el colágeno.
- Proteínas globulares:
- estas proteínas tienen una naturaleza más o menos
esférica. Debido a su distribución de aminoácidos
(hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son
muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es
un claro ejemplo de las proteínas globulares.
- estas proteínas tienen una naturaleza más o menos
esférica. Debido a su distribución de aminoácidos
(hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son
muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es
un claro ejemplo de las proteínas globulares.
- Proteínas de membrana
- son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que
están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes
aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no
polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no
son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína
de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que
la rodopsina es una proteína integral de membrana y se
encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica
no se muestra en la estructura presentada.
- son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que
están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes
aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no
polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no
son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína
de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que
la rodopsina es una proteína integral de membrana y se
encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica
no se muestra en la estructura presentada.
- Proteínas fibrosas:
- NOMENCLATURA
- PROPIEDADES
- Solubilidad. La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan
localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con
el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y,
por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que
las globulares son hidrosolubles. . Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que
mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura
primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más
estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes
entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno. La
desnaturalización puede estar prov
- Solubilidad. La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan
localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con
el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y,
por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que
las globulares son hidrosolubles. . Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que
mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura
primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más
estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes
entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno. La
desnaturalización puede estar prov
- ESTRUCTURA
- AMINOACIDOS
- ESTRUCTURA
- Los aminoácidos, monómeros componentes
del polímero proteína, son moléculas
quirales constituidas por un átomo de
carbono central, el Cα, que portan en éste un
grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les
da su nombre, además de un átomo de
hidrógeno y una cadena lateral que les
confiere sus características definitorias, y en
función de la cual se clasifican.
- Los aminoácidos, monómeros componentes
del polímero proteína, son moléculas
quirales constituidas por un átomo de
carbono central, el Cα, que portan en éste un
grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les
da su nombre, además de un átomo de
hidrógeno y una cadena lateral que les
confiere sus características definitorias, y en
función de la cual se clasifican.
- CLASIFICACION
- Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las tres que se presentan a
continuación son las más comunes.
- Según las propiedades de su cadena
- Según su obtención
- Según la ubicación del grupo amino
- Según las propiedades de su cadena
- Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las tres que se presentan a
continuación son las más comunes.
- NOMENCLATUTA
- Nomenclatura de aminoácidos, los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura: 1. El clásico sistema
de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante el enlace
de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la
derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo: Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly Representa la estructura
primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es
glicina (Gly). 2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el
uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante
la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo: LSIMAG ... AYSSITH
- Nomenclatura de aminoácidos, los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura: 1. El clásico sistema
de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante el enlace
de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la
derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo: Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly Representa la estructura
primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es
glicina (Gly). 2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el
uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante
la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo: LSIMAG ... AYSSITH
- PROPIEDADES
- Ácido-básicas. Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias
anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los
aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón. Ópticas. Todos los
aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono
asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano
de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de
polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro,
mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una
- Ácido-básicas. Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias
anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los
aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón. Ópticas. Todos los
aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono
asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano
de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de
polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro,
mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una
- ESTRUCTURA
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