Frage 1
Frage
Ce ilustrează graficul de mai jos?
Antworten
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului necompetitiv (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului alosteric (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a activatorului alosteric (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului competitiv (2)
Frage 2
Frage
Ce ilustrează graficul de mai jos?
Antworten
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului alosteric (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului competitiv (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a activatorului alosteric (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului necompetitiv (2)
Frage 3
Frage
Ce ilustrează graficul de mai jos?
Antworten
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului necompetitiv (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului alosteric (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a activatorului alosteric (2)
-
- Dependența vitezei reacției catalizate de o enzimă alosterică de concentrație S (1), a activatorului alosteric (2) și a inhibitorului alosteric (3)
Frage 4
Frage
Ce ilustrează graficul de mai jos?
Antworten
-
1 – no inhibitor, 2 – competitive inhibitor
-
1 – no inhibitor
2 – noncompetitive inhibition(daca 2 nu depaseste 1)
-
2 – uncompetitive inhibition (daca 2 depaseste 1)
-
1 – inhibitor, 2 – competitive inhibitor
Frage 5
Frage
Ce ilustrează graficul de mai jos?
Antworten
-
1 – no inhibitor
2 – competitive inhibitor
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului competitiv (2)
-
Dependenta vitezei reactiei catalizate de o enzima alosterica de concentratia S (1) si a inhibitorului alosteric (2)
-
1 – no inhibitor
2 – noncompetitive inhibition(daca 2 nu depaseste 1)
2 – uncompetitive inhibition (daca 2 depaseste 1)
-
dependența vitezei reacției enzimatice de concentrația S(1) și a inhibitorului necompetitiv (2)
Frage 6
Frage
Ce ilustrează graficul de mai jos?
Frage 7
Frage
Referitor la izoenzime sunt corecte afirmațiile:
Antworten
-
- Izoenzimele au structură chimică diferită
-
-Izoenzimele oligomere sunt alcătuite din protomeri diferiți
-
Izoenzimele difera dupa proprietatile chimice
-
Izoenzimele sunt obligatoriu proteine conjugate
-
Izoenzimele oligomere sunt alcatuite din acelasi tip de subunitati proteice
Frage 8
Frage
Referitor la mecanismul de acţiune a enzimelor sunt corecte afirmările:
Antworten
-
a) [ ] formarea complexului enzimă-substrat nu este obligatorie
-
b) [ ] în cadrul actiunii enzimei are loc formarea complexului enzima-substrat
-
c) [ ] complexul enzimă-substrat e o structură rigidă, stabilă
-
d) [ ] complexul enzimă-substrat e o structură stabilă
-
e) [ ] formarea complexului enzimă-substrat este ultima etapă a mecanismului de acţiune a enzimelor
Frage 9
Frage
Selectați afirmația corectă referitoare la funcția coenzimelor:
Antworten
-
ca coenzima pot servi doar lipidele gruparea prostetica
-
este slab legata de apoenzima coenzima
-
este parte proteica a enzimei
-
ca coenzima pot fi nucleotidele, vitaminele, peptidele
-
in calitate de coenzime pot servi doar ionii metalici
Frage 10
Frage
Selectați afirmațiile corecte despre structura chimică:
Frage 11
Frage
Selectați afirmațiile corecte despre structura chimică:
Antworten
-
intră în componența coenzimei A
-
intră în componența fosfopantoteinei
-
intră în componența FAD-ului
-
este acidul folic este coenzimă
Frage 12
Frage
Selectați afirmațiile corecte despre structura chimică:
Antworten
-
a.este tiaminpirofosfatul
-
b. este piridoxina
-
c. participă în reacțiile de decarboxilare oxidativă a alfa-cetoacizilor
-
d. participă în reacțiile de decarboxilare a aminoacizilor
-
e. participă în reacțiile de transaminare a aminoacizilor
Frage 13
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la izoenzime:
Antworten
-
Ca regula, izoenzimele sunt distribuite in tesuturi diferite
-
Izoenzimele catalizeaza aceiasi reactie chimica
-
Izoenzimele diferă după proprietățile cinetice
-
Izoenzimele difera dupa proprietatile chimice
-
Izoenzimele oligomere sunt alcatuite din acelasi tip de subunitati proteice
Frage 14
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la modelul Fischer (lacăt-cheie) de acțiune a enzimelor:
Antworten
-
In timpul fixarii substratului, centrul activ al enzimei nu-si modifica confomatia
-
In timpul intercactiunii cu enzima, substratul induce modificari in conformatia centrului activ
-
Centrul activ al enzimei este rigid
-
Centrul activ al enzimei este flexibil
Frage 15
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la modelul Koshland (coincidența indusă) de acțiune a enzimelor:
Antworten
-
in timpul interactiunii cu enzima, substratul induce modificari in conformatia centrului activ
-
in timpul fixarii substratului, centrul activ al enzimei nu-si modifica conformatia
-
centrul activ al enzimei este flexibil
-
centrul activ al enzimei este rigid
Frage 16
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la proteoliza limitată:
Antworten
-
- Consta in scindarea unei portiuni din lantul polipeptidic al proenzimei
-
- Este un mecanism de activare a enzimelor proteolitice
-
- parathormonul se activează prin proteoliză limitată
-
- Glucagonul se transformă în hormon activ prin proteoliză parțială
Frage 17
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la reglarea alosterică:
Antworten
-
Modulatorii alosterici ser leaga covalent la enzima
-
Reglarea alosterica este in proces reversibil
-
Reglarea alosterica este caracteristica pentru toate enzimele oligomere
-
Reglarea alosterica este caracvteristica pentru toate enzimele
-
Modulatorii alosterici se leaga la centrul activ al enzimei
Frage 18
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la reglarea alosterică:
Antworten
-
a. unele enzime pot fi atât activate, cât și inhibate prin modulatori alosterici
-
b. legarea modulatorului la centrul alosteric se realizează prin legături necovalente
-
c. toate enzimele alosterice posedă doar structură terțiară
-
d. enzimele alosterice sunt obligatoriu hemoproteine
-
e. enzimele alosterice posedă centre alosterice dar nu au centre active
Frage 19
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la reglarea covalentă (fosforilare/defosforilare) a activității enzimatice:
Antworten
-
Defosforilarea enzimelor are lor sub acțiunea fosfoproteinfosfatazelor
-
Fosforilarea enzimelor are loc sub actiunea proteinkinazelor
-
Fosforilarea si defosforilarea enzimelor sunt procese ireversibile
-
Fosforilarea enzimelor are loc sub actiunea fosfoproteinofosfatazelor
-
Defosforilarea enzimelor are loc sub actiunea proteikinazelor
Frage 20
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la reglarea covalentă (fosforilare/defosforilare) a activității enzimatice:
Antworten
-
Unele enzime sunt active in forma defosforilata
-
Fosforilarea si defosforilarea enzimelor sunt procese ireversibile
-
Toate enzimele sunt active in forma fosforilata
-
Fosforilarea enzimelor are loc sub actiunea fosfoproteinofosfatazelor
-
Defosforilarea enzimelor are loc sub actiunea proteikinazelor
Frage 21
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitoare la specificitatea de substrat a enzimelor:
Antworten
-
Poate fi absolută, relativă și stereochimică
-
Este determinată de apoenzimă
-
este determinata de concentratia substratului
-
este determinata de coenzima poate fi alosterica si covalenta
Frage 22
Frage
Selectați afirmațiile corecte referitor la constanta Michaelis (Km):
Antworten
-
- Km caracterizează afinitatea enzimei față de substrat
-
- Km reprezintă concentrația substratului, la care viteza reacției enzimatice este egală cu jumătate din viteza maximă
-
-km reprezintă concebtrația substratului, la care viteza reacției enzimatice este egală cu viteza maximă
-
-Km caracterizează afinitatea enzimei față de substanță
-
-∆G = -nF∆E, unde n – numărul ē, F – constanta Michaelis