Proteínas

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Las Proteínas	Determinan la forma y estructura de la célula, actúan como principales instrumentos de reconociemiento molecular, y como catalizadores
catálisis	aumenta la velocidad de una reacción química.
Estructura de la proteína	Las proteínas están formadas por un conjunto de aminoácidos muy diferentes.
Forma de la proteína	La forma de la molécula proteíca está determinada por la secuencia de sus aminoácidos.
Conformaciones	Formas diferentes.
Conformación de la proteínas	Esta determina sus propiedades químicas.
Enlaces de hidrogeno	Los enlaces de hidrógeno aportan estabilidad a la proteína. Se presenta en las proteínas fibrosas y en las globulares.
¿Qué determina el plegamiento de la célula?	La secuencia de sus aminoácidos determina el plegamiento; por lo que si se encuentra en una solución disolvente y se despliegue o desnaturalize la proteínaa; al retirar el solvente normalmente regresa a su forma original.
¿Qué condiciona el plegammiento de la proteína?	La distribución de sus cadenas polares y no polares. Siendo las cadenas hidrofóbicas las que se agrupan en el interior de la célula para evitar el contacto con el entorno acuoso.
¿Qué son residuos de aminoácidos?	Son las cadenas laterales R que quedan luego de la síntesis de las proteínas.
¿Qué es un dímero?	Un dímero es una proteína compuesta por dos subunidades; éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
¿Cuál es el resultado de las interacciones individuales entre aminoácidos?	El resultado neto de todas las interacciones individuales entre aminoácidos consiste en el pliegue espontáneo de las moleculas proteicas adoptando conformaciones características y definidas de formas precisas.
¿Cuáles son los esquemas de plegamiento repetitivos de la proteína?	Son la lámina beta u hoja plegada beta y la hélice alfa.
Lámina beta u hoja plegada beta	es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Son hodrofóbas
Tipos de lámina beta	Tipos Cadenas paralelas : Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo Cadenas antiparalelas: Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino.
hélice alfa	En la estructura secundaria en forma de hélice alfa, el esqueleto peptídico se encuentra enrollado de forma helicoidal dextrogira [se enrolla en sentido de las agujas del reloj] y las cadenas laterales de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal.
Niveles de organización estructural de la célula	Estructura primaria Estructura secundaria Estructura Terciaria Estructura cuaternaria
Estructura primaria	Es determinada por la secuencia o sucesión lineal de aminoácidos.
Estructura secundaria	Es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.más comunes son la hélice alfa y la beta lámina
Estructura Terciaria	Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
Domino proteico	Un dominio proteico es la zona de la proteína donde se halla mayor densidad. Es decir, donde hay mas plegamientos. Una cadena polipéptidica puede tener uno o más dominios.
Estructura cuaternaria	La conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, Para el caso de una proteína un dímero que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Motivos	número limitado de maneras de combinar láminas betas con hélices alfas para formar una estructura globular.
Las Propiedades químicas de una molécula proteica dependen ...	De los residuos de aminoacidos [ o cadenas laterales R] que quedan expuestos en la superficie y que son capaces de formar enlaces débiles no covalentes con otras moleculas.
A que se le denomina un "Ligando"	Cuando una molecula proteica se una a otra molécula, a esta segunda molécula de le denomina ligando.
¿Cuáles son los únicos ligandos que se pueden fijar fuertemente a la proteína?	Los únicos ligandos que se pueden fijar fuertemente a una determinada proteína son los que se adaptan exactamente a su superficie.
"Lugar de unión"	es la región de la proteína que se asocia con un ligando, tiene forma de cavidad, constituida por una disposición específica de aminoácidos en la superficie de la proteína.
La conformación de una proteína determina ...	sus propiedades químicas.
Interacciones de los residuos superficiales de una proteína que alteran la reactividad química	1. Restringir el acceso de moléculas de agua. 2. Agrupación de residuos de aminoácidos polares vecinos.
Coenzimas	Son pequeñas moléculas que se unen a la superficie de la enzima permitiéndole catalizar reacciones específicas.
Acción de las Coenzimas	cuando la reactividad de las cadenas laterales resulta insuficiente, las proteínas utilizan la ayuda de moleculas no polipeptídicas; estos ligandos actúan de coenzimas en las reacciones catalizadas enzimáticamente y pueden estar tan fuertemente unida a la proteína que pueden llegar a formar parte de la propia proteína.
Sustrato	un Sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima.

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	Erstellt von Jocabed Gidell M vor mehr als 9 Jahre