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| Frage | Antworten |
| Viren: Aufbau Virusbekämpfung ? | Viren: Aufbau Virusbekämpfung : antikörper binden an die antigene auf der oberfl. Der erreger und verhindern dadurch ihre interaktion mit körperzellen - vernetzt erreger zu aggregaten (komplementsystem) die dann leichter phagozytiert werden können -aktiviern das komplementsystem also angeb. Immunabwehr In der antiviralen therapie werden vorallem hemmstoffe der virusreplikation verwendet! Hier werden analoga der nukleoside verwendet z.b. azidothymidin |
| HIV | hiv: menschl. immunschwäche virus, erreger von AIDS Erreger von 2schichtigem capsid und einer hülle umgeben, die sich von den plasmamembran der wirtszelle ableitet, die hülle trägt virusproteine HIV infiziert vorwiegend Thelferzellen |
| wie wirken antibiothika: | hemmen wachsum und vermehrung von bakterien Gyrase hemmer: beeinträchtigen die replikation von bakterien = transkriptionshemmer manche antibiotika haben ihren eingriffsort an bakteriellen ribosomen, sie sind translationshemmer peniciline werden von pilzen synthetisietrt hemmen zellwandsynthese von gram negativen bakterien= tragen einen beta lactamring! |
| wie kommen versch. blutgruppen zustande | Glykolipide auf der zellmembran bilden eine hydrophile schicht=glykokalix, die vielfalt der glykolipide auf der plasmamembran dient der zellerkennung und ist verantwortlich für die ausbildung verschiedener blutgruppen!!Glykoproteien besser gesagt ihre endständigen kohlenhydrat anteile= blutgruppen antigene!! blutgruppen A und B-> antigene aus tetrasachharieden die sich durch nen entständigen zucker unterscheiden blutgruppe 0= oligosaccharid, dem die entständige der antigene a und b, fehlt träger der blutgruppe A, haben antikörper gegen antigen b! |
| Wird das Blut verschiedener Blutgruppen gemischt, passiert was? und warum? | Wird das Blut verschiedener Blutgruppen gemischt, kommt es zur Verklumpung der roten Blutzellen, antikörper binden an antigene der erys, die markierten erys werden vom komplementssystem erkannt und zerstört. |
| was sind prionen? | Prionen sind Glykoproteine, physiologischen Variante, Variante des Proteins, Auslöser des Rinderwahnsinns |
| Was ist ein Gen? | Gen ist ein abschnitt der dna, der für den bau der rna kodiert ...Musste dann ein Gen aufmalen |
| Transkription?? | Transkription: = erster schritt der proteinbiosyntese, erzeugt einen rna einzelstrang, dieser wird im ZELLKERN der DNA syntetisiert, modifiziert und dann als mRNA durch die kernporen ins zytoplasma eingeschleust wie bei der replikation wird die DNA von 3‘-5‘ abgelesen und die RNA von 5‘ zu 3‘ dann synthetisiert. #RNAUracilstattThymin |
| Ablauf der transkription | Initiation 1)entspiralisierung der dna-doppelhelix mittels topoisomerasen 2)atp abhggige auftrennung in die einzelstränge durch helikasen 3)transkriptionsfaktoren binden an die promotorregion des dna strangs, sie signalisieren so der RNA-POLYMERASE den synthese-startpunkt Elongation 1) komplementäre synthese der hnRNA (heteronukleären) Termination 1)Auffinden der Terminationsstelle aufm dna einzelstrang 2)zerfall des transkriptionskomplexes und damit beendigung der transkription |
| Processing, eine posttrankriptionelle modifikation von hrRNA | bevor die hnRNA für die translation verwendet werden kann muss sie noch in Processing, wo sie zu mRNA umgewandelt wird 1) zum schutz der enden der RNA, werden die enden der hnRNA bearbeitet -Am 5‘ ende des RNA strangs wird eine Kappe (aus methylguanosinresten) angebaut-Am 3‘ ende wird eine Poly A schwanz aufgehängt 2) die introns aus dem hnRNA strang werden rausgeschnitten |
| Spleißen der hnRNA | Spleißen der hnRNA auf der Dna gibts abschnitte die für A.S. kodieren= Exons, diese sollen in die mRNA überführt werden. Dna abschnitte die nicht fürn protein kodieren, nur steuerfkt.= Introns Introns werden herausgesschnitten und die exons miteinander verspleißt= mRNA Fürs spleißen der hnRNA und das rausschneiden der introns wird das spleißosom gebildet-> besteht aus snRNPs (ripoproteinpartikel)und snRNAs Intron-lasso-struktur, dna ligase um die exons zu verbinden!! mRNA besteht NUR AUS EXONS!!!!! |
| RNA-Editing | RNA-Editing noch eine posttrankriptionelle modifikation: proteinvielfalt wird erhöht, modifikation einzelner nukleinbasen der mRNA z.b. diversität von antikörpern |
| RNA-Polymerasen?? | RNA-Polymerasen leisten die hauptarbeit bei transkription, es gibt 3 stück: RNA-P 1-> vorläufer der rRNA 2-> hnRNA= vorläufer der mRNA 3-> tRNA |
| Promotor, enhancer, transkriptionsfaktoren | Promotor: sind abschnitte auf der dna, die direkt vor der startstelle der transkription liegen, also vor der gensequenz Promotor= anlagerungsstelle für RNA polymerasen der kernpromotor liegt dabei am nächsten zum transkriptionsstartpunkt>> hier finden sich häufig adenin und thyminreste= TATA BOX weiter entfernte proximale promotor= CAAT box, CpG insel, Gcbox= bindungsstellen für transkriptionsfaktoren !! sind die CpG-sequenzen eines ganz methyliert? So findet keine transkription statt!!! Enhancer!, diese sind etwas weiter entfernt von der gensequenz Enhancer gibts nur bei eukaryoten nicht bei bakterien können gensequenzen durch pharmaka, hormone, regulieren |
| Zinkfingerdomäne | Zinkfingerdomäne Transkriptionsfaktoren die an dna binden, benötigen in ihrer proteinstruktur zinkfingerelemente , damit sie an dna binden können zinkfingerelemente sind aminosäureketten mit cystein und/o. Histidin resten, die durchn zentrales Zinkion zsmgehalten werden. zinkfinger finden sich bei hormonrezeptoren, die nach bildung von hormonrez.komplexen in den zellkern überführt werden und dann über die bindung an der großen furche der DNA bestimmte gensequenzen reguliren (bsp.steroidhormonrez.) Leucin-Zipper-Proteine Lac Operon |
| Hemmstoffe der Transkription: | Antibiotika, Zytostatika |
| Was sind Transkriptionsfaktoren, was müssen die können? | Transkriptionsfaktoren, im allgemeinen DNA-bindende Proteine (Protein-DNA-Interaktion), die positiv oder negativ regulierend auf die Transkription eines oder mehrerer Gene einwirken. Rate der Initiation der Transkription (Rate der mRNA-Herstellung [messenger-RNA]) beeinflussen. |
| welche RNA ist am meisten in einer Zelle | (rRNA) |
| wie unterscheidet sich mRNA von anderen rnas | ist die einzige, die einen PolyA Schwanz besitzt!!! |
| prosthetische Gruppe, definition | : Als prosthetische Gruppe bezeichnet man die an ein Protein fest (meist kovalent) gebundene Nicht-Eiweiß-Komponente mit katalytischer Wirkung. Als Kofaktor ist die prosthetische Gruppe für die Funktion des Enzyms unerlässlich. Ein Protein, das im Besitz einer prosthetischen Gruppe ist, bezeichnet man als Holoprotein. Beispiele: das Biotin in Carboxyla, das Häm im Hämoglobin, im Cytochrom c, in der Cytochrom c Oxidase ,das Flavin in Flavoproteinen Von den prosthetischen Gruppen zu unterscheiden sind die Coenzyme, die nicht fest an die Proteinkomponente eines Enzyms gebunden sind. |
| rekombinates Protein | Als rekombinant bezeichnet man Proteine, die künstlich mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen oder in Zellkulturen hergestellt werden. |
| dna mutationen: | -chemische mutagene, bewirken eine oxidative Desaminierung von cytosin und uracil (abspaltung von ammoniak) >> dadurch kann sich das entstehende uracil mit adenosin paaren -UV-licht: kann in der DNA 2 thyminbasen zu einem thymindimer verknüpfen,n bildung von pyrimidindimeren -ionisierende strahlen, die radikale bilden, die wiederum DNA chem. verändern können zur reparatur gibts das BER system= basenexzisions reperatursystem, durch desaminierung von cytosin entstehende uracil wird erkannt und durch dna glykosylasen entfernt |
| basenabbau | Dna und Rna stränge werden durch DNasen und Rnasen in nukleotide gespalten und den einzelnen abbausystemen zugeführt-> diese befinden sich vor allem in der leber! pyrimidin basen( cytosin, urasil und thymin werden vollständig abgebaut also der körper muss sie danach vollst. Neu syntetisiern) purinbasen (adenosin und guanin) Xanthin wird gebildet , welches zu harnstoff umgewandelt wird unter patholog. Bedingungen also bei ATP aufbrauch, kann das endym Xanthin DH in Xanthinoxidase umgewandelt werden--> lässt sauerstoffradikale enstehen, die durch superoxiddismutase in wasserstoffperoxid umgewandelt werden! Ohoh! mit bezug zur gicht (allopurinol hemmt xanthinoxidase kompetitiv) Gicht: bei Hyperurikämie (also wenn harnsäurekonz. Im blut zu hoch ist!) fallen harnsäurekristalle aus, diese lagern sich in gelenken ab-> führt zu gicht mit gelenkschmerzen >>>Therapie? Das enzym xanthinoxidase wird durch ALLOPURINOL gehemmt, dabei kommts zur xanthinurie, und die gicht kann sich verbessern weil xanthin nicht mehr in harnsäure umgewandelt werden kann! |
| Ein Patient kommt in Ihre Praxis und hat eine bakterielle Infektion. Woran erkennen Sie das? | Abwehrsubstanzen an den Ort der Entzündung transportiert. Die akute Entzündung ist durch einen raschen Eintritt der Symptomatik gekennzeichnet SERUMELEKTROPHORESE: • akute Entzündung → vermehrte Ausschüttung von Akute-Phase-Proteinen und Antikörpern o Alpha-Globuline und y-Globuline erhöht |
| Wo werden Akut-Phase-Proteine sythetisiert? | Endothelzellen, Fibroblasten setzten interleukine frei, die über die Blutbahn die Leber erreichen. Dort stimulieren sie die Leber zur vermehrten Synthese der etwa 30 verschiedenen Akute-Phase-Proteine. Ihre Konzentration nimmt innerhalb von 6-48 Stunden nach dem schädigenden Ereignis auf das ein- bis zweitausendfache zu. |
| Akute-Phase-Proteine??? | Als Akute-Phase-Proteine bezeichnet man Proteine, die im Rahmen von Gewebeschädigungen (Traumata, Infektionen) als Teil der unspezifischen Immunreaktion (Akute-Phase-Reaktion) vermehrt im Blut auftreten. Je nach Auslöser und Verlauf erhöht sich ihre Konzentration dabei auf das 1.000-2.000fache. Ihre Synthese wird durch Interleukin-1 und Interleukin-6 induziert. Die zahlreichen Aufgaben der Akute-Phase-Proteine umfassen: Lokalisierung der Entzündung ,Verhinderung der Ausbreitung ,Unterstützung des Immunsystems bei der Sanierung des Entzündungsherdes . Bsp für A-P-Protein= fibriinogen Was ist der Stimulus dafür? (IL-6) |
| Welche Zytokine werden von Neutrophilen Granoluzyten typischerweise ausgeschüttet? | Sie sind zur Erstabwehr gegen Bakterien befähigt, entweder durch Phagozytose oder durch Exozytose bakterizider Stoffe aus ihren Granula= Lysozym Neutophile, besitzen in ihren granula aber auch modifizierte lysosomen, peroxidase, saure phosphatase) |
| Wie ist der Signalweg in einem TLR? | Die Chemoattraktorproteine „C3a“ und „C5a“ des Komplementsystems entstehen durch proteolytische Spaltung aus den inaktiven Vorstufen C3, bzw. C5. Aktiviert locken sie Makrophagen und neutrophile Granulozyten an. Diese Phagozyten haben auf ihrer Oberfläche Rezeptoren vom TLR-Typ. Die TLRs reagieren auf bakterielle Proteoglykane bzw. Lipopolysaccharide (LPS), DNA und RNA. Sie lösen in ihren Trägerzellen eine Signalkaskade aus, die schließlich zur Stimulation der Infektionsabwehr führt. Nach Erkennen dieser bakteriellen Oberflächenstrukturen auf extrazellulärer Seite, werden intrazellulär – durch TLR – Signalkaskaden ausgelöst. |
| Erkennung von PAMPs durch TLRs? | Die Erkennung von PAMPs durch TLRs führt zu einer Erhöhung der Transkriptionsrate bestimmter Gene, je nachdem welche TLRs und welche Zelltypen beteiligt sind. Dabei kommt es zur Phosphorylierung und somit Aktivierung intrazellulärer Kinasen, deren Aufgabe in der Phosphorylierung intrazellulärer Inhibitoren von Transkriptionsfaktoren besteht. Über weitere Einzelschritte kommt es schließlich zur Aktivierung des Transkriptionsfaktors NF-κB, der daraufhin in den Zellkern transloziert und dort die Expression von Genen für TNFα, IL-1, IL-12 und E-Selektin reguliert. |
| Stichwort NFkB, wie funktioniert das? | (Es bindet einen Inhibitor, der, wenn phosphoryliert, abdissoziiert, daraufhin wird NFkB als transkriptionsfaktor aktiv) |
| Was ist ein Enzym? | Enzyme sind biokatalysatoren , die die geschwindigkeit chem. Reaktionen erhöhen (ohne dabei verändert zu werden, und ohne die gleichgewichtslage zu verändern) Enzym fixiert substrat in einer vertiefung an der enzymoberfläche= aktives zentrum Spezifität: enzyme spezialisiern sich auf eine art von reaktion Gruppensp.: enzym reagiert auf best. chem. gruppe Substratsp.: enzym kann nur ein einziges zwischenprodukt des stoffwechsels umsetzen optische Sp.: in bezug auf das aussehn des substrats Wirkungssp.: enzyme die nur eine stoffwechselreaktion katalysiern Isoenzym: proteine die die gleiche chem. Reaktion katalysieren, ihre aminosäuresequenz ist aber unterschiedl. oxidoreduktasen, transferasen, hydrolasen,lyasen,isomerase,ligasen |
| Enzymkinetik, reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig von welchen parametern? | Die aktivität von enzymen ist temperatur abhgg. Pro 10° temperaturerhöhung verdoppelt sich die reaktionsgeschwindigkeit! -Die meisten enzyme arbeiten am besten bei ph wert zw. 4 und 9 -eine reaktion läuft immer freiwillig ab, wenn G negativ ist! |
| enzymatische reaktion grober ablauf | -durch bindung von enzym und substrat= enzym-substrat-komplex wrd die aktivierungsenergie erniedrigt -aus ES entsteht durch umwandlung des substrats, der enzym produkt komplex>> der schnell zu enzym und zu produkt zerfällt! E+S> ES> EP> E+P -eine enzymatische reaktion läuft solange ab, bis ein gleichgewicht zwischen substrat und produkt einstellt |
| was sind schlüsselenzyme | regulation des stoffwechselprozesses: substratdurchfluss kann dem bedarf angepasst werden |
| bestimmung der reaktionsgeschwindigkeit von enzym-substrat-komplex maimalgeschwindigkeit, halbmaximal | damit ein produkt überhaupt entstehn kann, muss das substrat an enzym binden, für die geschwindigkeit dieser reaktion gilt: K= [E]*[s]/ [ES] Wie schnell ein substrat von einem enzym zum produkt umgewandelt wird hängt von substartkonz und enzymkonz. Ab, >> irgendwann kommt man zum punkt der substratsättigung= macimal geschwindigkeit halbmaximalgeschwindigkeit: wenn genau die hälfte aller enzyme ein substrat in ihrem aktiven zentrum gebunden haben, die andere hälfte der enzyme liegt noch in freier form vor. wenn [E]=[ES] dann halbmax. Geschwindigkeit geschwindigkeitskonstante K= [S] geschwindigkeitskonstante bei halbmaximaler geschwindigkeit= michaeliskonstante entspricht der substratkonzentration bei halbmax. Geschwindigkeit der enzymat. Reaktion einheit= mol/l michaeliskonstante ist ein maßfür die affinität des enzyms zum substrat UND UNABHNGG VON DER ENZYMKONZ! durch verdopplung der Km gelangt man jedoch nicht zur maximalgeschwindigkeit-> achtung! Je niedriger die substatkonz ist, bei der ein enzym mit halbmax. Geschwindigkeit arbeitet, desto höher ist seine affinität zum substr |
| Beeinflussung der Enzymaktivität kurzfristige und langfristige regulation | änderung der aktivität von schlüsselenzymen-> so wird die geschwindigkeit von stoffwechselwegen beeinflusst! kurzfristige regulation: -kompetitive hemmung, n.kompetitive hemmung, allosterische regulation, interkonversion langfristige regulation: änderung der biosynthese von enzymen, vermehrter abbau nicht benötigter enzyme |
| Enzymkinetik,kompetitive hemmung: | substrat und inhibitor konkurieren um die selbe bindungsstelle am enzym, substrat und inhibitor sind sich ähnlich= isosterisch! Jedoch wird der inhibitor bei bindung an enzym , vom enzym nicht umgesetzt, sondern blockiert nur das enzym bei gleicher menge substrat und inhibitor, entscheidet die affinität des enzyms zu den beiden substanzen, welches gebunden wird. ist die affinität zum inhibitor grßer, bilden sich enzym-inhibitor komplexe> reaktion verläuft um einiges langamer bei erhöhung der substratkonz. Kann einfluss des inhibitors aufgehoben werden! In gegenwart eines inhibitors verschiebt sich Km zu höheren werten!! Also affinität des enzyms zum substrat sinkt. kompetitive hemmung ist IMMER REVERSIBEL! |
| Curare> regulation von enzymen | Curarewirkung beruht auf kompetitive hemmung: es besetzt die bindungsstellen für Ach an der neuromuskulären endplatte, eine aktivierung durch ach ist jetzt nicht emhr mgl.> schlaffe msklähmung |
| Nicht kompetitive hemmung: Bsp. | Inhibitoren besitzen keine ähnlichkeit mit substrat, binden nicht ans aktive zentrum sondern außen an enzym, bildung des enzym substrat komplexes läuft ab, also E-S-komplex wird gehemmt keine reaktion zum produkt> durch eine n.k hemmung fallen die gehemmten enzyme aus! V max kann nicht mehr erreicht werden da substratbindung ungehindert ist, verschiebt sich Km wert nicht, affinität der enzyme zum substrat bleibt gleich. Aspirin ist bsp für n.k. hemmstoff = ein IRREVESIBLER inhibitor der cyclooxygenase Cox ist an der bildung von prostaglandinen und thromboxanen aus der arachidonsäure, beteiligt. durch die hemmung der COX kommts zu einer minderung der durch prostaglandine vermittelten thrombozytenaggregation! |
| Allosterische Regulation: | allosterische effektoren= verbindungen die sich an das allosterische zentrum den enzyms anlagern., dabei wird die konformation den enzyms geändert!! Wodurch es entweder aktiviert oder deaktiviert wird. alosterische enzyme haben aktive R form, inaktive T form ---> sigmoidale bindungskurve Je nach art des allost. Effektors kann die maximalgeschw. Erhöht/ gesenkt werden, affinität des enzyms zum substrat kann erhöht/erniedrigt werden |
| wie misst man die Reaktionsgeschwindigkeit (er wollte die ganze Zeit wissen, was wir im Praktikum denn nun gemessen haben; wusste ich natürlich nicht mehr) | enzymaktivität U= mükromol umgesetztes substrat/ minute also abnahme der substratkonz. Bzw. bildung des reaktionsproduktes in abhggkeit zur zeit! Also konzentrationsändrung pro zeit wird beobachtet, es gibt auch ein photometr. Verfahren wo die extinktionsänderung pro zeit bestimmt wird >>Lambert-Beer-Gesetz: E= e*c*d dieses gesetzt besagt, dass die absorption ist prop zur konzentration |
| Hb elektrophorese | Bei der Hämoglobin-Elektrophorese werden die Fraktionen der nachweisbaren Hämoglobinformen in Prozent angegeben: HbA0 (αα/ββ), HbA2 (αα/δδ), HbS, Hb-Tetramere etc. |
| Isoelektrischer Punkt wie berechnet man ihn? was macht ihn aus | pH = (pKs1 + pKs2) ÷ 2 am iso punkt tragen proteinmoleküle maximum an ladungen-> aggregation der moleküle |
| arachidon säure derivate: | Die Arachidonsäure=eineFettsäure, die vor allem in Bezug auf die Prostaglandin- und Leukotrien-Synthese eine wichtige biologische Funktion erfüllt>> beide haben besondere Bedeutung für entzündliche Prozesse im Körper besitzen 20 Kohlenstoff-Atome (C-Atom), von denen die C-Atome Nummer 5, 8, 11 und 14 ungesättigt sind. Die Arachidonsäure ist somit eine Omega-6-Fettsäure. Eine hohe Zufuhr von Arachidonsäure steht im Verdacht, entzündliche Krankheiten z.B. der Gelenke zu fördern. Hieraus ergeben sich pharmakologische Ansätze für entzündungshemmende Medikamente (siehe zum Beispiel Hemmung der Phospholipase A2 durch Cortisol, der Cyclooxygenase durch NSAR und ferner durch den Einsatz von Lipoxygenase-Hemmern). Zu den Eicosanoiden gehören verschiedene Verbindungen, die alle die von der Arachidonsäure abgeleitete Grundstruktur aufweisen: • Prostaglandine • Prostazyklin • Thromboxane • Leukotriene • Endocannabinoide |
| Funktion von Eicosanoide | sind Gewebemediatoren (Lokalhormone), die an einer Reihe von physiologischen und pathologischen Prozessen beteiligt sind. Dazu gehören Blutgerinnung, Vasodilatation, Entzündungsregulation sowie eine Reihe anderer Prozesse |
| Insertion | Bei der Insertion (engl.: "frame-shift-Mutation") wird ein zusätzliches Nukleotid eingebaut. Durch eine solche Mutation werden auch alle in der Sequenz folgenden Codons falsch abgelesen, da die funktionelle Zusammenfassung der Basen zu Tripletts durch die zusätzliche Base verändert wird. Insertionen können durch Acridin-Derivaten leicht induziert werden. |
| Deletion | Deletion Variante der Genmutation bzw. Chromosomenmutation (und damit eine Chromosomenaberration), bei der eine Nukleotidsequenz oder ein Teil einer Nukleotidsequenz fehlt. Eine Deletion ist immer ein Verlust von genetischem Material. Die Zahl der deletierten Nukleinbasen ist nicht festgelegt, sie kann von einer einzelnen Base (Punktmutation) zum gesamten Chromosom reichen |
| punktmutation | Als Punktmutation wird in der Biologie eine Genmutation bezeichnet, wenn durch die Veränderung nur eine einzelne Nukleinbase betroffen ist. Durch die degenerierte Eigenschaft (Redundanz) des genetischen Codes kann eine solche Punktmutation folgenlos bleiben. Degeneriertheit bedeutet hier, dass eine Aminosäure durch mehrere Codons codiert werden kann Substitution Wird bei einer Punktmutation eine Base der DNA gegen eine andere ausgetauscht, so nennt man diesen Vorgang Substitution. Geschieht dieser Austausch in einer codierenden Region , wird eine veränderte mRNA transkribiert und bewirkt den Einbau einer abweichenden Aminosäure, was zu einem veränderten Protein führt, welches ggf. seine Aufgaben – je nach Lage der Mutation und substituierter Aminosäure – nicht, oder nicht mehr vollständig ausführen kann. Ein bekanntes Beispiel für eine Punktmutation beim Menschen ist die Sichelzellenanämie. |
| skorbut? | - Skorbut ist eine durch schweren Mangel an Vitamin C (Ascorbinsäure) hervorgerufene Erkrankung, die zu den so genannten Hypo- bzw. Avitaminosen zählt |
| Helicobacter | bakterium siedelt sich im magen |
| was sind Second Messenger? | Second messenger sind Moleküle, die nach Bindung von Signalmolekülen auf membranständigen oder zytoplasmatischen Rezeptoren gebildet werden und das beabsichtigte Signal innerhalb der Zelle weiterleiten. Umwandlung von extrazellulären in intrazelluläre Signale auch der Verstärkung und Modulation der Signalwirkung. |
| Wie wird die Proteinkinase A aktiviert? | (cAMP an regulatorische Untereinheit (je 2)) |
| PI3 funktion | sorgt für den Einbau von GLUT4 in Muskel- und Fettzellen |
| was passiert, wenn man dna oder proteine wärmedenaturiert? | Bei der Denaturierung bleibt die Primärstruktur unverändert. Wasserstoffbrückenbindungen gebrochen , Veränderung der Tertiärstruktur bei Enzymen und anderen Proteinen eintritt. Dies hat meist einen Verlust der biologischen Aktivität sowie eine Abnahme der Löslichkeit zur Folge>> Ausflocken“ oder „Gerinnung“ |
| was ist eine alkalische hydrolyse? | Die Hydrolyse (altgriechisch ὕδωρ hydor „Wasser“ und λύσις lýsis „Lösung, Auflösung, Beendigung“) ist die Spaltung einer (bio)chemischen Verbindung durch Reaktion mit Wasser |
| was sind restriktionsenzyme? wie arbeiten sie? was erkennen sie? | Restriktionsendonukleasen (REN) sind kleine Proteine, die spezielle DNA-Sequenzen erkennen und dort gezielt schneiden. Sie werden auch als molekulares Schneidewerkzeug bezeichnet. Die Antagonisten der Restriktionsenzyme sind die sog. Ligasen. |
| mikrotubuli, GDTPase?? | Der stabilitätsbestimmende Faktor ist die Geschwindigkeit mit der sich die Heterodimere an das Plus-Ende anlagern. Erfolgt der Schritt zu langsam wird das gebundene GTP zu GDP + P hydrolysiert und vermindert dadurch die Stabilität. Dies führt zum "Ausfransen" am Plus-Ende und bedingt den Verlust der seitlichen Stabilisierung der Protofilamente. Bei hoher Konzentration an GTP-gebundenem Tubulin wird eine das Filament schützende sogenannte "GTP-Kappe" ausgebildet. |
| Wie entsteht Glucose aus TAG? | TAG->TAG-Lipase->Glycerin Glycerin G.kinase->Glycerin3ph ->Glycerin3phosphatDH-> Dihydroxyacetonphosphat!->glykolyseweg |
| abbau extrazellulärer proteine/plasmaproteine: | -glykoproteine: werden in hepatozyten aufgenommen (aus dem blut, in leber, über rez. Vermittelte endozytose)und dort in lysosomen abgebaut -albumin: wird in nierenepithelzellen lysosomal abgebaut |
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