PSVO - BIOQUIM PROVA I | Karteikarten

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Qual a principal reação do sistema tampão bicarbonato?	H2O + CO2 = H2CO3 = H+ + HCO3- Quem converte H20 + CO2 = H2CO3 = ANIDRASE CARBÔNICA
O que é necessário para que a anidrase carbonica converta h2o + co2 em h2co3?	íon Zn
Em caso de Acidose causado por via metabólica, qual seria a compensação?	O pulmão atuaria, tentando diminuir o nível ácido por meio da respiração! Ou seja, a expiração teria uma taxa maior. = elimina mais CO2
Em caso de acidose respiratória, qual seria o primeiro mecanismo para compensação?	Seria uma compensação metabólica, a partir da maior eliminação de H+ na urina.
Em caso de alcalose respiratória, qual seria a primeira ação do nosso organismo?	Compensação metabólica! Por meio da pouca excreção de H+
Em caso de alcalose metabólica, qual seria a compensação?	Via respiratória, objetivando diminuir o ritmo respiratório de modo a acumular CO2 no organismo
Cite exemplos de tampões metabólicos	Fosfato Bicarbonato Hemoglobina
Pq existe muitos tampões no nosso organismo?	Pois buscam manter a homeostase. Até que o ácido produzido pelo metabolismo possa ser excretado como CO2 no ar expirado ou como íons na urina, ele precisa ser tamponado nos líquidos corporais
Comente o Sistema Tampão Bicarbonato	Lembrar da reação da anidrase carbônica e do Zn pra ela ocorrer.
Onde o CO2 produzido pelo metabolismo celular é convertido em bicarbonato e H+?	Nos eritrócitos.
O que acontece no interior do eritrócito?Qual o destino do H+ e HCO3-?	H+ é tamponado pela hemoglobina e pelo fosfato. Bicarbonato vai para o sangue para tamponar o H+ gerado pela produção de outros ácidos metabólicos (como os CC)
Comente o tamponamento intracelular, com o sangue em acidose	1. Células permitem a entrada de H+ e sua ligação c proteínas, ou PO43-, formando H3PO4. 2. Em caso de acidemia(ph plasma baixo), como o H+ tem carga positiva, a célula envia um K+ para manter homeostase. 3. Aumento do nível extracelular de K+ provoca HIPERCALEMIA
O que o tamponamento da acidose intracelular pode ocasionar?	HIPERCALEMIA! Tamponamento tecidual da acidose pode levar a um aumento na concentração sanguínea do potássio.
No caso do sangue estiver em alcalose, qual o tamponamento intracelular?	1. Células liberam prótons (antes associados com H3PO4) 2. H+ liberado contribui para diminuir o pH 3. A baixa concentração de H+ intracelular pode ocasionar ALCALEMIA (ph plasma alto). 4. Para compensar, a célula absorve um K+ = redução do nível extra de K+ = HIPOCALEMIA
Qual a principal consequência do tamponamento intracelular em caso de Alcalose no sangue?	Hipocalemia, pela entrada de K+ do plasma para o meio intracelular, para compensar a carga + do H.
Quanto ao controle renal do bicarbonato, qual o processo fisiológico de acontecer?	O bicarbonato é completamente absorvido no TCP
O que o vômito pode causar?	Alcalose Metabólica, pela perda de H+.
Qual a função da cadeira lateral n?	Determina a identidade do aminoácido
O que é responsável pela estrutura tridimensional dos aminoácidos? Tem alguma exceção?	O seu carbono quiral! Exceção: Glicina, pois é aquiral, se liga em dois grupos idênticos.
Qual o tipo de estereoisômeros encontramos nas moléculas proteicas? E o outro tipo, encontramos onde?	L-Estereoisômeros - aminoácidos D-Estereoisômeros encontramos em paredes de células bacterianas e em alguns ATB
Fenilanina, tirosina e triptofano são de que grupo de aminoácidos?	Grupo R aromático. Tirosina - tem grupo OH Tirosina e Triptofano mais polares que a Fenilanina
Cite exemplos de Grupo R não carregado (polares)	Glutamina, Cisteína, Aspargina.
Cite exemplo de Grupo R negativamnete carregado (ácidos)	Glutamato e Aspartato . Glutamato pode se ligar com o cálcio Aspartato é um indicador e formador de estruturas em hélice (estrutura secundária de proteínas)
Qual a característica dos aminoácidos que fazem com que eles participem dos sistemas de tamponamento?	São íons dipolares (aminoácidos livres) - ZWITTERIONS
Qual o resultado de uma ligação peptídica? O que acontece quando uma ligação peptídica é quebrada?	Ocorra perda de uma molécula de água. A proteína perde sua função e será degradada para permitir a formação de uma nova intacta.
Qual o papel da GSH? IMPORTANTEE Do que ela é composta?	Glutamato, cisteína e glicina. É um antioxidante poderoso.
Como a GSH pode atuar?	Reduzida: forma em que ela atua como antioxidante e auxilia na metabolização Oxidada: duas glutationas podem se unir por meio das pontes dissulfeto, formando a glutationa oxidada.
O que indica a relação GSH/GSSG?	O estado redox da célula! Tem que ter sempre mais GSH do que GSSH, pois, caso contrário, indica um desequilíbrio redox das células.
O que acontece com a insulina, caso ela perca sua união por meio de pontes dissulfeto?	Ela deixa de regular o metabolismo de carboidratos, ou seja, perde sua função. Insulina = 21 resíduos de AA + 30 resíduos de AA - cadeias se ligam por pontes dissulfeto - por conta do resíduo de CISTEÍNA
Níveis elevados de Metalotioneínas indicam o que?	Exposição ao mercúrio
Serotonina é formada a partir de qual AA? Qual característica desse AA?	Triptofano - cadeia lateral aromática/ hidrofóbica. AA essencial = alimentação
Qual a importância da FENILANINA?	AA essencial! Origina o aminoácido tirosina Enzima que atua: FENILANINA HIDROXILASE = ausente na fenilcetonúria = excesso de fenilanina = pouca tirosina. Excesso de Fenilpiruvado + fenilactato + fenilacetato
Defina proteínas conugadas	Um grupo não aminoácido ligado a ela. Uma parte APOPROTEÍCA e um GRUPO PROSTÉTICO (parte de natureza não proteica). Ex = Glicoproteína Ausência de grupo prostético = prot n funciona
O que acontece se a GLICINA for substituída na formação do colágeno?	Síndrome de Ehlers-Danlos
Estrutura primária de proteínas depende de que tipo de ligação?	Covalentes.
Alteração na estrutura primária dade proteínas pode permitir a ocorrência de que?	ANEMIA FALCIFORME
Na anemia falciforme, qual AA é substituído? E por qual?	Glutamato é substituído pela Valina nas hemácias.
Estruturas de proteínas secundária são mantidas por qual tipo de ligação? Qual a forma da estrutura secundaria?	Pontes de H. Helicoidal.
Alteração na estrutura secundária pode causar o que?	Doença da Vaca Louca = encefalopatia espongiforme bovina = Variação na proteína PRÍON.
Qual a função da Mioglobina? Qual grupo prostático está ligado nela?	Armazenamento de Oxigênio nos m. Grupo Heme - faz 4 ligações com N e 1 c/ O Ligação reversível.
No caso de um IAM, o que pode ser encontrado no sangue?	Mioglobina, pois lesões no m. esquelético podem resultar na sua liberação e de outras proteínas p/ o sangue.
Defina Alosteria	Proteínas alostéricas mudam sua conformação - uma subunidade se modifica e influencia no comportamento de outras subunidades.
Hemoglobina - Função e estrutura. Tem grupo prostático?	Transporte de oxigênio. Estrutura quartenária. Tem o grupo prostático heme (Como a mioglobina). Cada molécula de Hb transporta 4 moléc O2. Ligação reversível.
Qual a função da 2,3 Bifosfoglicerato (bgp)?	Presente nos eritrócitos, reduz a afinidade da hemoglobina pelo O2 = Facilita a liberação nos tecidos. HB não pode ter muita afinidade com o O2, caso contrário, não irá cedê-lo
Hb tem mais afinidade com O2 ou CO2?	CO2. Ex: quando a Hb está passando na corrente sanguínea e encontra tecidos que estão ácidos (CO2 E H+), ela perde sua afinidade pelo O2 e se liga ao CO2.
Defina efeito BOHR	Tecidos liberam moléculas sinalizadoras (H+ e CO2) e a HB libera O2
Hb tem mais afinidade pelo O2 ou CO?	CO. Aproximadamente 250x. Caso haja no organismo, a HB vai se ligar.
O que acontece com as outras subunidades da HB se uma delas ligar com CO?	Devido a alosteria, a afinidade para O2 aumenta nas outras subunidades = Dificulta sua liberação para os tecidos = Gruda Mais. HB + CO = carboxihemoglobina
Defina desnaturação proteica	Desdobramento e desorganização da estrutura proteica SEM A QUEBRA DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. Se houver quebra = ela será eliminada.

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	Erstellt von Rafael Guilet vor fast 3 Jahre