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Beschreibung
Karteikarten von José Galdino, aktualisiert vor 8 Monate
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Erstellt von José Galdino
vor 8 Monate
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| Frage | Antworten |
| O QUE SÃO AMINOÁCIDOS: | -Moléculas constituídas por um grupamento amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R unidas a um único átomo de carbono. |
| CARBONO A: | -Adjacentes ao grupo funcional (amina); -Quando são quatro grupos diferentes, será um carbono quiral ou assimétrico, no caso dos aminoácidos. (Carbono quiral: Significa que realiza quatro ligações simples com ligantes diferentes). |
| SE HÁ CARBONO ASSIMÉTRICO OU QUIRAL, A SUBSTÂNCIA EXISTE SOB DUAS FORMAS: | -A molécula original e o enantiômero, que é quando está espelhado a molécula original; -se o H³ estiver a esquerda, é chamado de L-Alanine ou Levogiro. Se estiver a direita, é chamado de D-Alanine ou Destrogero. |
| Sobre a Glicina... | Não possui formas D e L, pois o C Alfa não é assimétrico. |
| Classificação: | -Apolares ou Hidrofóbicos: Não se diluem com a água, são importantes para a manutenção das estruturas das proteínas; -Polares ou Hidrofílicos: Formam ligações de hidrogênio com a água, aumentam a solubilidade. |
| AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS: | Essenciais: Não sintetizados pelos animais. Não essenciais ou naturais: Sintetizados pelos animais. (Os vegetais produzem os 20 aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas) |
| LIGAÇÕES PEPTÍDICAS: | -condensação de duas moléculas com a saída de uma única molécula de água; -Pode ocorrer formação de um dipeptídeo, oligo ou polipeptídeo. |
| AAS POLARES QUE FORMAM LIGAÇÕES/PONTES DE HIDROGÊNIO POSSUEM A OH (HIDROXILA) OU NH² (AMINO) EM SUA CADEIA LATERAL | |
| INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS OU HIDROFÍLICAS ACONTECEM DE ACORDO COM A POSIÇÃO DAS CADEIAS LATERAIS | -Se for por dentro, é hidrofóbica; -Se for por fora, é hidrofílica. |
| Interações iônicas acontecem entre as polares, geralmente na superfície das PTNs. | São cadeias longas e flexíveis que conferem solubilidade a PTN. |
| LIGAÇÕES/PONTES DISSULFETO: | Cistina é um AA que tem S (enxofre) em sua composição. Formam ligações entre eles, liberando uma molécula de H²O |
| PROTEÍNAS: | São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas por cadeias de aa; •Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula, sendo portanto o composto mais abundante de matéria viva; •O que as difere entre si é a quantidade de aas, os tipos e a sequência em que elas se organizam. |
| CLASSIFICAÇÃO: | |
| SUA FORMA: | Fibrosas: Proteínas da estrutura: -Colágeno, Queratina e Miosina -São hidrofóbicas. Globulares: Proteínas Transportadoras: -Hemoglobina, Albumina e Enzimas; -São hidrofílicas. |
| -Resistência e estrutura aos tecidos : Colágeno; -Contração muscular: Actina o Miosina; -Revestimento e impermeabilização: Queratina; -Hormonal: Insulina; | -Defesa: Anticorpos; -Alimentar e transporte: albumina e hemoglobina; -Coagulação: Fibrinogênio; -Enzimática: amilase, lipase. |
| ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL: | |
| ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL: | |
| ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL: | |
| ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL: | |
| ENZIMAS: | -São fundamentais como moléculas reguladoras de ações biológicas. Exemplos: lipases (lipídios, ácidos graxos e glicerol), Amilase (amido), proteínase (proteínas) |
| O QUE SÃO ENZIMAS? | -Proteínas notáveis, altamente especializadas e com alto grau de especificidade com seus substratos; -Poder catalítico, muito maior do que catalisadores sintéticos; -Aceleram reações químicas em condições suaves de temperatura e pH; -São o centro e o objeto de estudo principal da bioquímica, atuando de forma organizada e catalisam centenas de reações que degradam as moléculas dos nutrientes e conservam suas energias. |
| CARACTERÍSTICAS PRINCIPAIS: | -Promovem a catálise de reações biológicas – são BIOCATALIZADORAS; -Reduzem a energia de ativação das reações químicas, aumentam a velocidade de reação; •NÃO são produtos ou reagentes das reações; -Praticamente, todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas; -Possuem especificidade com o substrato. |
| MODELO CHAVE FECHADURA: | |
| CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS: | -Lipases atuam nas gorduras, decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; -Catalases decompõem a água oxigenada; -Amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; -Proteases decompõem as proteínas; -Celulases decompõem a celulose; -Isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose. |
| QUANTO AO LOCAL DE AÇÃO: | -Endocelulares: Atuam no interior das células onde foram produzidas, para agir em reações da própria célula (hexoquinase); -Ectocelulares: São produzidas no interior de determinadas células, mas atuam fora das mesmas. Isso ocorre com as enzimas digestivas (Lipase, Amilase) |
| QUANTO A COMPOSIÇÃO: | -Simples: Enzimas formadas por apenas aminoácidos, unidos por ligações peptídicas; -Conjugadas: Composta pela APOENZIMA (parte proteica) e pela COENZIMA (porção não proteica, por exemplo hormônios ou vitaminas). A enzima só estará ativada e funcional na presença da COENZIMA, formando um complexo denominado HOLOENZIMA. |
| QUANTO A COMPOSIÇÃO: | -Algumas enzimas podem exigir um componente adicional para sua ativação. Este componente químico é chamado de COFATOR. • COFATOR: Íons inorgânicos. Ferro, Magnésio, Manganês, Níquel, Cobre... • COENZIMA: Hormônios e vitaminas, principalmente. |
| ATIVIDADE ENZIMÁTICA: | Existem situações específicas para as enzimas agirem de forma ótima no organismo; -Fatores que afetam a atividade enzimática: Concentração do substrato,pH e Temperatura. |
| CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO: | Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato, porque a velocidade da reação NÃO aumentará. |
| POTENCIAL HIDROGENIÔNICO: | Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Grandes mudanças no pH podem provocar desnaturação de proteínas e, consequentemente, sua inativação. |
| TEMPERATURA: | -Mais temperatura e atividade enzimática/até certo limite. -Mais agitação e moléculas com mais possibilidades de choques, perda da conformação, ocorre desnaturação e inativação da enzima. -Temperatura Ótima / MAMÍFEROS~ 35 E 40 ºC. |
| DESNATURAÇÃO DE PTN: | -TEMPERATURA alta aumenta agitação das moléculas -Maior rompimento de ligações -GRAU DE ACIDEZ / meios muito ácidos ou muito básicos aumentam o rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial. |
| INIBIÇÃO ENZIMÁTICA: | - INIBIDORES IRREVERSÍVEIS: Ligam-se as enzimas, inativando-as de maneira definitiva; -Ocorrem modificações covalentes e definitivas no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima; -INIBIDORES REVERSÍVEIS: Podem ser classificados como COMPETITIVOS ou NÃO COMPETITIVOS. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da ENZIMA. |
| INIBIDORES IRREVERSÍVEIS: | –Ligam-se as enzimas inativando-as de maneira definitiva; -Ocorrem modificações covalentes no sítio de ligação. |
| INIBIDORES REVERSÍVEIS: | -Podem ser classificados como COMPETITIVOS ou NÃO COMPETITIVOS e ainda INCOMPETITIVOS. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da ENZIMA. |
| INIBIÇÃO ENZIMÁTICA COMPETITIVA: | –Substrato compete pelo sítio ativo da enzima com outra molécula semelhante à sua estrutura. –Quando a molécula semelhante se liga à enzima, está ficará, temporariamente, indisponível para o substrato. Ocorre então a redução da velocidade da reação. |
| INIBIÇÃO ENZIMÁTICA NÃO COMPETITIVA: | -O inibidor NÃO possui estrutura semelhante ao substrato. –Este inibidor liga-se à enzima em outro local, formando um complexo enzima-inibidor. Há modificação na configuração do seu sítio ativo, impedindo a ligação do substrato. –NÃO OCORRE COMPETIÇÃO ENTRE INIBIDOR E SUBSTRATO!!! |
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