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Beschreibung
Karteikarten von yuki_athome, aktualisiert more than 1 year ago
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Erstellt von yuki_athome
vor mehr als 8 Jahre
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| Frage | Antworten |
| ¿Qué es una enzima? | Es un catalizador proteínico que actua catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos. |
| ¿Cómo funcionan las enzimas? | E+S -> ES -> EP -> E+P Se separa el producto y la enzima se libera. |
| ¿Qué es un sustrato? | Son las moléculas sobre las cuales actúan las enzimas. |
| ¿Qué son los productos? | Cuando el complejo de enzima - sustrato de una reacción da lugar a productos (moléculas resultantes). |
| ¿Cómo se clasifican las enzimas según su composición proteíca? | > Simples: solo tienen aminoácidos. > Complejas: Compuestas, conjugadas u holoenzimas |
| Enzimas simples | |
| ¿Qué es una holoenzima? | Es el conjunto enzimático necesario para que se cataliticamente se active y esta formado por apoenzima o apoproteína, coenzimas y iones metálicos. Holoenzima = apoenzima + cofactor La apoenzima es inactiva. |
| Enzimas compuestas | |
| ¿Qué es una apoenzima? | Es la porción proteíca, son cofactores o grupos prostéticos. |
| ¿Qué es un cofactor y qué tipo de cofactores existen? | Son moléculas orgánicas cuya presencia es necesaria para que se active la enzima. Compuesto de: a) Iones orgánicos: Fe, Mg, Mn, Zn, etc. b) Complejos orgánicos (coenzima) vitaminas hidrosolubles Tipos: La coenzima y grupo prostético. |
| Cofactores | |
| Coenzimas | |
| Diferencia entre una coenzima y un grupo prostético. | La coenzima se difunde hacia la enzima y desde ésta durante cada ciclo de reacción. Participan en reacciones catalizadas por enzimas al transportar atomos de H y moleculas pequeñas de una enzima a otra. Los grupos prostéticos permanecen unidos covalentemente a la apoenzima. La diferencia con el cofactor radica en la fuerza con la que esta unida a la enzima. |
| ¿Qué es el sitio activo? | Lugar que sirve de unión entre sustrato y enzima. |
| ¿Qué es el sitio alosterico? | Es donde las moleculas reguladoras, llamadas efectores alosteícos, se unen a la enzima para alterar su conformación y su actividad. |
| ¿Cómo se clasifican las enzimas según su función? | CLASES PRINCIPALES: > Oxido - reductasas: Transfieren H. Oxido reducción. (Ej: Piruvato,) > Transferasas: Transfieren grupos. > Hidrolasas: Separan agua > Liasas: condensan 2 moléculas de doble enlace. > Isomerasas: Isomeros. Catalizan reacciones de transferasas. > Ligasas: Nuevos enlaces de ATP SUBCLASES SELECCIONADAS: > Hidratasas > Cinasas > Mutasas > Fosforilasa > Sintasas > Sintetasas |
| Factores que afectan la actividad enzimática | > Temperatura: Aumenta la velocidad de enzima y sustrato. +ES > pH: Afecta la unión de E y S, desnaturalizandola. El ph optimo depende del sitio activo. Intraceluares = 7 Digestiva = 6 pepsina Oral = 12 amilasa |
| CLASE 1 Oxido - reductasas | Catalizan oxidación de un sustrato con la reducción simultánea de otro sustrato o coenzima. AH2 + B --> A + BH2 EJEMPLO: Alcohol + NAD+ -> Aldehído + NADH + H+ *Alcohol deshidrogenasa |
| CLASE 2 Transferasas | Transfieren grupo (Diferente del H) de un sustrato a otro sustrato. A-R + B -> A + B-R EJEMPLO: Hexosa + ATP -> Hexosa-6 Fosfato + ADP *Hexocinasa (ATP - Hexosa - 6 fosfato transferasas) |
| CLASE 3 Hidrolasas | Promueven reacciones de hidrólisis ésteres, éteres, enlaces peptídicos, glucosídicos, adicionando agua para romper el enlace. (enlaces con C y N pues) > Degradan polímeros obteniendo monómeros. > Todas las enzimas digestivas son hidrolasas. EJEMPLO: Acetilcolina + H2O -> Colina + Acetato Se degrada con agua gracias a la enzima *acetil colina esterasa (acetil colina hidrolasa) |
| CLASE 4 Liasas | Como las hidrolasas también remueven grupos o rompen enlaces pero no usan agua. EJEMPLO: Fructosa-1,6 bifosfato -> Gliceraldehido-3 fosfato + dihidroxiacetona - fosfato *Aldosa |
| CLASE 5 Isomerasas | Producen isómeros ópticos, geométricos o posicionales de sustratos. EJEMPLO: Gliceraldehido 3 fosfato -> Dihidroxiacetona - fosfato *Triosa fosfato isomerasa |
| CLASE 6 Ligasas | Ligar = unir Unen dos sustratos, generalmente con la hidrólisis simultánea de ATP. > Sintetasas: Son enzimas que dependen de ATP para la biosíntesis. > Sintasas: No requieren ATP directamente. EJEMPLO: Acetil CoA + Co1 + ATP -> Malonil CoA + ADP + Pi *Acetil CoA carboxilasa |
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