ORGANELOS DELIMITADOS POR MEMBRANA

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Rosa Lopez
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Flowchart nodes

  • ORGANELOS DELIMITADOS POR MEMBRANA
  • Núcleo
  • Retículo endoplasmático
  • Aparato de Golgi
  • Lisosomas
  • Ensomas
  • Mitocondria
  • Cloroplastos
  • Peroxisomas
  • Genoma
  • Síntesis de ADN y ARN
  • Síntesis de Proteínas y lípidos
  • Empaquetamiento de proteínas y lípidos
  • Degradación
  • Distribución
  • Síntesis de ATP
  • Síntesis de ATP y fijación de carbono
  • Oxidación de tóxicos
  • Sistema de membranas
  • Proteína vesícula
  • Proteínas del citosol a RE
  • Proteínas hidrosolubles Luz
  • Poblaciones de ribosomas
  • Identicos en estructura y función
  • Diferencian en proteínas que elaboran
  • Polirribosomas
  • Bacteriano
  • Eucariote
  • Mientras se traduce ARN
  • Ribosomas se unen
  • Membrana de RE
  • Cadenas polipeptidicas
  • Péptido señal de la proteína
  • Proteínas secuencia señal
  • 8 aminoácidos hidrofobos
  • Secuencia señal a RE
  • Extremo amino proteínas que van a RE
  • Participación del RE en síntesis de proteínas
  • Citosol se encuentra SRP
  • SRP+Secuencia señal
  • secuencia señal=8 aminoácidos hidrofobos
  • Se retarda la síntesis hasta unirse receptor de RE
  • Membrana RE receptor SRP
  • Unidos poro abre
  • Libera SRP
  • Vuelve ribosoma comenzar la síntesis
  • Enzimas peptidasas cortan el péptido señal
  • Ribosoma traduce proteína
  • Extremo carboxilo
  • Desprende y cierra el poro proteína dentro
  • Síntesis de proteínas transmembranales del RE
  • Proteínas parte de la membrana
  • Péptido señal + poro
  • traduciendose
  • No toda proteína introduce
  • Maduración
  • Una parte queda afuera
  • Se quita el péptido señal
  • Proteína transmembranal
  • Modificaciones de proteínas en RE
  • Proteínas entran RE
  • Maduración
  • Puentes de disulfuro
  • Enzima agrega puentes disulfuro
  • Estabilizar estructuras favorecer estabilidad
  • Ph adverso y enzimas de degradación
  • No formar citosol 
  • Glicosilación
  • Enzimas especifícas
  • en RE y no citosol
  • Funciones:
  • Proteger de la degradación
  • Retener proteína plegamiento correcto
  • Guía proteína (señal transporte)
  • Permiten proteína reconocida
  • Plegamiento correcto de proteínas
  • Puentes disulfuro y glicosilaciones
  • Proteína estructura lineal
  • Alfas hélices + beta hélices
  • Estructura terciaria
  • Mecanismos de glicosilación
  • Glicosilación= agregar azúcares
  • Proteína sintetiza 
  • Transloca a través del poro
  • Afuera ribosoma traduciendo
  • Cerca del poro dolicol+oligosacarido
  • Proteína siendo traducida e introducida al RE
  • Proteína+asparagina
  • Dolicol reconoce asparagina
  • Enzima oligosacaril transferasa
  • Dolicol entrega oligosacárido a la asparagina
  • Dolicol se retira
  • Proteínas propias del RE
  • Proteínas con otro destino
  • Usadas en el mismo
  • No son exportadas
  • Secuencia señal (4 aminoácidos) extremo carboxilo
  • Secuencia reconocida por una proteína receptora
  • Empaquetadas para el A. Golgi
  • Corrección del doblamiento de proteínas
  • Agregan glicosilaciones
  • Calnexina reconoce proteína y quita glucosa
  • Doblamiento correcto
  • Glucosa señal para calnexina
  • Proteína funcional sale del RE
  • Proteína no doblada 
  • Proteína doblamiento incompleto
  • Calnexina quita oligosacarido
  • Glicosilación hasta proteína funcional
  • Corrección del plegamiento erroneo
  • Proteínas plegadas incorrectamente
  • Proteínas chaperonas
  • Retienen hasta tener plegamiento correcto
  • O son degradadas
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