Question 1
Question
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima
Question 2
Question
enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan
Question 3
Question
Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas
Question 4
Question
La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes
Question 5
Question
Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP
Question 6
Question
A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato
Question 7
Question
Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo
Question 8
Question
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima
Question 9
Question
Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad
Question 10
Question
Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones
Question 11
Question
Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato
Question 12
Question
las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción
Question 13
Question
Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas
Question 14
Question
La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]
Question 15
Question
Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5
Question 16
Question
Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua
Question 17
Question
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima
Question 18
Question
Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas
Question 19
Question
Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles
Question 20
Question
Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas
Question 21
Question
En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur
Question 22
Question
Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula
Question 23
Question
El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico
Question 24
Question
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
Question 25
Question
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km
Question 26
Question
Los cambios de pH alteran la actividad enzimática
Question 27
Question
Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres
Question 28
Question
Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato
Question 29
Question
En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.
Question 30
Question
La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F
Question 31
Question
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
Question 32
Question
Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces
Question 33
Question
El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos
Question 34
Question
En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido
Question 35
Question
El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato
Question 36
Question
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
Question 37
Question
La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima
Question 38
Question
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima
Question 39
Question
Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide
Question 40
Question
Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo
Question 41
Question
Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos
Question 42
Question
Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción
Question 43
Question
Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima
Question 44
Question
Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor
Question 45
Question
El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax
Question 46
Question
Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
Question 47
Question
El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima
Question 48
Question
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km