tirosinasa ll

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tirosinasa ll
MANUELA VASQUEZ MARTINEZ
Diagrama por MANUELA VASQUEZ MARTINEZ, actualizado hace más de 1 año
MANUELA VASQUEZ MARTINEZ
Creado por MANUELA VASQUEZ MARTINEZ hace casi 3 años
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Resumen del Recurso

Nodos de los diagramas

  • Determinación de la constante Michaelis-Menten y la velocidad máxima
  • Cinética química
  • Estudio de las velocidades de las reacciones químicas y de los factores que influyen en ella.
  • pueden clasificarse sobre una base cinética por el orden de reacción:
  • Ecuación de Michaelis-Menten
  • un aumento posterior de la concentración del sustrato, la velocidad de la reacción llega a ser independiente de esta.
  • A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad inicial de la reacción disminuye.
  • concentración baja de sustrato, la velocidad inicial de la reacción (o) es casi proporcional a la concentración del sustrato
  • reacciones químicas se aplican a las reacciones catalizadas por las enzimas, aunque éstas muestran la saturación con el sustrato, lo que no ocurre en reacciones no enzimáticas.
  •  La enzima E se combina en primer lugar con el sustrato S para formar el complejo enzima-sustrato ES;  este último se divide en una segunda etapa, para formar la enzima libre y el producto P
  • Transformaciones de la ecuación de Michaelis-Menten
  • es la ecuación de Lineweaver-Burk. Cuando 1/0 se representa frente a 1/ [S], se obtiene una línea recta. La pendiente de la recta es KM/Vmáx, y la intersección sobre el eje 1/0 es 1/Vmáx; la intersección sobre el eje 1/ [S] es -1/KM
  • transformaciones algebraicas buscan linealizar la ecuación de MM. Una de las transformaciones más corrientes se obtiene tomando los recíprocos de ambos miembros de la ecuación de Michaelis-Menten
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