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Descripción
Fichas por Carla Vázquez Vicente, actualizado hace más de 1 año
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Creado por Carla Vázquez Vicente
hace más de 5 años
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| Pregunta | Respuesta |
| Proteínas: macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 monómeros distintos, denominados aminoácidos. | Aminoácido: unidad básica de las proteínas, compuesta por un grupo amino, un grupo carboxilo, un carbono central, un hidrógeno y una cadena lateral que determinará sus propiedades químicas y biológicas |
| Hay 20 aminoácidos en total. Son de naturaleza anfótera debido a sus naturalezas ácida y básica simultáneas (reguladores del pH) | Se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para dar la estructura primaria de una proteína (secuencia) |
| El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace parcial, lo que implica una restricción de plegamiento. Sus enlaces no son rotables; los de su alrededor, sí. Por ello, los átomos del enlace peptídico se encuentran en un mismo plano. | La estructura primaria es común a todas las proteínas. Indica los aminoácidos que las conforman y el orden en que lo hacen. Se disponen en zig-zag. |
| El plegamiento de la secuencia (debido a infinidad de puentes de H establecidos entre carboxilos y aminos) da lugar a la estructura secundaria. Hay tres tipos, de entre los que destacan la conformación alfa-hélice y la beta-laminar. | |
| Alfa-hélice: hélice dextrógira apretada, estabilizada por puentes de hidrógeno INTRAcatenarios. Las cadenas R están dispuestas hacia el exterior. | Beta-laminar: la cadena polipeptídica queda extendida y se pliega hacia delante y hacia atrás (zig-zag), estabilizada por puentes de H INTERcatenarios. Las cadenas R a ambos lados de la cadena de forma alterna. |
| Con las interacciones entre las cadenas R se da la estructura terciaria, la conformación definitiva de las proteínas. Hay dos tipos: fibrosas o globulares. | |
| Fibrosas: muy simples (cadenas laterales poco reactivas, pues poseen pocos grupos polares). Cadenas largas, muy resistentes e insolubles en agua (prácticamente alifáticas). | Globulares: resultado del plegamiento sucesivo de la est. sec. de forma esferoidal, compacta y soluble en agua. Sus niveles de estructuración se disponen jerárquicamente (cada nivel compone niveles superiores). Poseen habitualmente tanto alfa-hélices como beta-laminares. |
| La estructura cuaternaria solo se dará en aquellas proteínas conformadas por la asociación de varias cadenas peptídicas con estructura terciaria. Estas cadenas pasarán a ser protómeros (subunidades proteicas). | La estructura cuaternaria es responsable de la actividad biológica de la proteína. Por ello, cualquier variación en la secuencia de aa puede afectar a niveles de plegamiento y, así, a la funcionalidad de la proteína. En el proceso de plegamiento intervienen las chaperonas. |
| Est. cuat. de proteínas fibrosas --> complejos supramoleculares con las est. sec. como base fundamental. De forma alargada y función estructural. | Est. cuat. de proteínas globulares --> asociación de 2 o más cadenas con est. terc. distintas o iguales. |
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