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Descripción
Fichas por claudia marquez, actualizado hace más de 1 año
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Creado por claudia marquez
hace más de 3 años
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| Pregunta | Respuesta |
| Reacción exergónicas | Son reacciones que liberan energía |
| Reacciones endergónicas | Son reacciones que consumen energía |
| Las enzimas son catalizadores por que | Dismuyen la energía de activicación |
| Modelo llave-cerradura | El sustrato y el sitio activo se complementan |
| Modelo ajuste-inducido | El sitio activo se adapta al sustratp |
| Cofactor | Moléculas (ión) que ayudan a la función enzimática |
| Coenzimas | Moléculas orgánicas que ayudan a la función enzimática |
| Sitio activo | Región de la enzima en donde se lleva a cabo la reacción |
| Sitio alostérico | Sitio en donde se pueden unir inhibidores o activadores |
| Apoenzima | Enzima que no tiene cofactor y no puede llevar a cabo su función |
| Holoenzima | Enzima acriva (apoenzima + cofactor) |
| Las enzimas | Son específicas para su sustrato Funcionan en rangos específicos de pH y temperatura Funcionan multiples veces sin alterarse |
| La Km es | La concentración de sustrato en la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima |
| La Km indica | La afinidad de la enzima por su sustrato |
| En la inhibición acompetitiva | El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato |
| Grupo prostético | Es un componente no disociable de una enzima necesario para su actividad |
| La energía de activación | Es la que se requiere para que el sustrato cambie al estado de transición |
| Oxidorreductasas | Catalizan reacciones de oxido-reducción |
| Transferasas | Transferen grupos funcionales |
| Hidrolasas | Catalizan reacciones de hidrólisis |
| Liasas | Eliminan grupos funcionales para formar dobles enlaces |
| Isomerasas | Catalizan reacciones de isomerización |
| Ligasas | Forman dobles enlaces con el gasto de ATP |
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