tema 2: PROTEÍNAS

Nota:

• Las proteínas son polímeros lineales formados por L-aa- aminoácidos. Además, son las macromoléculas biológicas más abundantes presentes en todas las células y en todas las partes de las mismas. Según el tamaño de la cadena de aminoácidos hablaremos de proteínas o de péptidos.

1. AMINOÁCIDOS
   1. características

      Nota:

      • Su estructura está formada por un grupo amino, un grupo ácido y una cadena lateral que determina sus propiedades químicas. Existen 20 tipos de aminoácidos que son esenciales y solamente se diferencian en su cadena lateral.
2. CARACTERÍSTICAS
   1. Producto final de la transmisión de la información genética
   2. La función biológica depende de su estructura

      Nota:

      • cambios en la secuencia primaria de aminoácidos (mutaciones) pueden provocar un plegamiento erróneo de la molécula o una alteración estructural de forma que la función quede alterada, pudiéndose desencadenar un proceso patológico. 
   3. Gran variedad estructural y funcional
   4. Propiedades ácido - base

      Nota:

      • ecuación de Henderson - Hasselbach
      1. Anfóteras

         Nota:

         • ya que poseen grupos ácidos y grupos básicos
      2. Su carga depende del pH
      3. Punto isoeléctrico

         Nota:

         • es el pH al cual la carga de la proteína es cero
   5. Solubilidad y Ph
      1. pH < pI, carga neta +
      2. pH>pI, carga neta -
      3. pH = pI, carga neta O
   6. Solubilidad y fuerza iónica
      1. Salting in
      2. Salting out
      3. Precipitación por salado

         Nota:

         • No desnaturalizante, reversible, fácil y barata
3. CLASIFICACIÓN
   1. Criterio fisíco

      Nota:

      • el más utilizado es el de solubilidad, según la clasificación de osborne
   2. Criterio químico
   3. Criterio estructural

      Nota:

      • también conocido como criterio de forma, no es demasiado correcto su uso. 
4. ESTRUCTURA Y CONFORMACIÓN

   Nota:

   • La conformación es la disposición espacial de los átomos de una proteína. Las posibles conformaciones de una proteína incluyen cualquier estado estructural que pueda lograrse sin la ruptura de enlaces covalentes. Hay proteínas que pueden adquirir diversas conformaciones para cumplir determinadas funciones. A dichas conformaciones se las denomina conformaciones funcionales. Proteína nativa: proteína que se encuentra en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas. Proteína desnaturalizada: proteína que no se encuentra en ninguna de sus conformaciones nativas; es decir, desplegada y no funcional, pero continúa con los mismos enlaces peptídicos.
   1. ESTRUCTURA PRIMARIA

      Nota:

      • Es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de una cadena polipeptídica. 
      1. enlace peptídico plano y rígido

         Nota:

         • Normalmente se encuentra en conformación trans, posee cierto carácter parcial de doble enlace debido a posibles resonancias, su rigidez limita el número de conformaciones para una proteína, 
      2. entender sus propiedades funcionales, identificar su familia, describir las mutantes
      3. su secuencia de aminoácidos determinará su función.
      4. proteínas homólogas
      5. estabilizada por enlaces covalentes
   2. ESTRUCTURA SECUANDARIA

      Nota:

      • Distribución espacial local de los residuos de aminoácidos de un segmento específico de la cadena polipeptídica principal, sin tener en cuenta la conformación de las cadenas laterales ni su relación con otros segmentos. Se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
      1. HÉLICE ALFA

         Nota:

         • Estructura rígida que se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal (normalmente dextrógira) en torno a un eje o varilla imaginario rígido.
         1. estabilizada por puentes de hidrógeno

            Nota:

            • Los factores que afectan a la estabilidad de la hélice alfa son los siguientes: repulsión o atracción electrostática entre residuos, impedimento estérico, interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos separadas, interacción entre residuos de aa en los extremos de la hélice alfa y el dipolo eléctrico. Un aa cargado positivamente desestabiliza y un aa cargado negativamente estabiliza. Destacar que la prolina y la glicina tienen un efecto desestabilizador de la hélice alfa.
      2. LÁMINA BETA

         Nota:

         • Formada cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipéptidicas, formando un esqueleto extendido en forma de zig - zag. Estas cadenas en zig zag se disponen de manera adyacente formando una lámina estabilizada por puentes de hidrógeno. Se diferencias las láminas paralelas y las antiparalelas.
      3. GIROS BETA

         Nota:

         • Son elementos de conexión entre las hélice alfa y las láminas beta. Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas. Abundan en la prolina y en la glicina.
      4. estabilizada por intercciones débiles
   3. ESTRUCTURA TERCIARIA

      Nota:

      • Describe la disposición global de todos los átomos de una proteína.
      1. estabilizadas por interacciones enlazantes débiles
      2. clasificación
         1. FIBROSAS
         2. GLOBULARES
   4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

      Nota:

      • Es la disposición de las subunidades proteícas en complejos tridimensionales.
      1. estabilizada por intercciones débiles
   5. ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

      Nota:

      • Disposiciones muy estables de varios elementos de la estructura secuandaria y las conexiones entre ellos.
5. DESNATURALIZACIÓN

   Nota:

   • Es la pérdida de la estructura tridimensional suficiente para originar la pérdida de la función, no implica la rotura del enlace covalente. Provoca cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína, una drástica disminución de su solubilidad y la pérdida de propiedades biológicas.. Además es irreversibñe, salvo condiciones controladas. Los agentes que la provocan pueden ser físicos o químicos.
6. RENATURALIZACIÓN

   Nota:

   • Proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada recupera su conformación nativa y también su actividad biológica siempre y cuando sea devuelta a las condiciones en las que la conformación nativa es estable.