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Enzyme Kinetics
Descripción
Enzyme kinetics maps
Sin etiquetas
km
michaelis-menten
michaelis constant
substrate
enzyme
inhibitior
allosteric
feedback
cooperativity
Mapa Mental por
Christopher Boga
, actualizado hace más de 1 año
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Creado por
Christopher Boga
hace casi 9 años
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Resumen del Recurso
Enzyme Kinetics
Michaelis Constant (Km)
[Substrate] when rxn rate = 1/2 Vmax
Indicates [Substrate] needed to speed up rxn
High [substrate] means low affinity for substrate
Km inversely proportional to enzyme-substrate affinity
Vmax
Maximum rxn rate
Saturation Kinetics
[Substrate] increase, rate of rxn increases until Vmax is achieved
Cofactor
Non-protein component required by some enzymes to reach optimal activity
Can be coenzymes or metal ions
Coenzymes
Organic molecules
Water-soluble vitamins
Cosubstrates
Reversibly bind to an enzyme, transfer a chemical group to another substrate
Reverts to original form via other enzymatic rxn
Example: ATP
Prosthetic groups
Binds covalently to enzyme during rxn
Emerges from rxn unchanged
Example: Heme
Heme binds to Catalase in peroxisomes to degrade H2O2
Metal Ions
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