Uma estrutura proteica adquire atividade bioquímica quando
duas cisteínas se ligam através de pontes dissulfeto
Pontes dissulfeto mantém a conformação e conferem resistência física
aos peptídeos e proteínas
Proteínas com função extracelular apresentam pontes dissulfeto
A estrutura da imunoglobulina G é estabilizada por pontes dissulfeto
Vantagens: as cadeias podem deslizar sobre a outra sem romper a ponte, além
de determinar a flexibilidade da estrutura proteica
Só acontece na presena de cisteína
Desempenham papel especial na estrutura da insulina
Insulina
É estabilizada por pontes dissulfeto intracadeia
Produzida por células beta do pâncreas, determina a
captação de glicose sanguínea através de receptores
específicos
Oxidação ou Redução de Cisteínas
Mudança na conformação proteica e na atividade da proteína
Metilação e acetilação de aminoácidos
Ligação de acetil e metil a aminoácidos
Ocorre no Retículo Endoplasmático da célula,
onde recebem modificações através de enzimas e
ficam ativas
Fosforilação de aminoácidos
Ligação de fosfato inorgânico na estrutura de um aminoácido
Apenas a tirosina, a serina e a treonina são fosforilados, pois possuem
OH no grupo R
São fosforilados fora do ribossomo
O ATP além de fornecer energia, também regula a atividade da proteína
Quando acaba a atividade da proteína, entra água e libera fósforo,
pois a fosfatase entra em ação
Quando inicia a atividade da proteína, a quinase entra em ação
Glicosilação de aminoácidos
Glicoforina é a proteína que dá a tipagem sanguínea,
portanto, essa se faz por reconhecimento dos carboidratos,
que é o que diferencia os outros tipos sanguíneos
Ligação de grupos prostéticos
Compostos químicos que não são aminoácidos
Metaloproteinases: cliva a proteína que é ligadora de metal
e só ativa na presença de metal