Primária: ligação
linear entre as
moléculas
Secundária: folhas
beta-linear, alfa
hélice, formam
poentes de
hidrogênio
Terciária: formato
tridimensional
Quaternária: união
de duas ou mais
cadeias
polipeptídicas
NUTRIENTE ESSENCIAL A VIDA
17% do peso corporal
Funções
Catalisadora:
enzimas
Transporte:
transferrina
Contração: Actina e
Miosina
Proteção:
anticorpos
Hormonal:
Insulina
Estrutural: Colágeno,
elastina.
ENZIMAS
Proteínas Biocatalizadoras
Facilitadoras: Aceleram reações químicas
Altamente específicas: Para cada reação atua uma enzima diferente.
Sítio Ativo: Cada enzima possui um encaixe diferente
para o substrato (MODELO CHAVE-FECHADURA)
DESNATURAÇÃO: fatores que
podem alterar o encaixe no
sítio ativo da enzima.
TEMPERATURA: Ponto ótimo, a partir de 40 ºC desnatura.
PH: a concentração de PH ótimo para a velocidade da reação depende de
cada local onde ocorre. Exemplo: Estômago PH ácido, Boca PH neutro,
Intestino PH alcalino
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO: quanto
maior a quantidade de concentração de
substrato, mais diminui a velocidade da
reação, podendo acontecer a desnaturação.
INIBIDORES: substâncias químicas que
interferem na atividade catalítica das enzimas.
Irreversíveis: Desativa as
enzimas - venenos - morte
Reversíveis:
Classificação quanto ao enfoque Nutricional
Proteínas COMPLETAS:
encontram-se todos os aa
essenciais em quantidades
adequadas ao crescimento e
manutenção do organismo
Proteínas PARCIALMENTE
COMPLETAS: quantidades
suficientes apenas para a
manutenção orgânica.
Proteínas INCOMPLETAS: não
fornecem aa essenciais nem à
manutenção.
FATORES QUE
AFETAM A
DIGESTIBILIDADE
E
BIODISPONIBILIDADE
DOS
AA
-composição
dos
aa;
-disponibilidade
de
PTN
hidrolizadas
pelas
enzimas;
-digestibilidade
e
absorção;
-ausância
de
toxicidade
e
fatores
antinutricionais
DIGESTÃO
estômago:
pepsina
lúmen intestinal: enzimas proteolíticas
células da borda em escova de epitélio
intestinal: di e tripeptidases