La relación entre concentración de sustrato y velocidad de relación enzimática se puede expresar cuantitativamente

Ecuación de Michaelis-Menten
2. Se dedujo a partir de la hipotesis de velocidad de las reacciones enzimaticas es la composicion para formar el producto y enzima libre.
3. Ecuación a partir de la hipótesis básica de que el paso limitante de velocidad en las reacciones enzimáticas es la descomposición del complejo ES para formar el producto y el enzima libre.
4. El número de recambio es equivalente al número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo ya cargo de una sola molécula de enzima cuando el enzima está saturado con el sustrato.
5. ·El parámetro conocido como constante de epicidad es la contante de velocidad para la conversión de E+S a E+P.
6. Ecuación de velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente con un sustrato
La ecuación de Lineaweber-Burk es ·misma que es una trasformación de la ecuación conocida como Michaelis-Menten.
1. 1. Al dividir por Vmax obtenemos :
    1. 1. Km¬: Km es equivalente a la concentración de sustrato a la cual Vo es la mitad de Vmax
        La ecuación de Michaelis- Mentin, son útiles para la determinación practica de Km y Vmax

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