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Description
Mind Map by Ximena Flores Girón, updated more than 1 year ago
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Created by Ximena Flores Girón
about 3 years ago
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PROTEÍNAS
- DATOS:
- -principal componente de las células -constituye la mayor parte del tejido corporal
magro -representando casi 17% del peso corporal -se encuentran en el músculo,
tejido conjuntivo,órganos, DNA, hemoglobina, anticuerpos, hormonas, enzimas y
otros compuestos vitales -insuficiente en dietas de países en vías de desarrollo
- -principal componente de las células -constituye la mayor parte del tejido corporal
magro -representando casi 17% del peso corporal -se encuentran en el músculo,
tejido conjuntivo,órganos, DNA, hemoglobina, anticuerpos, hormonas, enzimas y
otros compuestos vitales -insuficiente en dietas de países en vías de desarrollo
- AMINOÁCIDOS
- -provienen de los alimentos ricos en proteínas
que consume el indivIduo, y también se
originan a través de la síntesis celular
-compuesto por un carbono central unido a
cuatro grupos: un grupo nitrógeno (amino),
uno ácido (carboxilo), hidrógeno y una cadena
lateral (R) -la cadena lateral determina la
estructura, función y nombre del aminoácido
-unidos entre sí por ENLACES PEPTÍDICOS
- CLASES DE AMINOÁCIDOS:
- ácidos(pierden un hidrógeno en una reacción y adquieren carga negativa)
- básicos (ganan un hidrógeno y tienen carga positiva, participan en reacciones enzimáticas)
- de cadena ramificada
- ácidos(pierden un hidrógeno en una reacción y adquieren carga negativa)
- 20 AMINOÁCIDOS
- *ESENCIALES: -9, se obtienen de los alimentos -esenciales condicionales: durante la
infancia, enfermedades o traumatismos
- *NO ESENCIALES: 11, el cuerpo los produce a partir de otros aminoácidos de la dieta
- SINTESIS:
- -TRANSAMINACIÓN:transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un esqueleto de átomos de
carbono (aminoácido sin grupo amino) para formar uno nuevo.
- -DESAMINACIÓN: perder un grupo amino sin transferirlo a otro esqueleto de átomos de carbono
- -UREA: se le incorpora el amino en forma de amoniaco en el hígado y transporta por el torrente
sanguíneo a los riñones y excretada por la orina -una vez que el amino se degrada en un esqueleto de
átomos de carbono, este se puede usar para producir energía o sintetizar a otros compuestos
- -TRANSAMINACIÓN:transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un esqueleto de átomos de
carbono (aminoácido sin grupo amino) para formar uno nuevo.
- SINTESIS:
- AMINOÁCIDO LIMITANTE: aminoácido esencial que se encuentra en un
suministro pequeño en la dieta en relación con las necesidades corporales, su
cantidad limita las proteínas que puede sintetizar el organismo
- *ESENCIALES: -9, se obtienen de los alimentos -esenciales condicionales: durante la
infancia, enfermedades o traumatismos
- -provienen de los alimentos ricos en proteínas
que consume el indivIduo, y también se
originan a través de la síntesis celular
-compuesto por un carbono central unido a
cuatro grupos: un grupo nitrógeno (amino),
uno ácido (carboxilo), hidrógeno y una cadena
lateral (R) -la cadena lateral determina la
estructura, función y nombre del aminoácido
-unidos entre sí por ENLACES PEPTÍDICOS
- PROTEÍNAS COMPLETAS O INCOMPLETAS/complementadas
- -COMPLETAS/DE ALTA CALIDAD: animales (menos gelatina)
- *PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS: dos o más proteínas vegetales se combinan para compensar las
deficiencias en el contenido de aminoácidos esenciales de cada proteína. , Los aminoácidos de un
origen pueden tomar el aminoácido limitante en la otra fuente de proteínas para dar origen a una
proteína de alta calidad (completa)
- -INCOMPLETAS/BAJA CALIDAD: vegetales (excepto soja y quinoa); no
proporcionan suficiente cantidad de un aminoácido esencial para la
síntesis de proteínas. Se utilizan para la producción de energía o se
convierten en carbohidratos o grasa.
- -COMPLETAS/DE ALTA CALIDAD: animales (menos gelatina)
- SINTESIS DE PROTEINAS
- -los aminoácidos están unidos por ENLACES PEPTÍDICOS: entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido (carboxilo) de otro
- -dipéptidos (unión de dos aminoácidos)
- -oligopéptidos (unión de 4 a 9 aminoácidos)
- -polipéptidos (unión de 10 o más aminoácidos).
- La mayoría son polipéptidos, que varían de casi 50 a 2.000 aminoácidos
- La mayoría son polipéptidos, que varían de casi 50 a 2.000 aminoácidos
- -tripéptidos (la unión de tres aminoácidos)
- -los aminoácidos están unidos por ENLACES PEPTÍDICOS: entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido (carboxilo) de otro
- TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN DE INFO. GENÉTICA
- -La síntesis de proteínas depende de un proceso conocido como expresión génica -un codón es un
aminoácido específico -TRANSCRIPCIÓN: formación de ARNm a partir de ADN -TRADUCCIÓN: síntesis
de cadena polipeptídica en ribosomas, basándose en la info. del ARNm -la síntesis de proteínas tiene
lugar en el ribosoma
- SINTESIS DE PROTEINAS
- ocurre por
- TRANSCRIPCION
- durante la cual sucede la
- SINTESIS DE ARNm
- a partir de
- UNA HEBRA DE ADN
- por acción de
- ADN POLIMERASA
- ADN POLIMERASA
- por acción de
- UNA HEBRA DE ADN
- a partir de
- SINTESIS DE ARNm
- durante la cual sucede la
- TRADUCCION
- durante la cual ocurre la
- FORMACIÓN DE PROTEÍNAS
- a partir de la
- INFROMACION GENETICA
- INFROMACION GENETICA
- a partir de la
- FORMACIÓN DE PROTEÍNAS
- durante la cual ocurre la
- TRANSCRIPCION
- ocurre por
- -La síntesis de proteínas depende de un proceso conocido como expresión génica -un codón es un
aminoácido específico -TRANSCRIPCIÓN: formación de ARNm a partir de ADN -TRADUCCIÓN: síntesis
de cadena polipeptídica en ribosomas, basándose en la info. del ARNm -la síntesis de proteínas tiene
lugar en el ribosoma
- ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
- ESTRUCTURA PRIMARIA: orden secuencial y fuerza de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en
la cadena polipeptídica, determinan la forma de la proteína
- ESTRUCTURA SECUNDARIA:forma plegada
- ESTRUCTURA TERCIARIA: pliegue tridimensional, determina la forma general de la proteína y su
función
- ESTRUCTURA CUATERNARIA: dos o más polipéptidos separados interactúan para formar una nueva
proteína grande; permite que la proteína puede ser activa cuando las unidades se juntan, pero inactiva
cuando están separadas
- ESTRUCTURA PRIMARIA: orden secuencial y fuerza de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en
la cadena polipeptídica, determinan la forma de la proteína
- DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
- -ocurre cuando se exponen a soluciones ácidas o alcalinas, enzimas, calor o agitación; pudiendo
cambiar la estructura de la proteína -no afecta a la estructura primaria, pero sí sus funciones
-enfermedades, cambios en la acidez gastrointestinal, temperatura corporal o pH pueden
desnaturalizar a proteínas esenciales -ejem: la secreción de ácido clorhídrico en el estómago durante la
digestión causa desnaturalización de las proteínas alimenticias,incrementando su exposición a las
enzimas digestivas y facilitando el desdoblamiento de los polipéptidos
- -ocurre cuando se exponen a soluciones ácidas o alcalinas, enzimas, calor o agitación; pudiendo
cambiar la estructura de la proteína -no afecta a la estructura primaria, pero sí sus funciones
-enfermedades, cambios en la acidez gastrointestinal, temperatura corporal o pH pueden
desnaturalizar a proteínas esenciales -ejem: la secreción de ácido clorhídrico en el estómago durante la
digestión causa desnaturalización de las proteínas alimenticias,incrementando su exposición a las
enzimas digestivas y facilitando el desdoblamiento de los polipéptidos
- ADAPTACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
-RECAMBIO PROTEICO:
- proceso por medio del cual las células pueden responder (adaptarse) a los
cambios en el entorno al incrementar la producción de las proteínas
necesarias mientras que disminuye la producción de aquellas proteínas que
no son tan necesarias
- proceso por medio del cual las células pueden responder (adaptarse) a los
cambios en el entorno al incrementar la producción de las proteínas
necesarias mientras que disminuye la producción de aquellas proteínas que
no son tan necesarias
- FUENTES PROTEICAS
- -se obtienen de la dieta y del reciclado y reutilización de aminoácidos que se obtienen durante el
desdoblamiento de las proteínas corporales -las proteínas dietéticas permiten conservar y sustituir
una reserva apropiada de aminoácidos para la síntesis y reparación de proteínas.
- -se obtienen de la dieta y del reciclado y reutilización de aminoácidos que se obtienen durante el
desdoblamiento de las proteínas corporales -las proteínas dietéticas permiten conservar y sustituir
una reserva apropiada de aminoácidos para la síntesis y reparación de proteínas.
- VALORACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS
- -se valora la capacidad de la proteína alimentaria para soportar el crecimiento y mantenimiento
corporal -concepto aplicable solo cuando el consumo de proteínas es similar o inferior a la cantidad de
proteína necesaria para satisfacer las necesidades de aminoácidos esenciales -la calidad de la proteína
depende principalmente de la digestibilidad del alimento (cantidad de aminoácidos absorbidos) y la
composición de los aminoácidos en comparación con una proteína de referencia -digestibilidad de las
proteínas animales (90 a 100%), proteínas vegetales (70%).
- -VALOR BIOLÓGICO (BV):
-medida de eficiencia en que la
proteína absorbida de los
alimentos se convierte en
proteína de los tejidos
corporales -un alimento con
cantidades adecuadas de los 9
aminoácidos esenciales, permite
a una persona incorporar de
manera eficiente los
aminoácidos de las proteínas
alimentarias en las proteínas
corporales.
- -RAZÓN DE EFICIENCIA DE PROTEÍNAS (PER):
-medida de comparación entre la cantidad de
peso ganado en animales de laboratorio que
consumen una cantidad estándar de la
proteína estudiada en comparación con el
peso ganado por un animal que consume una
cantidad estándar de una proteína de
referencia -La PER alimentaria refleja su valor
biológico porque el aumento de peso y el
crecimiento medido con la PER dependen de
la incorporación de las proteínas alimentarias
a los tejidos corporales. -las proteínas
animales son ricas en PER -las proteínas
vegetales son bajas en PER
- -CALIFICACIÓN QUIMICA:
-divide la cantidad de cada
aminoácido esencial en gramos
de alimentos de proteína
analizada entre la cantidad
“ideal” para el aminoácido en
gramos de la proteína de
referencia -varía de 0 a 1.0
- -CALIFICACIÓN CORREGIDA DE DIGESTIBILIDAD
DE PROTEÍNAS PARA AMINOÁCIDOS (PDCAAS)
-más usada -deriva de multiplicar la calificación
química del alimento por su digestibilidad. -la
PDCAAS más alta es de 1.0, que es la
calificación para la proteína de soya y para la
mayor parte de las proteínas animales -si a la
proteína le falta alguno de los nueves
aminoácidos esenciales, tiene una PDCAAS de
cero porque su calificación química es de cero.
- -VALOR BIOLÓGICO (BV):
-medida de eficiencia en que la
proteína absorbida de los
alimentos se convierte en
proteína de los tejidos
corporales -un alimento con
cantidades adecuadas de los 9
aminoácidos esenciales, permite
a una persona incorporar de
manera eficiente los
aminoácidos de las proteínas
alimentarias en las proteínas
corporales.
- -se valora la capacidad de la proteína alimentaria para soportar el crecimiento y mantenimiento
corporal -concepto aplicable solo cuando el consumo de proteínas es similar o inferior a la cantidad de
proteína necesaria para satisfacer las necesidades de aminoácidos esenciales -la calidad de la proteína
depende principalmente de la digestibilidad del alimento (cantidad de aminoácidos absorbidos) y la
composición de los aminoácidos en comparación con una proteína de referencia -digestibilidad de las
proteínas animales (90 a 100%), proteínas vegetales (70%).
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