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Description
Mind Map by María José Montúfar Galicia, updated more than 1 year ago
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Created by María José Montúfar Galicia
about 3 years ago
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Enzimas
- Origen
- En 1897 el bacteriólogo Hans Buchnner y su hermano Eduard, químico , preparaban
jugo de levadura, un extracto que hacían moliendo células de levadura con granos de
arena y luego colando la muestra a través de un papel filtro.
- Después de un análisis, Eduard Buchner descubrió que la fermentación estaba produciendo etanol y
burbujas de dióxido de carbono. Había demostrado que la fermentación no requería la presencia de
células intactas.
- La fermentación requería la presencia de un conjunto único de catalizadores que no
tenían contrapartida en el mundo no vivo.
- A estos catalizadores se les llamó ENZIMAS.
- A estos catalizadores se les llamó ENZIMAS.
- La primera evidencia de que las enzimas son proteínas se observó en 1926 por James Sumner
de la Universidad de Cornell, cuando cristalizó la enzima ureasa en la Canavalia ensiformis y
determinó su composición.
- Después de un análisis, Eduard Buchner descubrió que la fermentación estaba produciendo etanol y
burbujas de dióxido de carbono. Había demostrado que la fermentación no requería la presencia de
células intactas.
- En 1897 el bacteriólogo Hans Buchnner y su hermano Eduard, químico , preparaban
jugo de levadura, un extracto que hacían moliendo células de levadura con granos de
arena y luego colando la muestra a través de un papel filtro.
- Función
- Las enzimas son los mediadores del metabolismo, responsables de
prácticamente cada reacción que ocurre en una célula.
- Las enzimas son los mediadores del metabolismo, responsables de
prácticamente cada reacción que ocurre en una célula.
- Mecanismo de acción
- El mecanismo de acción de las enzimas radica en la formación del complejo enzima-sustrato,
que permite que el sustrato se extraiga de la disolución y se mantenga en la superficie de la
gran molécula del catalizador.
- Tres mecanismos mediante los cuales las enzimas aceleran las reacciones: a)manteniendo una
orientación precisa del sustrato, b)cambiando la reactividad del sustrato al alterar su configuración
electrostática, c)ejerciendo un estrés físico sobre los enlaces en el sustrato que se va a romper.
- Tres mecanismos mediante los cuales las enzimas aceleran las reacciones: a)manteniendo una
orientación precisa del sustrato, b)cambiando la reactividad del sustrato al alterar su configuración
electrostática, c)ejerciendo un estrés físico sobre los enlaces en el sustrato que se va a romper.
- El mecanismo de acción de las enzimas radica en la formación del complejo enzima-sustrato,
que permite que el sustrato se extraiga de la disolución y se mantenga en la superficie de la
gran molécula del catalizador.
- Propiedades
- Las enzimas exhiben las siguientes propiedades: 1)Solo se requieren en pequeñas
cantidades; 2)No se alteran irreversiblemente durante el curso de la reacción, por lo tanto
cada molécula de enzima puede participar repetidamente en reacciones individuales y
3)No tienen efecto alguno sobre la termodinámica de la reacción.
- Las enzimas exhiben las siguientes propiedades: 1)Solo se requieren en pequeñas
cantidades; 2)No se alteran irreversiblemente durante el curso de la reacción, por lo tanto
cada molécula de enzima puede participar repetidamente en reacciones individuales y
3)No tienen efecto alguno sobre la termodinámica de la reacción.
- Tipos
- Algunos de los tipos de enzimas son los siguientes: Deshidrogenasa (Enzima que cataliza la reacción oxido-reducción en la
que dos electores y un protón se transfieren del gliceraldehído 3-fosfato a NAD+ en la producción de ATP en la glucólisis).
Proteína quinasa (Son las enzimas que transfieren grupos de fosfato a otras proteínas, estas regulan actividades tan
diversas como la acción de hormonas).
- Algunos de los tipos de enzimas son los siguientes: Deshidrogenasa (Enzima que cataliza la reacción oxido-reducción en la
que dos electores y un protón se transfieren del gliceraldehído 3-fosfato a NAD+ en la producción de ATP en la glucólisis).
Proteína quinasa (Son las enzimas que transfieren grupos de fosfato a otras proteínas, estas regulan actividades tan
diversas como la acción de hormonas).
- Sitio Activo
- Las enzimas aceleran los procesos de ruptura y formación de enlaces, para lograr esto,
las enzimas se involucran íntimamente en las actividades que tienen lugar entre los
reaccionantes.
- Las enzimas para lograrlo forman un complejo con los reaccionantes,
llamado complejo enzima sustrato.
- La parte de la molécula de la enzima que está directamente
involucrada en la unión del sustrato se le denomina sitio
activo.
- El sitio activo y el sustrato tienen formas
complementarias, lo que les permite unirse con un alto
grado de precisión.
- El sitio normalmente está encerrado en una hendidura o grieta que
conduce desde el entorno acuoso a las profundidades de la proteína.
- El sitio normalmente está encerrado en una hendidura o grieta que
conduce desde el entorno acuoso a las profundidades de la proteína.
- El sitio activo y el sustrato tienen formas
complementarias, lo que les permite unirse con un alto
grado de precisión.
- La parte de la molécula de la enzima que está directamente
involucrada en la unión del sustrato se le denomina sitio
activo.
- Las enzimas para lograrlo forman un complejo con los reaccionantes,
llamado complejo enzima sustrato.
- Las enzimas aceleran los procesos de ruptura y formación de enlaces, para lograr esto,
las enzimas se involucran íntimamente en las actividades que tienen lugar entre los
reaccionantes.
- Efectores alostéricos
- La modulación alostérica es un mecanismo por el cual la actividad de una
enzima es inhibida o estimulada por un compuesto que se une a un sitio, el
cual se denomina sitio alostérico
- La unión de un compuesto al sitio alostérico envía una "ondulación" a través de la proteína, lo que
produce un cambio definido en la forma del sitio activo.. La modulación alostérica ilustra la relación
íntima entre la estructura molecular y su función.
- La unión de un compuesto al sitio alostérico envía una "ondulación" a través de la proteína, lo que
produce un cambio definido en la forma del sitio activo.. La modulación alostérica ilustra la relación
íntima entre la estructura molecular y su función.
- La modulación alostérica es un mecanismo por el cual la actividad de una
enzima es inhibida o estimulada por un compuesto que se une a un sitio, el
cual se denomina sitio alostérico
- Inhibidos y activados
- Los inhibidores enzimáticos son moléculas que pueden unirse a una enzima y disminuir su actividad, la célula
depende de estos para regular la actividad de muchas enzimas. Los inhibidores enzimáticos se pueden dividir
en dos tipos: reversibles o irreversibles.
- Los inhibidores irreversibles son aquellos que se unen muy fuertemente a una
enzima, a menudo formando un enlace covalente a uno de sus residuos de
aminoácidos. Los inhibidores reversibles se unen débilmente a una enzima y por lo tanto se desplazan fácilmente.
- Los inhibidores reversibles son de tipo competitivo y no competitivos.
- Los inhibidores competitivos son inhibidores competitivos que compiten con un sustrato para
acceder al sitio activo de una enzima. En la inhibición no competitiva el sustrato y el inhibidor no
compiten por el mismo sitio de unión; por lo general el inhibidor actúa en un sitio que no es el sitio
activo de la enzima.
- Los inhibidores competitivos son inhibidores competitivos que compiten con un sustrato para
acceder al sitio activo de una enzima. En la inhibición no competitiva el sustrato y el inhibidor no
compiten por el mismo sitio de unión; por lo general el inhibidor actúa en un sitio que no es el sitio
activo de la enzima.
- Los inhibidores reversibles son de tipo competitivo y no competitivos.
- Los inhibidores irreversibles son aquellos que se unen muy fuertemente a una
enzima, a menudo formando un enlace covalente a uno de sus residuos de
aminoácidos. Los inhibidores reversibles se unen débilmente a una enzima y por lo tanto se desplazan fácilmente.
- Los inhibidores enzimáticos son moléculas que pueden unirse a una enzima y disminuir su actividad, la célula
depende de estos para regular la actividad de muchas enzimas. Los inhibidores enzimáticos se pueden dividir
en dos tipos: reversibles o irreversibles.
- Isoenzimas
- Las enzimas varían mucho en su capacidad para catalizar reacciones. La actividad catalítica de una enzima se revela
mediante el estudio de sus cinética, es decir, la velocidad a la que cataliza una reacción en diversas condiciones
experimentales.
- Las isoenzimas o isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos.
- Las isoenzimas o isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos.
- Las enzimas varían mucho en su capacidad para catalizar reacciones. La actividad catalítica de una enzima se revela
mediante el estudio de sus cinética, es decir, la velocidad a la que cataliza una reacción en diversas condiciones
experimentales.
- Reacciones acopladas
- Las reacciones con grandes valores positivos de DeltaG son típicamente impulsadas por la entrada de energía.
Las reacciones que pueden ocurrir espontáneamente dentro de la energía libre son las endergónicas y
exergónicas.
- Las reacciones con grandes valores positivos de DeltaG son típicamente impulsadas por la entrada de energía.
Las reacciones que pueden ocurrir espontáneamente dentro de la energía libre son las endergónicas y
exergónicas.
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