zona específica que presenta cadenas laterales de los aminoácidos de unión al sustrato y de acción catalítica
sitio de union
sitio catalítico
que son
proteína con
propiedades
cataliticas
elaborada por
la celula
susceptible a
ser regulada
intervienen en las
reacciones químicas
propias del
metabolismo
funciones
acelerar la velocidad de las reacciones químicas
en que condiciones
efectivas en cantidades pequeñas
no sufren modificaciones al final de la reaccion
no afectan la posición del equilibrio
como?
disminuyen la energía de activación, que lleva a aumentar la velocidad
energía adicional que es necesaria dar al sistema para que ocurra la reacción
características
termolabiles
alta eficiencia
alta especificidad
limitación de una enzima hacia un sustrato determinado y en relación a una reacción específica
sujetas a controles
medición de
cantidad enzimatica
UI
microcrol/min
Katal
mol/seg
agentes que
producen
variaciones en
las reacciones
T°
PH
enzima es activa en un PH optimo
porque
puede
alterar
sustratos
puede
alterar sitio
activo
fuerza Iónica
cantidad y tipo de
iones presentes en
una solución
concetración
de
sustrato
parámetros
cinéticos
Velocidad maxima
Km
concentración de sustato
para la cualla velocidad de
la reaccion es la mitad de la
velocidad maxima
formulas
lineweaver-burk
1/v0= km/Vmax x 1/(S) + 1/ Vmax
michaellis & menten
V0= Vmax x (S) / Km + (S)
inhibidores
irreversibles
la enzima no recobra la actividada, ya
que modifica irreversiblemente o
destruye grupso esenciales del centr
activo
reversibles
la enzima recobre su actividad si remuevo el inhibidor
competitivos
se unen la
sitio activo
compiten por el sitio
activo con el sustrato
por ser análogo estructurel
disminuye la afinidad
aumente el Km
velocidad maxima se mantiene igual
si aumento la cantidad
de sustrato la
inhibición desaparece
no competitivos
se unen a un sitio
distinto del centro
activo
si aumento la cantidad
de sustrato la inhibición
No desaparece
no disminuye la
afinidad por el
sustrato
km se mantiene igual
disminuye la velocidad maxima
alostericas
modelos
enzimáticos
concertado simétrico
la proteína regulatoria consiste en dos o más subunidades
idénticas. Cada uan tiene un sitio de unión para el sustrato y
efector. Cada subunidad tiene dos estados: R (relajado) y T (tenso).
en estado R tiene afinida pro el sustrato y alta actividad y en estado
T tiene baja afinidad por el sustrato y baja actividad
modelo secuencial
la unión al ligando produce una cambio confomacional que puede afectar
secuencalmente la estabilidad y configuaración de las subunidades vecinas
aumentando o disminuyendo la afinidad por el sustrato
clasificación
homotrópicas
el sustrato es e l modulador
heterotrópicas
modulado p or
sustancias distintas
al sustrato
homo-heterotrópicas
modulado por el sustrato y
otras sustancias distintas
definición
son enzimas que presentan un sitio
alostérico cuya unión al modulador
alostérico produce uan alteración de la
cnfiguarción espacial que se transmite
al centro activo y modifica la actividad
enzimática
características
generalmente tiene
nestructura 4ria
tiene diferentes sitios activos
la union al sustrato es cooperativa
pequeños cambios en el modulador
producen grandes cambis en la actividad
enzimática
mecanismos
de regulación
covalente
disponibilidad de sustrato
alostérica
inducción y represión
agentes auxiliares o cofactores
holoenzima
apoenzima + grupo prostetico o cofactores
apoenzima
parte proteica de la holoenzima sin actividad enzimática
cofactores
iones
metálicos
coenzima
molecula organica de estructura mas o
menos compleja que interviene en la
reaccion como dador de algun grupo
químico
unida debilmente,
de facil disociación
unida fuertemente,
dificl disciación
Grupo protético
isoenzimas
misma reacción pero
difieren en algun
parámetro cinético