Complejos y coacervados proteína-polisacárido

Termodinámica
1. Entalpía y entropía en la estructura, así como puentes de hidrógeno y las interacciones
  1. Si ∆G<0, la formación del complejo es espontánea
  2. Variar la temperatura ayuda a saber si los puentes de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas son relevantes en la formación de complejos o no. A bajas temperaturas son favorables para los puentes mientras que altas temperaturas lo son para las interacciones hidrofóbicas. Las proteínas pueden regular sus cargas al interactuar con polielectrolitos.
    1. Adición de alícuotas de un biopolímero para incrementar interacciones electrostáticas
    2. Variar concentraciones de sal o compuestos químicos
    3. Cuando las interacciones de hidrógeno son muy fuertes, menos interacciones electrostáticas son necesarias
    4. Sistemas dependientes
    5. Variación de temperatura + entalpia= Capacidad Molar
  3. La formación de complejos/coacervados es impulsada entrópicamente debido a la liberación de contra iones (moléculas se atraen y forman una unión no covalente)
    1. ∆H negativa = Polielectrolitos cargados débilmente (atracción electrostática)= poca acción de contra iones. Por el contrario, ∆H positiva. = impulsa la formación de los complejos cargados intensamente (contra iones liberados por la entropía)
2. Fenómeno de condensación
Aspectos fundamentales
La estructura a diferentes escalas de complejos proteínas- polisacáridos y coacervados con el efecto del pH inducido.
1. Los cambios moleculares pueden ocurrir antes o después de la formación del complejo. Si los cambios ocurren antes, éstos pueden favorecer la interacción con los polisacáridos y en algunos casos es necesarios.
2. Interacciones electrostáticas-> carga de los biopolímeros--> el pH inducido cambia la esctructura de los complejos y se dan de la siguiente manera:
  1. Complejos solubles intrapoliméricos (en pH crítico)
  2. Complejos solubles interpoliméricos
  3. Coacervados (en el pH de la fase de separación macroscópica)
La posible ocurrencia de un mecanismo de nucleación y crecimiento en la separación de fases
Propiedades funcionales
1. Condiciones ambientales al formarse el complejo, propiedades intrínsecas de éstos, los tratamientos físicos que se les apliquen y las fuerzas cinéticas entre sus fases. En función de la concentración total de polímeros
2. La estabilidad térmica de las proteínas globulares (+/-). Calentar =estabilidad
3. Comportamiento gel elástico y como solución concentrada (Viscosa)
  1. Interacciones de polielectrolitos y proteínas cargados opuestamente ---> carácter más viscoso. En las regiones ricas en macroiones dispersas en redes de biopolímeros se comporta más como un gel. La mayor viscosidad se logra al neutralizar las cargas.
4. Aire/agua (propiedades espumantes)
  1. Complejos neutros
5. Agua/aceite (emulsificante).
  1. complejos cargados = compensan la desigualdad de cargas
Aplicaciones en la industria de alimetos
1. Propiedades viscoelásticas, los coacervados pueden ser utilizados como geles para controlar liberación de bioactivos o enzimas.
2. Organización interfacial de los complejos proteína-polisacarido permitirán diseñar sistemas multifacéticos con textura y estabilidad optimizada
3. Herramienta para controlar la adsorción interfacial de proteína para desencadenar reacciones enzimáticas en la interfase o entrega selectiva de péptidos proteicos en la digestión de los alimentos.
Erika Avedillo Melissa García Ariela Gildenson Sara Salame

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