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| Frage | Antworten |
| Wie groß ist ein Å | 1 Å = 10^-10 m = 0,1 nm |
| Welche Methoden zur Proteinstruckturbestimmung gibt es? | NMR Röntgenstruckturbestimmung Elektronenmikroskopie |
| Wie ist die Auflösung eines Proteins? Was ist besser 3,5 oder 5 A? | Auflösung besser als 3.5 A = „atomare Auflösung“ |
| Warum kann die Elektronendichte häufig nicht klar interpretiert werden? | Lücken in der Kristallstruktur Häufig in Turns (Grund: Flexibilität der Backbone) |
| Wie wird die Qualität im PDB bewertet? | Protein Data Bank durch Qualitätsindikatoren |
| Was sind die Vor und Nachteile der Röntegenstruckturbestimmung? | Vorteile • Bewährte Methode, die atomare Auflösung liefert Nachteile • Kristalle notwendig, d.h. nicht in Lösung • Große Probenmenge (Kristallisation !) • Proteine > 1 MDa problematisch |
| Wie funktioniert ein Transmissionselektronenmikroskop? | In Proteine streuen Elektronen nur schwach Problem: kontrastarmes, verrauschtes Bild Einfrieren der Proteine in amorphes Eis haben jetzt viele Orientierungen |
| Wie bekommt man das rauschen weg? | |
| Wie kann man jetzt ein 3D Bild erzeugen? | |
| Was sind die Vor und nachteile der Transmissionselektronenmikroskopie? |
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